Explore les structures protéiques, les principes de pliage et les déterminants de séquence, en mettant l'accent sur les diverses structures tridimensionnelles que les protéines peuvent adopter.
Explore la spectroscopie RMN pour la détermination de la structure des protéines et présente Cryo-EM comme une technique complémentaire aux progrès récents.
Couvre la structure de la membrane plasmique, la composition des protéines, les variations des acides gras, le repliement des protéines et les propriétés des acides aminés.
Explore le déchiffrage des empreintes digitales de l'interaction protéine-protéine à l'aide d'un apprentissage en profondeur géométrique et les défis de la conception de l'interaction protéine-protéine computationnelle.
Explore la prédiction de la structure des protéines à partir des données de séquence et déduit les partenaires d'interaction par l'analyse de couplage direct et l'algorithme d'appariement itératif.
Plonge dans les principes de repliement des protéines, en mettant l'accent sur le rôle de la séquence dans la détermination de la structure et l'exploration de la thermodynamique et des interactions intermoléculaires.
Explore la flexibilité conformationnelle et fonctionnelle des chaperons moléculaires Hsp70, en se concentrant sur les intermédiaires repliables et le cycle fonctionnel Hsp70.
Couvre la simulation MD de la miniprotéine Trp-cage, en mettant l'accent sur la modélisation implicite des solvants et l'analyse pratique des résultats de simulation.
Explore l'analyse de la structure des protéines, le repliement, les modifications et leur impact sur les maladies et la régulation de l'activité protéique.
Explore la détermination de la structure des protéines à l'aide de techniques RMN et Cryo-EM, couvrant les déplacements chimiques, le marquage isotopique, le NOE et les méthodes d'imagerie à haute résolution.
Explore la promiscuité sélective dans la liaison du chaperon d'E. coli Hsp70 aux substrats protéiques dépliés ou mal repliés, en examinant ses implications dans les mécanismes de pliage des protéines.
Explore l'Alphafold2 révolutionnaire pour la prédiction de la structure des protéines et son impact sur la bioinformatique et la biologie du pliage des protéines.
Explore le repliement des protéines, les acides aminés, la traduction de l'ARN et les forces attrayantes, en soulignant l'importance de la conformation à l'état natif et des structures compactes.
