Séance de cours

Analyse co-évolutionnaire des protéines

Graph Chat

Chattez avec Graph Search

Posez n’importe quelle question sur les cours, conférences, exercices, recherches, actualités, etc. de l’EPFL ou essayez les exemples de questions ci-dessous.

AVERTISSEMENT : Le chatbot Graph n'est pas programmé pour fournir des réponses explicites ou catégoriques à vos questions. Il transforme plutôt vos questions en demandes API qui sont distribuées aux différents services informatiques officiellement administrés par l'EPFL. Son but est uniquement de collecter et de recommander des références pertinentes à des contenus que vous pouvez explorer pour vous aider à répondre à vos questions.

Dans cours

PHYS-754: Lecture series on scientific machine learning

This lecture presents ongoing work on how scientific questions can be tackled using machine learning. Machine learning enables extracting knowledge from data computationally and in an automatized way. We will learn on examples how this is influencing the v ...

Description

Cette séance de cours de l'instructeur couvre l'analyse co-évolutionnaire des séquences protéiques, en mettant l'accent sur la découverte et les orientations futures dans ce domaine. En commençant par une explication des protéines et de leurs fonctions au sein des cellules, la séance de cours se penche sur le processus de pliage, les séquences d'acides aminés et l'état natif. Il explore ensuite le concept de proximité des acides aminés induisant des corrélations, des mutations corrélées et des contacts avec les résidus dans les protéines. La discussion s'étend à l'analyse directe du couplage (ACD), à ses aspects techniques, à la pseudoprobabilité d'ACD, au flux de travail et aux premiers résultats. La séance de cours conclut en soulignant l'importance de la co-évolution dans la prédiction de la structure protéique, les outils de référence comme AlphaFold 2 et l'évaluation critique des techniques de prévision de la structure protéique (CASC).

Enseignant·e·s (10)

Michele Ceriotti

Michele Ceriotti received his Ph.D. in Physics from ETH Zürich in 2010. He spent three years in Oxford as a Junior Research Fellow at Merton College. Since 2013 he leads the laboratory for Computational Science and Modeling in the Institute of Materials at EPFL. His research revolves around the atomic-scale modelling of materials, based on the sampling of quantum and thermal fluctuations and on the use of machine learning to predict and rationalize structure-property relations. He has been awarded the IBM Research Forschungspreis in 2010, the Volker Heine Young Investigator Award in 2013, an ERC Starting Grant in 2016, and the IUPAP C10 Young Scientist Prize in 2018.

David Richard Harvey

Enseignement et PhD Doctorant·es actuel·les Ethan Daniel Tregidga, Felix Francisco Vecchi Cours Lecture series on scientific machine learning PHYS-754 Ce cours présente des travaux sur la façon dont les questions scientifiques peuvent être abordées à l'aide de l'apprentissage automatique. L'apprentissage automatique permet d'extraire des connaissances à partir de données de manière automatisée. Nous apprendrons à partir d'exemples concrets.

Matthieu Wyart

Enseignement et PhD A dirigé les thèses EPFL de Riccardo Ravasio, Mario Geiger, Wencheng Ji, Leonardo Petrini, Umberto Maria Tomasini, Alessandro Favero Cours Systèmes complexes PHYS-343 Ce cours montre comment des concepts physiques connus (entropie, transitions de phase) et nouveaux (verres, percolation, réaction de type avalanche) peuvent être utilisés dans divers domaines (y compris l'informatique, les neurosciences, les sciences sociales).

Anne-Florence Raphaëlle Bitbol

I was trained in physics, and always had a strong interest in biology. I am broadly interested in understanding biological phenomena in a quantitative way, through physical concepts and mathematical and computational tools. I investigate the relative impacts of optimization and historical contingency in biological evolution, both at the scale of protein sequences and at the scale of microbial populations.Here is my research group website.Curriculum vitae Here is my complete CV. Professional experience:Since

Source officielle

Proximité ontologique

Chimie

Biochimie: Protéine

Concepts associés (32)

Prédiction de la structure des protéines

La prédiction de la structure des protéines est l'inférence de la structure tridimensionnelle des protéines à partir de leur séquences d'acides aminés, c'est-à-dire la prédiction de leur pliage et de leur structures secondaire et tertiaire à partir de leur structure primaire. La prédiction de la structure est fondamentalement différente du problème inverse de la conception des protéines. Elle est l'un des objectifs les plus importants poursuivis par la bioinformatique et la chimie théorique.

Structure tertiaire

En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.

Structure des protéines

La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Structure secondaire

thumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).

Structure quaternaire

vignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.

Afficher plus

Séances de cours associées (64)

Protéines : structure et fonction

Explore la structure et la fonction des protéines, en mettant l'accent sur leurs divers rôles dans les organismes vivants.

Protéines : Dogme central et traduction

Explique la synthèse des protéines, la traduction et le dogme central de la biologie moléculaire.

Analyse de la coévolution des protéines

Déplacez-vous dans l'analyse de co-évolution des protéines, couvrant les découvertes, les contacts avec les résidus et l'analyse directe de couplage.

Ingénierie des protéines: structure, fonction et applications

Couvre la structure, la fonction et l'ingénierie des protéines, en mettant l'accent sur leur importance biologique et leurs applications en biotechnologie.

Structure des membranes plasmatiques et protéines

Couvre la structure de la membrane plasmique, la composition des protéines, les variations des acides gras, le repliement des protéines et les propriétés des acides aminés.

Afficher plus

Concepts associés (32)

Prédiction de la structure des protéines

Structure tertiaire

Structure des protéines

Structure secondaire

Structure quaternaire

Afficher plus