Séance de cours

Analyse de la coévolution des protéines

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Dans cours

PHYS-754: Lecture series on scientific machine learning

This lecture presents ongoing work on how scientific questions can be tackled using machine learning. Machine learning enables extracting knowledge from data computationally and in an automatized way. We will learn on examples how this is influencing the v ...

Description

Cette séance de cours explore l'analyse co-évolutionnaire des séquences protéiques, en mettant l'accent sur les découvertes faites et les orientations futures. Il couvre les aspects fondamentaux des protéines, y compris leur structure, le processus de pliage, et le rôle des séquences d'acides aminés. La séance de cours se penche sur la variabilité des protéines homologues entre les espèces, les mutations corrélées, les contacts avec les résidus et le concept d'analyse directe de couplage (ACD). Il explique comment le DCA fonctionne, ses aspects techniques et les défis à relever pour résoudre le modèle. L'exposé souligne l'importance de comprendre la coévolution des protéines pour étudier les familles de protéines et prédire les structures protéiques.

Enseignant·e·s (10)

Michele Ceriotti

Michele Ceriotti received his Ph.D. in Physics from ETH Zürich in 2010. He spent three years in Oxford as a Junior Research Fellow at Merton College. Since 2013 he leads the laboratory for Computational Science and Modeling in the Institute of Materials at EPFL. His research revolves around the atomic-scale modelling of materials, based on the sampling of quantum and thermal fluctuations and on the use of machine learning to predict and rationalize structure-property relations. He has been awarded the IBM Research Forschungspreis in 2010, the Volker Heine Young Investigator Award in 2013, an ERC Starting Grant in 2016, and the IUPAP C10 Young Scientist Prize in 2018.

David Richard Harvey

Enseignement et PhD Doctorant·es actuel·les Ethan Daniel Tregidga, Felix Francisco Vecchi Cours Lecture series on scientific machine learning PHYS-754 Ce cours présente des travaux sur la façon dont les questions scientifiques peuvent être abordées à l'aide de l'apprentissage automatique. L'apprentissage automatique permet d'extraire des connaissances à partir de données de manière automatisée. Nous apprendrons à partir d'exemples concrets.

Matthieu Wyart

Enseignement et PhD A dirigé les thèses EPFL de Riccardo Ravasio, Mario Geiger, Wencheng Ji, Leonardo Petrini, Umberto Maria Tomasini, Alessandro Favero Cours Systèmes complexes PHYS-343 Ce cours montre comment des concepts physiques connus (entropie, transitions de phase) et nouveaux (verres, percolation, réaction de type avalanche) peuvent être utilisés dans divers domaines (y compris l'informatique, les neurosciences, les sciences sociales).

Anne-Florence Raphaëlle Bitbol

I was trained in physics, and always had a strong interest in biology. I am broadly interested in understanding biological phenomena in a quantitative way, through physical concepts and mathematical and computational tools. I investigate the relative impacts of optimization and historical contingency in biological evolution, both at the scale of protein sequences and at the scale of microbial populations.Here is my research group website.Curriculum vitae Here is my complete CV. Professional experience:Since

Source officielle

Proximité ontologique

Chimie

Biochimie: Protéine

Concepts associés (30)

Structure des protéines

La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Structure primaire

vignette|Structure des protéines, en particulier la structure primaire En biochimie, la structure primaire d'une biomolécule non-ramifiée comme une protéine ou un brin d'ADN ou d'ARN, est la séquence de nucléotides ou d'acides aminés du début à la fin de la molécule. Autrement dit, la structure primaire représente l'exacte composition chimique et la séquence de ses sous-unités monomériques. La structure primaire d'un polymère biologique détermine largement sa forme tridimensionnelle, connue sous le nom de structure tertiaire.

Structure secondaire

thumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).

Structure tertiaire

En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.

Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).

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Séances de cours associées (64)

Composition et structure des protéines

Explore la composition des protéines, les liaisons peptidiques, les structures secondaires et la prédiction du repliement des protéines.

Protéines : Dogme central et traduction

Explique la synthèse des protéines, la traduction et le dogme central de la biologie moléculaire.

Protéines : structure et fonction

Explore la structure et la fonction des protéines, en mettant l'accent sur leurs divers rôles dans les organismes vivants.

Structure des protéines : principes généraux

Explore les structures protéiques, les principes de pliage et les déterminants de séquence, en mettant l'accent sur les diverses structures tridimensionnelles que les protéines peuvent adopter.

Pliage des protéines: mécanismes et conséquences

Explore le repliement des protéines, les conséquences du mauvais repliement, le rôle des chaperons et l'importance de l'ATP.

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Structure des protéines

Structure primaire

Structure secondaire

Structure tertiaire

Repliement des protéines

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