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Séance de cours

Analyse de la coévolution des protéines

Dans cours

PHYS-754: Lecture series on scientific machine learning

This lecture presents ongoing work on how scientific questions can be tackled using machine learning. Machine learning enables extracting knowledge from data computationally and in an automatized way. We will learn on examples how this is influencing the v ...

Description

Cette séance de cours explore l'analyse co-évolutionnaire des séquences protéiques, en mettant l'accent sur les découvertes faites et les orientations futures. Il couvre les aspects fondamentaux des protéines, y compris leur structure, le processus de pliage, et le rôle des séquences d'acides aminés. La séance de cours se penche sur la variabilité des protéines homologues entre les espèces, les mutations corrélées, les contacts avec les résidus et le concept d'analyse directe de couplage (ACD). Il explique comment le DCA fonctionne, ses aspects techniques et les défis à relever pour résoudre le modèle. L'exposé souligne l'importance de comprendre la coévolution des protéines pour étudier les familles de protéines et prédire les structures protéiques.

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Enseignant·e·s (10)

Anne-Clémence Corminboeuf

David Richard Harvey

Alexander Mathis

Alexander studied pure mathematics with a minor in logic and theory of science at the Ludwig Maximilians University in Munich. For his PhD also at LMU, he worked on optimal coding approaches to elucidate the properties of grid cells. As a postdoctoral fellow with Prof. Venkatesh N. Murthy at Harvard University and Prof. Matthias Bethge at Tuebingen AI, he decided to study olfactory behaviors such as odor-guided navigation, social behaviors and the cocktail party problem in mice. During this time, he increasingly got interested sensorimotor behaviors beyond olfaction and started working on proprioception, motor adaption, as well as computer vision tools for measuring animal behavior. In his group, he is interested in elucidating how the brain gives rise to adaptive behavior. One of the major goals is to synthesize large datasets into computationally useful information. For those purposes, he develops algorithms and systems to analyze animal behavior (e.g. DeepLabCut), neural data, as well as creates experimentally testable computational models.

Philippe Schwaller

Matthieu Wyart

Giuseppe Carleo

Giuseppe Carleo is a computational quantum physicist, whose main focus is the development of advanced numerical algorithms tostudy challenging problems involving strongly interacting quantum systems.He is best known for the introduction of machine learning techniques to study both equilibrium and dynamical properties,based on a neural-network representations of quantum states, as well for the time-dependent variational Monte Carlo method.He earned a Ph.D. in Condensed Matter Theory from the International School for Advanced Studies (SISSA) in Italy in 2011.He held postdoctoral positions at the Institut d’Optique in France and ETH Zurich in Switzerland, where he alsoserved as a lecturer in computational quantum physics.In 2018, he joined the Flatiron Institute in New York City in 2018 at the Center for Computational Quantum Physics (CCQ), working as a Research Scientist and project leader, and also leading the development of the open-source project NetKet.Since September 2020 he is an assistant professor at EPFL, in Switzerland, leading the Computational Quantum Science Laboratory (CQSL).

Source officielle

Proximité ontologique

Chimie

Biochimie: Protéine

Concepts associés (32)

Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).

Protéine

redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.

Structure primaire

vignette|Structure des protéines, en particulier la structure primaire En biochimie, la structure primaire d'une biomolécule non-ramifiée comme une protéine ou un brin d'ADN ou d'ARN, est la séquence de nucléotides ou d'acides aminés du début à la fin de la molécule. Autrement dit, la structure primaire représente l'exacte composition chimique et la séquence de ses sous-unités monomériques. La structure primaire d'un polymère biologique détermine largement sa forme tridimensionnelle, connue sous le nom de structure tertiaire.

Super-famille de protéines

Une superfamille (ou super-famille) de protéines est le regroupement le plus large (clade) de protéines pour lesquelles il est possible d'identifier un ancêtre commun par homologie. Cet ancêtre commun est généralement déduit par et similitude mécanique, même lorsque aucune similitude entre les séquences n'est détectable. Les super-familles contiennent généralement plusieurs familles de protéines présentant des similitudes de séquences au sein de ces familles.

Prédiction de la structure des protéines

La prédiction de la structure des protéines est l'inférence de la structure tridimensionnelle des protéines à partir de leur séquences d'acides aminés, c'est-à-dire la prédiction de leur pliage et de leur structures secondaire et tertiaire à partir de leur structure primaire. La prédiction de la structure est fondamentalement différente du problème inverse de la conception des protéines. Elle est l'un des objectifs les plus importants poursuivis par la bioinformatique et la chimie théorique.

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