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Couvre les bases de la protéomique, de la spectrométrie de masse, de la synthèse des protéines et des acides aminés, en soulignant l'importance du poids moléculaire et de l'abondance isotopique.
Couvre la simulation MD de la miniprotéine Trp-cage, en mettant l'accent sur la modélisation implicite des solvants et l'analyse pratique des résultats de simulation.
Explore l'analyse de la structure des protéines, le repliement, les modifications et leur impact sur les maladies et la régulation de l'activité protéique.
Explore les forces de repli des protéines, y compris les interactions van der Waals, les liaisons hydrogène et les ponts salés, et leur impact sur la stabilité.
Explore la détermination de la structure des protéines à l'aide de techniques RMN et Cryo-EM, couvrant les déplacements chimiques, le marquage isotopique, le NOE et les méthodes d'imagerie à haute résolution.
Se penche sur la prédiction de la structure des protéines grâce à l'analyse des contacts avec les acides aminés et à des méthodes informatiques avancées.
Explore la promiscuité sélective dans la liaison du chaperon d'E. coli Hsp70 aux substrats protéiques dépliés ou mal repliés, en examinant ses implications dans les mécanismes de pliage des protéines.
Explore le repliement des protéines, les acides aminés, la traduction de l'ARN et les forces attrayantes, en soulignant l'importance de la conformation à l'état natif et des structures compactes.
Explore la dynamique des protéines, en mettant l'accent sur les machines CLpB, les changements conformationnels rapides et les mécanismes de translocation du substrat.
Couvre les méthodes d'exploration, de purification et d'analyse des protéines, y compris le séquençage, la mesure de la concentration et la détection des anticorps.
Explore les fonctions énergétiques empiriques, les potentiels de liaison, les interactions de van der Waals et la loi de Coulomb dans les interactions moléculaires.
Explore la composition, la synthèse, la purification et les techniques d'analyse des protéines pour comprendre la structure et la fonction des protéines.
Explore la prédiction de la structure des protéines à partir des données de séquence en utilisant la modélisation de l'entropie maximale et discute des progrès récents dans la prédiction de la structure des protéines.
Explore la détermination de la structure des protéines à l'aide de la cristallographie aux rayons X et de la spectroscopie RMN, couvrant l'importance historique, la formation des cristaux, les modèles de diffraction et les défis de la cristallisation.
