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Séance de cours

Structure des protéines : principes généraux

Dans cours

BIO-212: Biological chemistry I

Biochemistry is a key discipline for the Life Sciences. Biological Chemistry I and II are two tightly interconnected courses that aim to describe and understand in molecular terms the processes that make life possible. ...

Description

Cette séance de cours couvre l'organisation hiérarchique des structures protéiques, de la structure primaire à la structure quaternaire, en soulignant l'importance des structures secondaires comme les hélices alpha et les feuilles bêta. Il discute également du rôle du repliement des protéines dans la formation d'un noyau hydrophobe et des changements conformationnels dans le squelette peptidique.

Enseignant·e·s (4)

Aleksandar Antanasijevic

Bruno Emanuel Ferreira De Sousa Correia

Throughout my PhD and postdoctoral studies I was trained in world-renowned laboratories and institutions in the United States of America (University of Washington and The Scripps Research Institute). Very early in my scientific career I found out my fascination about protein structure and function. My PhD studies evolved in the direction of immunogen design and vaccine engineering which sparked my interest in the many needs and opportunities in vaccinology and translational research. My efforts resulted in an enlightening piece of work where for the first time, computationally designed immunogens elicited potent neutralizing antibodies. During my postdoctoral studies I joined a chemical biology laboratory at the Scripps Research Institute. In this stage I developed novel chemoproteomics methods for the identification of protein-small molecule interaction sites in complex proteomes. In March 2015, I joined the École Polytechnique Fédérale de Lausanne (EPFL) – Switzerland as a tenure track assistant professor. The focus of my research group is to develop computational tools for protein design with particular emphasis in applying these strategies to immunoengineering (e.g. vaccine and cancer immunotherapy). The activities in my laboratory focus on computational design methods development and experimental characterization of the designed proteins. Our laboratory has been awarded with 2 prestigious research grants from the European Research Council. Lastly, I have been awarded the prize for best teacher of Life sciences in 2019.

Giovanni D'Angelo

Matteo Dal Peraro

Matteo Dal Peraro graduated in Physics at the University of Padua in 2000. He obtained his Ph.D. in Biophysics at the International School for Advanced Studies (SISSA, Trieste) in 2004. He then received postdoctoral training at the University of Pennsylvania (Philadelphia) under the guidance of Prof. M. L. Klein. He was nominated Tenure Track Assistant Professor at the EPFL School of Life Sciences in late 2007. His research at the Laboratory for Biomolecular Modeling (LBM), within the Interfaculty Institute of Bioengineering (IBI), focuses on the multiscale modeling of large macromolecular systems.

Source officielle

Proximité ontologique

Chimie

Biochimie: Protéine

Concepts associés (30)

Structure des protéines

La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Structure secondaire

thumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).

Structure tertiaire

En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.

Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).

Protéine

redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.

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Composition et structure des protéines

Explore la composition des protéines, les liaisons peptidiques, les structures, le pliage et la stabilité.

Composition et structure des protéines

Explore la composition des protéines, les liaisons peptidiques, les structures secondaires et la prédiction du repliement des protéines.

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Concepts associés (30)

Structure des protéines

Structure secondaire

Structure tertiaire

Repliement des protéines

Protéine

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