Séance de cours

Structure des protéines : principes généraux

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Dans cours

BIO-212: Biological chemistry I

Biochemistry is a key discipline for the Life Sciences. Biological Chemistry I and II are two tightly interconnected courses that aim to describe and understand in molecular terms the processes that make life possible. ...

Description

Cette séance de cours couvre l'organisation hiérarchique des structures protéiques, des structures primaires aux quaternaires, des domaines protéiques et des motifs. Il explique comment le repliement des protéines est entraîné par la formation du noyau hydrophobe et le rôle des conformations du squelette. L'importance de la séquence dans la détermination de la structure et du repliement des protéines est mise en évidence, ainsi que les idées de l'expérience d'Anfinsen. Des concepts clés tels que le diagramme de Ramachandran, les angles de torsion de la colonne vertébrale et l'effet hydrophobe sont discutés, en mettant l'accent sur les diverses structures tridimensionnelles que les protéines peuvent adopter.

Enseignant·e·s (4)

Matteo Dal Peraro

Enseignement et PhD Doctorant·es actuel·les Verena Rukes, Parth Bibekar, Arthur Samurkas, Fernando Augusto Teixeira Pinto Meireles, Benedikt Singer, Artemiy Burov, Ekaterina Pyatova, Edoardo Cavani, Alissa Agerova, Marianna Mitsioni, Jana Susanne Anton, Roxana Ghasemi A dirigé les thèses EPFL de Matteo Thomas Degiacomi, Thomas Lemmin, Enrico Spiga, Christophe Bovigny, Hasan Pezeshgi Modarres, Martina Audagnotto, Giorgio Elikem Tamo, Alexandra Styliani Kalantzi, Deniz Aydin, Giulia Fonti, Alessio Prunotto,

Bruno Emanuel Ferreira De Sousa Correia

Throughout my PhD and postdoctoral studies I was trained in world-renowned laboratories and institutions in the United States of America (University of Washington and The Scripps Research Institute). Very early in my scientific career I found out my fascination about protein structure and function. My PhD studies evolved in the direction of immunogen design and vaccine engineering which sparked my interest in the many needs and opportunities in vaccinology and translational research. My efforts resulted in an enlightening piece of work where for the first time, computationally designed immunogens elicited potent neutralizing antibodies. During my postdoctoral studies I joined a chemical biology laboratory at the Scripps Research Institute. In this stage I developed novel chemoproteomics methods for the identification of protein-small molecule interaction sites in complex proteomes. In March 2015, I joined the École Polytechnique Fédérale de Lausanne (EPFL) – Switzerland as a tenure track assistant professor. The focus of my research group is to develop computational tools for protein design with particular emphasis in applying these strategies to immunoengineering (e.g. vaccine and cancer immunotherapy). The activities in my laboratory focus on computational design methods development and experimental characterization of the designed proteins. Our laboratory has been awarded with 2 prestigious research grants from the European Research Council. Lastly, I have been awarded the prize for best teacher of Life sciences in 2019.

Giovanni D'Angelo

Enseignement et PhD Doctorant·es actuel·les Mélissa Ruiz, Gary Domeniconi, Irmak Kaysudu, Alessandro Valente, Surayyo Akramkhanova, Jean Andrea Maillat, Linda Wedemann, Manel Leila Nadia Boussouf, Jiayan Lin, Nika Gorsek, Christina Ulrich, William Daniel Chan-Ha Verdier A dirigé les thèses EPFL de Laura Capolupo, Jaipreet Singh Loomba, Halima Hannah Emilie Schede A co-dirigé les thèses EPFL de Muhammad Umair Anwar Cours Biological chemistry II BIO-213 La biochimie est une discipline clé da

Source officielle

Proximité ontologique

Chimie

Biochimie: Protéine

Concepts associés (32)

Structure tertiaire

En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.

Prédiction de la structure des protéines

La prédiction de la structure des protéines est l'inférence de la structure tridimensionnelle des protéines à partir de leur séquences d'acides aminés, c'est-à-dire la prédiction de leur pliage et de leur structures secondaire et tertiaire à partir de leur structure primaire. La prédiction de la structure est fondamentalement différente du problème inverse de la conception des protéines. Elle est l'un des objectifs les plus importants poursuivis par la bioinformatique et la chimie théorique.

Structure secondaire

thumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).

Protein fold class

In molecular biology, protein fold classes are broad categories of protein tertiary structure topology. They describe groups of proteins that share similar amino acid and secondary structure proportions. Each class contains multiple, independent protein superfamilies (i.e. are not necessarily evolutionarily related to one another). Four large classes of protein that are generally agreed upon by the two main structure classification databases (SCOP and CATH).

Biomolecular structure

Biomolecular structure is the intricate folded, three-dimensional shape that is formed by a molecule of protein, DNA, or RNA, and that is important to its function. The structure of these molecules may be considered at any of several length scales ranging from the level of individual atoms to the relationships among entire protein subunits. This useful distinction among scales is often expressed as a decomposition of molecular structure into four levels: primary, secondary, tertiary, and quaternary.

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Composition et structure des protéines

Explore la composition des protéines, les liaisons peptidiques, les structures secondaires et la prédiction du repliement des protéines.

Structure des protéines : principes généraux

Discute de l'organisation des structures protéiques et du rôle du repliement des protéines.

Protéines : structure et fonction

Explore la structure et la fonction des protéines, en mettant l'accent sur leurs divers rôles dans les organismes vivants.

Ingénierie des protéines: structure, fonction et applications

Couvre la structure, la fonction et l'ingénierie des protéines, en mettant l'accent sur leur importance biologique et leurs applications en biotechnologie.

Composition et structure des protéines

Explore la composition des protéines, les liaisons peptidiques, les structures, le pliage et la stabilité.

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