Couvre la structure de la membrane plasmique, la composition des protéines, les variations des acides gras, le repliement des protéines et les propriétés des acides aminés.
Explore les structures protéiques, les principes de pliage et les déterminants de séquence, en mettant l'accent sur les diverses structures tridimensionnelles que les protéines peuvent adopter.
Explore le déchiffrage des empreintes digitales de l'interaction protéine-protéine à l'aide d'un apprentissage en profondeur géométrique et les défis de la conception de l'interaction protéine-protéine computationnelle.
Couvre les méthodes d'exploration, de purification et d'analyse des protéines, y compris le séquençage, la mesure de la concentration et la détection des anticorps.
Explore la composition, la synthèse, la purification et les techniques d'analyse des protéines pour comprendre la structure et la fonction des protéines.
Explore la détermination de la structure des protéines par cristallographie aux rayons X, spectroscopie RMN et Cryo-EM, couvrant la cristallisation, les modèles de diffraction et les modèles atomiques.
Explore les fonctions énergétiques empiriques, les potentiels de liaison, les interactions de van der Waals et la loi de Coulomb dans les interactions moléculaires.
Explore la prédiction de la structure des protéines à partir des données de séquence et déduit les partenaires d'interaction par l'analyse de couplage direct et l'algorithme d'appariement itératif.
Explore le comportement des protéines intrinsèquement désordonnées, la séparation de phase des polymères, la théorie de Flory-Huggins et les condensats biomoléculaires.
Explore le profilage des protéines à l'aide de la spectrométrie de masse, des techniques d'enrichissement des cibles et de la protéomique quantitative.
Explore la relaxation et la détermination de la structure dans la spectroscopie RMN, couvrant la relaxation de spin nucléaire, les interactions anisotropes, les expériences NOESY et le protocole de détermination de la structure des protéines.
