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Séance de cours

Feuilles bêta transmembranaires

Dans cours

BIO-207: Cellular and molecular biology II

This course is aimed to familiarize students with the 3D organization of a eukaryotic cell, its compartmentalization, how cellular compartments communicate together and how a cell communicates with its environment. The related molecular mechanisms will be ...

Description

Cette séance de cours couvre la structure des feuillets bêta transmembranaires, y compris la formation de brins parallèles et antiparallèles, l'importance des chaînes latérales dans l'hydrophobicité et des exemples de feuillets bêta transmembranaires dans des protéines comme les porines et la perforine. L'instructeur explique comment ces structures sont cruciales pour le fonctionnement de certaines protéines chez les bactéries et les animaux.

Enseignant·e·s (3)

Wouter Richard Karthaus

Romain Zufferey

Françoise Gisou van der Goot Grunberg

Gisou van der Goot est responsable du Laboratoire de Biologie Cellulaire et Membranaire et co-fondatrice de l'Institut dInfectiologie, à la Faculté des Sciences de la Vie de l'EPFL.Depuis 2021, Prof. van der Goot est Vice-présidente pour la transformation responsable, moteur du changement de l’EPFL vers une culture inclusive et un campus durable. De 2014 à 2020, Prof. van der Goot a occupé la fonction de Doyenne de cette même Faculté.Avant sa nomination à l'EPFL, en 2006, elle était Cheffe de Groupe à la Faculté des Sciences de lUniversité de Genève (UNIGE), puis Professeure Associée à la Faculté de Médecine. Prof. van der Goot a d'abord obtenu un diplôme dIngénieur de l'Ecole Centrale de Paris avant dentamer une thèse en Biophysique Moléculaire au CEA de Saclay (Université de Paris VI), suivie dun séjour postdoctoral au Laboratoire Européen de Biologie Moléculaire (EMBL) à Heidelberg (Allemagne). Différentes distinctions lui ont été décernées, dont, en 2001, le Prix Young Investigator de l'EMBO (Organisation européenne de Biologie Moléculaire), puis, en 2005, le soutien par le programme international du Howard Hughes Medical Institute (HHMI, Etats-Unis); en 2009, elle a été la première femme à obtenir le Prix Marcel Benoist. La même année, elle est élue membre de lEMBO. Les domaines dexpertise du Prof. van der Goot incluent les mécanismes moléculaires et cellulaires des toxines bactériennes, l'organisation des membranes (des mammifères) et la biologie des organelles. Prof. van der Goot est membre du conseil scientifique de diverses organisations telles que le Fonds National Suisse de la Recherche Scientifique (SNF), le Conseil Suisse de la Science et de la Technologie (CSST) et le Conseil Européen de la Recherche (ERC).

Source officielle

Concepts associés (16)

Structure des protéines

La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Structure tertiaire

En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.

Structure quaternaire

vignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.

Structure secondaire

thumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).

Structure primaire

vignette|Structure des protéines, en particulier la structure primaire En biochimie, la structure primaire d'une biomolécule non-ramifiée comme une protéine ou un brin d'ADN ou d'ARN, est la séquence de nucléotides ou d'acides aminés du début à la fin de la molécule. Autrement dit, la structure primaire représente l'exacte composition chimique et la séquence de ses sous-unités monomériques. La structure primaire d'un polymère biologique détermine largement sa forme tridimensionnelle, connue sous le nom de structure tertiaire.

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Structure des protéines : principes généraux

Discute de l'organisation des structures protéiques et du rôle du repliement des protéines.

Interaction des protéines Empreintes digitales avec l'apprentissage en profondeur géométrique

Explore le déchiffrage des empreintes digitales de l'interaction protéine-protéine à l'aide d'un apprentissage en profondeur géométrique et les défis de la conception de l'interaction protéine-protéine computationnelle.

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