Séance de cours

Profilage des protéines : spectrométrie de masse et outils d'identification des cibles

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Dans cours

CH-313: Chemical biology

Chemical Biology is an interdisciplinary field using chemical principles and techniques to analyse and manipulate biological systems. It relies on small-molecule chemicals to gain an in-depth understanding of biology, and provides new tools and products ra ...

Description

Cette séance de cours porte sur l'utilisation de la spectrométrie de masse pour le profilage des protéines, en mettant l'accent sur les approches ascendantes et descendantes. Il explique le processus de digestion des protéines, l'analyse des peptides et l'identification des structures protéiques. En outre, il traite des techniques d'enrichissement cible telles que le retrait d'affinité et le retrait de biotine-streptavidin, ainsi que l'application de la chimie du couplage de clics. La séance de cours introduit également l'étiquetage isotopique stable pour la protéomique quantitative et le protocole SILAC pour identifier les interactions de petites molécules avec les protéines.

Enseignant·e·s (2)

Rudolf Hovius

Expertise Protein structure, expression & purificationÂ•Molecular interaction & receptor activationÂ•Fluorescence imaging & spectroscopySignalling & sensing Mission => Teaching: Lecture courses, tutorials and practicals in biochemistry, biophysical chemistry of membranes and signalling processes. Participating to the Commission d'Enseignement and Commission de l'Ecole Doctorale of Chemistry and Chemical Engineering.=> Research interests: Protein function and structure, Membrane protein (especially receptors

Yimon Aye

Source officielle

Concepts associés (32)

Structure des protéines

La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).

Structure tertiaire

En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.

Structure quaternaire

vignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.

Structure secondaire

thumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).

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Exploration de la structure protéique

Explore la composition, la synthèse, la purification et les techniques d'analyse des protéines pour comprendre la structure et la fonction des protéines.

Protéomique et spectrométrie de masse

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Quantification et identification des protéines en spectrométrie de masse

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Protéomique : Modifications et interactions post-traductionnelles

Explore la protéomique pour les modifications post-traductionnelles et les interactions protéiques.

Stratégies de transfert de biomatériaux

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