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Relaxation & Structure

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Dans cours

CH-401: Advanced nuclear magnetic resonance

Principles of Magnetic Resonance Imaging (MRI) and applications to medical imaging. Principles of modern multi-dimensional NMR in liquids and solids. Structure determination of proteins & materials. Measurement of molecular dynamics. Principles of Hyperpol ...

Description

Cette séance de cours couvre les principes de relaxation et de détermination de la structure en spectroscopie RMN. Les sujets abordés comprennent la relaxation du spin nucléaire induite par les champs magnétiques fluctuants, les interactions RMN anisotropes, les expériences NOESY pour les mesures de distance et le protocole de détermination de la structure des protéines. L'instructeur explique la théorie de Redfield, les interactions dipolaires et la formulation d'Abragam. La séance de cours explore également les expériences d'ENO à l'état d'équilibre et transitoire, la dynamique moléculaire et le rôle des temps de relaxation dans la détermination de la structure moléculaire et de la dynamique.

Enseignant·e

David Lyndon Emsley

Enseignement et PhD Doctorant·es actuel·les Ray Cowen, Ümmügülsüm Günes, Máté Visegrádi, Ruben Rodriguez Madrid A dirigé les thèses EPFL de Dominik Józef Kubicki, Arthur César Pinon, Albert Hofstetter, Federico Maria Paruzzo, Baptiste Busi, Snaedis Björgvinsdóttir, Martins Balodis, Aditya Mishra, Manuel Cordova, Bruno Simões de Almeida, Yu Rao, Daria Torodii A co-dirigé les thèses EPFL de Daniele Mammoli, Anna Morales Melgares Cours Advanced nuclear magnetic resonance CH-401 Principes de l

Source officielle

Proximité ontologique

Chimie

Chimie physique: Spectroscopie

Concepts associés (32)

Structure des protéines

La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Structure quaternaire

vignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.

Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins

Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins (usually abbreviated protein NMR) is a field of structural biology in which NMR spectroscopy is used to obtain information about the structure and dynamics of proteins, and also nucleic acids, and their complexes. The field was pioneered by Richard R. Ernst and Kurt Wüthrich at the ETH, and by Ad Bax, Marius Clore, Angela Gronenborn at the NIH, and Gerhard Wagner at Harvard University, among others.

Structure tertiaire

En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.

Résonance magnétique nucléaire

vignette|175px|Spectromètre de résonance magnétique nucléaire. L'aimant de 21,2 T permet à l'hydrogène (H) de résonner à . La résonance magnétique nucléaire (RMN) est une propriété de certains noyaux atomiques possédant un spin nucléaire (par exemple H, C, O, F, P, Xe...), placés dans un champ magnétique. Lorsqu'ils sont soumis à un rayonnement électromagnétique (radiofréquence), le plus souvent appliqué sous forme d'impulsions, les noyaux atomiques peuvent absorber l'énergie du rayonnement puis la relâcher lors de la relaxation.

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Détermination de la structure des protéines: RMN Insights

Explore la spectroscopie RMN pour la détermination de la structure des protéines et présente Cryo-EM comme une technique complémentaire aux progrès récents.

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Relaxation du spin : exemples et mécanismes

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Détermination de la structure protéique

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