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Séance de cours

Protéines intrinsèquement désordonnées: Séparation de phase et interactions membranaires

Séances de cours associées (34)

Structure des membranes plasmatiques et protéines

Couvre la structure de la membrane plasmique, la composition des protéines, les variations des acides gras, le repliement des protéines et les propriétés des acides aminés.

Organisation cellulaire et communication

Explore l'organisation cellulaire, la fonction des protéines, les maladies infectieuses et les cycles de vie des virus dans les cellules.

Protéines : structure et fonction

Explore la structure et la fonction des protéines, en mettant l'accent sur leurs divers rôles dans les organismes vivants.

Interaction des protéines Empreintes digitales avec l'apprentissage en profondeur géométrique

Explore le déchiffrage des empreintes digitales de l'interaction protéine-protéine à l'aide d'un apprentissage en profondeur géométrique et les défis de la conception de l'interaction protéine-protéine computationnelle.

Structure des protéines : principes généraux

Discute de l'organisation des structures protéiques et du rôle du repliement des protéines.

Détermination de la structure des protéines: RMN Insights

Explore la spectroscopie RMN pour la détermination de la structure des protéines et présente Cryo-EM comme une technique complémentaire aux progrès récents.

Non-reproductibilité dans le protéome d'E. coli

Déplacez-vous dans la non-reproductibilité dans le protéome d'E. coli, explorant les défis et les implications du repliement des protéines.

Composition et structure des protéines

Explore la composition des protéines, les liaisons peptidiques, les structures, le pliage et la stabilité.

Analyse hydropathique des protéines

Explore l'analyse de l'hydropathie des protéines à l'aide de l'outil ProtScale pour la bêta-globine humaine et l'aquaporine 1.

Composition et structure des protéines

Explore la composition des protéines, les liaisons peptidiques, les structures secondaires et la prédiction du repliement des protéines.

Cryo-EM et la maladie de Parkinson

Déplacez-vous dans le rôle de Cryo-EM dans l'étude de la maladie de Parkinson et des structures protéiques à l'échelle nanométrique.

Structure des protéines et modifications

Explore l'analyse de la structure des protéines, le repliement, les modifications et leur impact sur les maladies et la régulation de l'activité protéique.

Détermination de la structure protéique

Explore la détermination de la structure des protéines à l'aide de techniques RMN et Cryo-EM, couvrant les déplacements chimiques, le marquage isotopique, le NOE et les méthodes d'imagerie à haute résolution.

Fonctions et interactions des protéines: analyse de séquence

Explore la prédiction de la structure des protéines à partir des données de séquence et déduit les partenaires d'interaction par l'analyse de couplage direct et l'algorithme d'appariement itératif.

Polymères biologiques: structure et fonction

Explore la structure et la fonction des polymères biologiques, en mettant l'accent sur leurs capacités de transport d'informations et leurs propriétés uniques.

Protéomique : Modifications et interactions post-traductionnelles

Explore la protéomique pour les modifications post-traductionnelles et les interactions protéiques.

Biologie cellulaire : macromolécules et structures

Présente les bases de la biologie cellulaire, en se concentrant sur les macromolécules, les structures et les propriétés uniques des lipides.

Explorer les protéines: structure, purification et analyse

Couvre les méthodes d'exploration, de purification et d'analyse des protéines, y compris le séquençage, la mesure de la concentration et la détection des anticorps.

Protein Structure Prediction

Explore la prédiction de la structure des protéines à partir des données de séquence en utilisant la modélisation de l'entropie maximale et discute des progrès récents dans la prédiction de la structure des protéines.

Interactions moléculaires dans les biomolécules

Explore les principes énergétiques des interactions moléculaires dans les biomolécules, en se concentrant sur les interactions non covalentes et la structure 3D des acides nucléiques.