Séance de cours

TRP Canaux : Perception sensorielle

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Dans cours

CH-411: Cellular signalling

Presentation of selected signalling pathways with emphasis on both the mechanism of action of the molecules involved, molecular interactions and the role of their spatio-temporal organization within the cell, considering cellular dimensions and conditions. ...

Description

Cette séance de cours explore le rôle des canaux TRP dans la perception sensorielle, en se concentrant sur leur activation par divers stimuli tels que la température, les produits chimiques et le stress mécanique. La présentation se penche sur l'organisation structurelle des canaux TRP, leur structure protéique et les domaines impliqués dans leur réponse électrique. De plus, la séance de cours traite de la modulation des canaux TRP par PIP2 et de l'intégration de multiples stimuli dans une réponse électrique. L'instructeur couvre également l'activation covalente des canaux TRP par des composés comme l'ail et les implications des canaux TRP dans la pathogenèse de la maladie. En outre, la séance de cours aborde la mécano-sensation de l'audition à travers les canaux TRP, en soulignant leur rôle dans les réponses potentielles au mouvement des poils.

Enseignant·e

Rudolf Hovius

Expertise Protein structure, expression & purificationÂ•Molecular interaction & receptor activationÂ•Fluorescence imaging & spectroscopySignalling & sensing Mission => Teaching: Lecture courses, tutorials and practicals in biochemistry, biophysical chemistry of membranes and signalling processes. Participating to the Commission d'Enseignement and Commission de l'Ecole Doctorale of Chemistry and Chemical Engineering.=> Research interests: Protein function and structure, Membrane protein (especially receptors

Source officielle

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Structure des protéines

La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Structure tertiaire

En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.

Sens (physiologie)

vignette|Les cinq sens d'après Aristote, représentés par leurs organes sensoriels inhérents : oreilles, yeux, langue, nez, peau. Du point de vue de la physiologie, les sens sont les systèmes sensoriels de la perception. Leur fonctionnement, leur classification, et la théorie épistémologique qui soutient leur étude sont abordés par plusieurs disciplines, principalement les neurosciences, mais aussi la psychologie cognitive (ou science cognitive), et toutes les philosophies et études sociales telle l’anthropologie ayant trait à la perception.

Structure quaternaire

vignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.

Structure secondaire

thumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).

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Structure des membranes plasmatiques et protéines

Couvre la structure de la membrane plasmique, la composition des protéines, les variations des acides gras, le repliement des protéines et les propriétés des acides aminés.

Lipidation des protéines : localisation et signalisation membranaires

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