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Séance de cours

Caractérisation des protéines par électrophorèse

Dans cours

PHYS-468: Physics of life

Life has emerged on our planet from physical principles such as molecular self-organization, thermodynamics, stochastics and iterative refinement. This course will introduce the physical methods to study life and will discuss the quantitative and physical ...

Description

Cette séance de cours couvre la physique derrière la technique d'électrophorèse utilisée pour la caractérisation des protéines, y compris Native Gel, SDS-PAGE et 2D Gel. Il explique les différents types de gels couramment utilisés, la gamme de séparation pour l'ADN et les protéines, et les taches utilisées pour les biopolymères après séparation électrophorétique. La séance de cours se plonge également dans l'isotachophorèse dans la zone de gel empilant et les principes du SDS-PAGE dans des conditions de dénaturation et de non dénaturation.

Enseignant·e

Henning Paul-Julius Stahlberg

Positions: Since 2020 Prof. Physics, IPHYS, SB, EPFL, Switzerland 2009 – 2021 Prof. Structural Biology, Biozentrum, University Basel, Switzerland 2009 – 2010 Adj. Assoc. Prof. Molecular & Cellular Biology, UC Davis, CA, USA 2007 – 2009 Assoc. Prof. Molecular & Cellular Biology, UC Davis, CA, USA 2003 – 2007 Assist. Prof. Molecular & Cellular Biology, UC Davis, CA, USA Education: 2002 Habilitation, Biozentrum, University Basel, Switzerland 1997 – 2003 Postdoctoral Fellow, Biozentrum, University Basel, Switzerland 1992 – 1997 PhD Student, EPFL, Lausanne, Switzerland 1990 – 1991 Diploma Thesis in Solid State Physics, TU Berlin, Germany 1987 – 1993 Study of Physics, TU Berlin, Germany Selected Awards & Honors: 2009 W.M.Keck Award 2004 CAREER award, NSF, USA 2002 Habilitation, University Basel, Switzerland Selected Memberships: 2008 – 2013 Chancellor’s Fellow Award, UC Davis, CA, USA 2004 – 2009 Faculty of 1000 Since 1992 Swiss Society for Optics and Microscopy (SSOM)

Source officielle

Proximité ontologique

Biologie

Biologie moléculaire: Biologie moléculaire

Concepts associés (25)

Électrophorèse sur gel

alt=Appareil à électrophorèse sur gel d'agarose|vignette|Appareil pour électrophorèse d'ADN en gel d'agarose. Le gel est horizontal baigne dans le tampon qui remplit la cuve. L'ADN est déposé dans des puits à une extrémité du gel. L'alimentation en arrière-plan fournit la tension électrique continue qui permet la migration des fragments d'ADN dans le gel. L'électrophorèse sur gel est une variante de l'électrophorèse de zones.

Électrophorèse sur gel de polyacrylamide

L'électrophorèse sur gel de polyacrylamide ou PAGE est une technique utilisant un gel réticulé fabriqué au moment de l'emploi en mélangeant de l'acrylamide qui polymérise sous l'action de l'APS (persulfate d'ammonium ; réactif qui initie la réaction) et du TEMED ; catalyseur de la polymérisation] en donnant des chaînes linéaires. Le gel ainsi formé possède un réseau, dont les mailles sont de taille variable en fonction des proportions d'acrylamide et de bis-acrylamide utilisée, le gel obtenu se comporte donc comme un tamis moléculaire.

Électrophorèse sur gel d'agarose

vignette|Cuve remplie de tampon et transformateur utilisés pour l'électrophorèse sur gel d'agarose. L'électrophorèse sur gel d'agarose est une méthode utilisée en biochimie et en biologie moléculaire pour séparer l'ADN, l'ARN ou des protéines en fonction de leur masse moléculaire. La technique de l'électrophorèse sur gel d'agarose est basée sur la séparation des acides nucléiques chargés négativement sous l'effet d'un champ électrique.

Électrophorèse bidimensionnelle

Two-dimensional gel electrophoresis, abbreviated as 2-DE or 2-D electrophoresis, is a form of gel electrophoresis commonly used to analyze proteins. Mixtures of proteins are separated by two properties in two dimensions on 2D gels. 2-DE was first independently introduced by O'Farrell and Klose in 1975. 2-D electrophoresis begins with electrophoresis in the first dimension and then separates the molecules perpendicularly from the first to create an electropherogram in the second dimension.

Protéine

redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.

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