Interactions protéine-ligand: importance et affinité
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Explore la spectroscopie RMN pour la détermination de la structure des protéines et présente Cryo-EM comme une technique complémentaire aux progrès récents.
Explore la phosphorylation des protéines, en détaillant les modifications courantes comme l'acétylation et l'ubiquitination, la spécificité de la kinase et les mécanismes d'activation.
Explore les observations de protéines à grande vitesse, les méthodes résolues dans le temps, cryo-EM, la dynamique de fusion et les perspectives d'avenir.
Explore les synchrotrons, les techniques de rayons X, la cristallographie, les structures enzymatiques, l'ingénierie mutante et l'avenir de la cristallographie macromoléculaire.
Explore les stratégies catalytiques enzymatiques, y compris les protéases et l'anhydrase carbonique, les mécanismes d'inhibition et la spécificité des protéases sérine.
Explore le déchiffrage des empreintes digitales de l'interaction protéine-protéine à l'aide d'un apprentissage en profondeur géométrique et les défis de la conception de l'interaction protéine-protéine computationnelle.
Se penche sur la prédiction de la structure des protéines grâce à l'analyse des contacts avec les acides aminés et à des méthodes informatiques avancées.
Explore la modélisation de la qualité de l'eau, en mettant l'accent sur la cinétique des réactions, les constantes d'équilibre et les effets de température, avec des exemples pratiques de précipitations de calcite et d'oxydation du fer.
Explore les mécanismes de réaction, les réactions en chaîne, la catalyse, la catalyse enzymatique, les cellules galvaniques et la force électromotive dans les batteries.
Explore les principes d'équilibre chimique, y compris le principe du Châtelier et les constantes d'équilibre, et discute de l'influence de la température, de la pression et de la concentration sur les changements d'équilibre.
Explore la dynamique des protéines, en mettant l'accent sur les machines CLpB, les changements conformationnels rapides et les mécanismes de translocation du substrat.
Explore le profilage des protéines basé sur les activités pour l'identification des sites drogués et les stratégies visant à minimiser la réactivité non ciblée des inhibiteurs covalents.
Explore les principes des interactions protéine-ligand, couvrant les méthodes de mesure de l'affinité et de la cinétique dans le développement de médicaments.
Explore les structures protéiques, les principes de pliage et les déterminants de séquence, en mettant l'accent sur les diverses structures tridimensionnelles que les protéines peuvent adopter.
