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Dynamique des protéines : études FRET sur les machines et les monomolécules

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Description

Cette séance de cours de l'instructeur se penche sur la dynamique rapide des machines à protéines, en se concentrant sur le cas de ClpB. Il explore les limites de vitesse des changements conformationnels, le rôle des barrières énergétiques libres et les mécanismes de translocation des substrats. La séance de cours couvre également l'interaction des chaperons, la signification du domaine M et la dynamique des boucles interstitielles. Dans le cadre d'études FRET monomolécules, la séance de cours examine la fermeture du domaine en AK, l'impact des mutations sur les états protéiques et le rôle réglementaire du domaine N-terminal. Différentes propositions pour les mécanismes des machines à protéines sont discutées, y compris les modèles de cliquet de puissance et de cliquet brownien.

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Concepts associés (32)

Structure des protéines

La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Protein dynamics

Proteins are generally thought to adopt unique structures determined by their amino acid sequences. However, proteins are not strictly static objects, but rather populate ensembles of (sometimes similar) conformations. Transitions between these states occur on a variety of length scales (tenths of Å to nm) and time scales (ns to s), and have been linked to functionally relevant phenomena such as allosteric signaling and enzyme catalysis.

Protéine chaperon

Une protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant.

Dynamique moléculaire

La dynamique moléculaire est une technique de simulation numérique permettant de modéliser l'évolution d'un système de particules au cours du temps. Elle est particulièrement utilisée en sciences des matériaux et pour l'étude des molécules organiques, des protéines, de la matière molle et des macromolécules. En pratique, la dynamique moléculaire consiste à simuler le mouvement d'un ensemble de quelques dizaines à quelques milliers de particules dans un certain environnement (température, pression, champ électromagnétique, conditions aux limites.

Conformérie

En chimie, la conformérie est une forme de stéréoisomérie décrivant le fait qu'une même molécule existe sous la forme de plusieurs conformères (ou isomères de conformation) à la suite de la rotation des atomes autour de liaisons chimiques simples. On parle surtout de conformérie en chimie organique, pour des rotations autour des liaisons carbone-carbone. Il existe trois principaux facteurs qui rendent certains conformères plus stables que les autres : L'interaction entre une liaison σ et le lobe orbital arrière d'une liaison σ∗ voisine : cela n'est possible que lorsque les deux liaisons sont décalées.

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Pliage des protéines: mécanismes et conséquences

Explore le repliement des protéines, les conséquences du mauvais repliement, le rôle des chaperons et l'importance de l'ATP.

Hsp70 Chapérones moléculaires: Flexibilité et fonction de la configuration

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Composition et structure des protéines

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