Plonge dans les principes de repliement des protéines, en mettant l'accent sur le rôle de la séquence dans la détermination de la structure et l'exploration de la thermodynamique et des interactions intermoléculaires.
Couvre les modèles de minimisation de l'énergie dans les systèmes biologiques, en se concentrant sur l'équilibre et les rôles de l'entropie et de l'hydrophobicité.
Explore les structures protéiques, les principes de pliage et les déterminants de séquence, en mettant l'accent sur les diverses structures tridimensionnelles que les protéines peuvent adopter.
Explore le repliement des protéines, les acides aminés, la traduction de l'ARN et les forces attrayantes, en soulignant l'importance de la conformation à l'état natif et des structures compactes.
Couvre les éléments essentiels de la vie, les principes énergétiques et les interactions moléculaires dans les biomolécules, en se concentrant sur les forces non covalentes.
Explore les principes énergétiques des interactions moléculaires dans les biomolécules, en se concentrant sur les interactions non covalentes et la structure 3D des acides nucléiques.
Explore les colles moléculaires comme nouvelles modalités de médicaments, en mettant l'accent sur les forces de liaison, l'énergie, les interactions biomoléculaires, la quantification, le développement de médicaments et la caractérisation structurale.
Explore la promiscuité sélective dans la liaison du chaperon d'E. coli Hsp70 aux substrats protéiques dépliés ou mal repliés, en examinant ses implications dans les mécanismes de pliage des protéines.
Explore la spectroscopie RMN pour la détermination de la structure des protéines et présente Cryo-EM comme une technique complémentaire aux progrès récents.
Couvre la structure de la membrane plasmique, la composition des protéines, les variations des acides gras, le repliement des protéines et les propriétés des acides aminés.
