Séance de cours

Proteome Foldedness & Agrégation: Surveying Proteostasis Stress

Graph Chat

Chattez avec Graph Search

Posez n’importe quelle question sur les cours, conférences, exercices, recherches, actualités, etc. de l’EPFL ou essayez les exemples de questions ci-dessous.

AVERTISSEMENT : Le chatbot Graph n'est pas programmé pour fournir des réponses explicites ou catégoriques à vos questions. Il transforme plutôt vos questions en demandes API qui sont distribuées aux différents services informatiques officiellement administrés par l'EPFL. Son but est uniquement de collecter et de recommander des références pertinentes à des contenus que vous pouvez explorer pour vous aider à répondre à vos questions.

Description

Cette séance de cours de l'instructeur s'inscrit dans le paysage changeant du pliage du protéome, de l'agrégation et de la conformation sous le stress de protéostase. La présentation porte sur l'agrégation des protéines dans les maladies neurodégénératives, l'impact de l'agrégation sur la biologie cellulaire et la susceptibilité à l'agrégation des protéines métastablement repliées. On discute des stratégies de mesure de l'agrégation des protéomes induites par le stress, des changements dans la solubilité des protéines et du rôle des réseaux de contrôle de la qualité des protéines. La séance de cours explore comment le stress protéostase affecte l'état d'agrégation du protéome et l'effondrement potentiel de la protéostase. L'étude des protéines mutantes modifiant la solubilité du protéome avant et après la formation de l'inclusion est également présentée.

Source officielle

Concepts associés (32)

Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).

Structure tertiaire

En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.

Protéine

redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.

Agrégation des protéines

L'agrégation des protéines (ou agrégation/agglomération protéique) est un phénomène biologique dans lequel les protéines mal repliées s'agrègent (c'est-à-dire qu'elles s'accumulent et se groupent entre elles), de façon intra- comme extra-cellulaire. Ces agrégats de protéines sont souvent corrélés avec des maladies. De fait, les agrégats de protéines ont été impliqués dans une grande variété de maladies qu'on a appelées amyloïdoses, parmi lesquelles on retrouve la SLA, les maladies d'Alzheimer et de Parkinson, ou encore les maladies à prions.

Domaine protéique

redresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.

Afficher plus

Séances de cours associées (64)

Pliage des protéines: mécanismes et conséquences

Explore le repliement des protéines, les conséquences du mauvais repliement, le rôle des chaperons et l'importance de l'ATP.

Disagrégation par médiation au Chaperone : Fibrils amyloïdes et Hsp70

Explore la désagrégation des fibrilles amyloïdes par Hsp70 dans les maladies neurodégénératives.

Dynamique de pliage des protéines

Explore la dynamique du repliement des protéines, les chaperons, l'hydrolyse de l'ATP et les subtilités du repliement de l'ADN dans le noyau.

Exploration de la structure protéique

Explore la composition, la synthèse, la purification et les techniques d'analyse des protéines pour comprendre la structure et la fonction des protéines.

Machines à réparer les protéines: évolution et fonction

Explore l'évolution et la fonction des machines à réparer les protéines, en mettant l'accent sur le rôle des machines à déployer alimentées à l'ATP dans la prévention de l'agrégation des protéines et la promotion d'un pliage approprié.

Afficher plus

Concepts associés (32)

Repliement des protéines

Structure tertiaire

Protéine

Agrégation des protéines

Domaine protéique

Afficher plus