Séance de cours

Détermination de la structure des protéines: rayons X vs RMN

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Dans cours

BIO-212: Biological chemistry I

Biochemistry is a key discipline for the Life Sciences. Biological Chemistry I and II are two tightly interconnected courses that aim to describe and understand in molecular terms the processes that make life possible. ...

Description

Cette séance de cours couvre les méthodes utilisées pour la détermination de la structure des protéines, en se concentrant sur la cristallographie aux rayons X et la spectroscopie par résonance magnétique nucléaire (RMN). Il explore la signification historique de la biologie structurale, le processus d'obtention des cristaux de protéines, les conditions de criblage de cristallisation et l'interprétation des modèles de diffraction. La séance de cours explique également les principes de la loi de diffraction de Bragg, le passage du cristal au raffinement de la structure et les défis de la cristallisation des protéines. En outre, il explore l'utilisation de la RMN dans la détermination de la structure des protéines, le marquage isotopique et les contributions de Kurt Wthrich à la spectroscopie RMN biomoléculaire.

Enseignant·e·s (4)

Matteo Dal Peraro

Enseignement et PhD Doctorant·es actuel·les Verena Rukes, Parth Bibekar, Arthur Samurkas, Fernando Augusto Teixeira Pinto Meireles, Benedikt Singer, Artemiy Burov, Ekaterina Pyatova, Edoardo Cavani, Alissa Agerova, Marianna Mitsioni, Jana Susanne Anton, Roxana Ghasemi A dirigé les thèses EPFL de Matteo Thomas Degiacomi, Thomas Lemmin, Enrico Spiga, Christophe Bovigny, Hasan Pezeshgi Modarres, Martina Audagnotto, Giorgio Elikem Tamo, Alexandra Styliani Kalantzi, Deniz Aydin, Giulia Fonti, Alessio Prunotto,

Bruno Emanuel Ferreira De Sousa Correia

Throughout my PhD and postdoctoral studies I was trained in world-renowned laboratories and institutions in the United States of America (University of Washington and The Scripps Research Institute). Very early in my scientific career I found out my fascination about protein structure and function. My PhD studies evolved in the direction of immunogen design and vaccine engineering which sparked my interest in the many needs and opportunities in vaccinology and translational research. My efforts resulted in an enlightening piece of work where for the first time, computationally designed immunogens elicited potent neutralizing antibodies. During my postdoctoral studies I joined a chemical biology laboratory at the Scripps Research Institute. In this stage I developed novel chemoproteomics methods for the identification of protein-small molecule interaction sites in complex proteomes. In March 2015, I joined the École Polytechnique Fédérale de Lausanne (EPFL) – Switzerland as a tenure track assistant professor. The focus of my research group is to develop computational tools for protein design with particular emphasis in applying these strategies to immunoengineering (e.g. vaccine and cancer immunotherapy). The activities in my laboratory focus on computational design methods development and experimental characterization of the designed proteins. Our laboratory has been awarded with 2 prestigious research grants from the European Research Council. Lastly, I have been awarded the prize for best teacher of Life sciences in 2019.

Giovanni D'Angelo

Enseignement et PhD Doctorant·es actuel·les Mélissa Ruiz, Gary Domeniconi, Irmak Kaysudu, Alessandro Valente, Surayyo Akramkhanova, Jean Andrea Maillat, Linda Wedemann, Manel Leila Nadia Boussouf, Jiayan Lin, Nika Gorsek, Christina Ulrich, William Daniel Chan-Ha Verdier A dirigé les thèses EPFL de Laura Capolupo, Jaipreet Singh Loomba, Halima Hannah Emilie Schede A co-dirigé les thèses EPFL de Muhammad Umair Anwar Cours Biological chemistry II BIO-213 La biochimie est une discipline clé da

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Concepts associés (32)

Structure des protéines

La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Protéine

redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.

Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).

Structure tertiaire

En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.

Structure quaternaire

vignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.

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Détermination de la structure protéique

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Exploration de la structure protéique

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Détermination de la structure des protéines: RMN Insights

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Profilage des protéines : spectrométrie de masse et outils d'identification des cibles

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Détermination de la structure protéique

Explore la détermination de la structure des protéines à l'aide de techniques RMN et Cryo-EM, couvrant les déplacements chimiques, le marquage isotopique, le NOE et les méthodes d'imagerie à haute résolution.

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