Mediaspace scheduled maintenance: Aug 25, 2026 07:00 - 12:00 AM. During this time, videos will be temporarily unavailable. Check status updates.

Séance de cours

Modifications post-traductionnelles des protéines

Dans cours

BIO-212: Biological chemistry I

Biochemistry is a key discipline for the Life Sciences. Biological Chemistry I and II are two tightly interconnected courses that aim to describe and understand in molecular terms the processes that make life possible. ...

Description

Cette séance de cours couvre une vue d'ensemble des modifications post-traductionnelles des protéines, centrées sur la phosphorylation, l'ubiquitination et l'acylation. Il traite de la structure et de la fonction des phosphatases de tyrosine, du système de protéasome de l'ubiquitine et de la nature réversible de l'ubiquitination. La séance de cours se penche également sur les mécanismes des phosphatases sérine/thréonine et sur le rôle des modificateurs de type ubiquitine dans les processus cellulaires.

Enseignant·e·s (4)

Bruno Emanuel Ferreira De Sousa Correia

Throughout my PhD and postdoctoral studies I was trained in world-renowned laboratories and institutions in the United States of America (University of Washington and The Scripps Research Institute). Very early in my scientific career I found out my fascination about protein structure and function. My PhD studies evolved in the direction of immunogen design and vaccine engineering which sparked my interest in the many needs and opportunities in vaccinology and translational research. My efforts resulted in an enlightening piece of work where for the first time, computationally designed immunogens elicited potent neutralizing antibodies. During my postdoctoral studies I joined a chemical biology laboratory at the Scripps Research Institute. In this stage I developed novel chemoproteomics methods for the identification of protein-small molecule interaction sites in complex proteomes. In March 2015, I joined the École Polytechnique Fédérale de Lausanne (EPFL) – Switzerland as a tenure track assistant professor. The focus of my research group is to develop computational tools for protein design with particular emphasis in applying these strategies to immunoengineering (e.g. vaccine and cancer immunotherapy). The activities in my laboratory focus on computational design methods development and experimental characterization of the designed proteins. Our laboratory has been awarded with 2 prestigious research grants from the European Research Council. Lastly, I have been awarded the prize for best teacher of Life sciences in 2019.

Giovanni D'Angelo

Matteo Dal Peraro

Matteo Dal Peraro graduated in Physics at the University of Padua in 2000. He obtained his Ph.D. in Biophysics at the International School for Advanced Studies (SISSA, Trieste) in 2004. He then received postdoctoral training at the University of Pennsylvania (Philadelphia) under the guidance of Prof. M. L. Klein. He was nominated Tenure Track Assistant Professor at the EPFL School of Life Sciences in late 2007. His research at the Laboratory for Biomolecular Modeling (LBM), within the Interfaculty Institute of Bioengineering (IBI), focuses on the multiscale modeling of large macromolecular systems.

Aleksandar Antanasijevic

Source officielle

Proximité ontologique

Biologie

Biologie cellulaire: Signalisation cellulaire

Concepts associés (32)

Ubiquitine ligase

L’ubiquitine ligase, ou ubiquitine ligase E3, est une ligase qui catalyse la réaction : ATP + ubiquitine + lysine–proteine AMP + diphosphate + N-ubiquityllysine–protéine. Cette enzyme recrute l' E2 chargée en ubiquitine, reconnaît une protéine substrat, et assiste ou catalyse directement le transfert de l'ubiquitine de l'enzyme E2 vers la protéine substrat. L'ubiquitine est liée à un résidu de lysine sur la protéine cible par une liaison isopeptidique.

Ubiquitine

L'ubiquitine est une protéine de 76 acides aminés servant, elle-même, de marqueur de protéines à éliminer. Elle est ainsi appelée parce qu'elle est localisée dans tous les compartiments subcellulaires de toutes les cellules des organismes, elle est dite ubiquitaire. L'ubiquitination désigne la fixation (covalente, ATP dépendante grâce à une cascade d'enzymes E1, E2, E3) spécifique et régulée d'une ou plusieurs ubiquitines sur une protéine cible (il faut quatre ubiquitines pour qu'une protéine soit dégradée).

Phosphorylation

thumb|chaîne latérale de sérine phosphorylée. Les atomes d'oxygène sont en rouge, ceux de phosphore, en orange, le carbone en gris et l'azote en bleu. Les atomes d'hydrogène ne sont pas représentés. La phosphorylation est l'addition d'un groupe phosphate (un phosphoryl PO32− plus précisément) qui est transféré à une protéine ou à une petite molécule, tel le glucose, l'adénine ou les glycérolipides. Son rôle prééminent en biochimie est le sujet de très nombreuses recherches (la base de données MEDLINE signale plus de articles sur ce sujet, pour la plupart concernant la phosphorylation des protéines).

Récepteur à activité tyrosine kinase

Un récepteur à activité tyrosine kinase (RTK) est une protéine de la famille des récepteurs-enzymes. Ce sont tous des récepteurs trans-membranaires monomériques, à l'exception de l'insuline, qui est un hétérodimère associé par un pont disulfure, donc tétramérique. On retrouve du côté extracellulaire le domaine d'affinité pour le ligand. Lorsque le ligand se fixe sur son récepteur, celui-ci s'autodimérise (grâce au ligand et par des interactions secondaires, il y a une association de deux mêmes protéines bitopiques de type I pour former le récepteur qui se trouve être un homodimère).

Phosphorylation oxydative

upright=2|vignette|Schéma général de fonctionnement de la phosphorylation oxydative mitochondriale illustrant le couplage de la chaîne respiratoire avec la phosphorylation de l'ADP en ATP par l'ATP synthase. Les oxydations accompagnant la circulation des électrons le long de la chaîne respiratoire libèrent de l'énergie utilisée par des pompes à protons pour générer un gradient de concentration de protons autour de la membrane mitochondriale interne.

Afficher plus

Séances de cours associées (33)

Phosphorylation des protéines: Mécanismes et régulation

Explore la phosphorylation des protéines, en détaillant les modifications courantes comme l'acétylation et l'ubiquitination, la spécificité de la kinase et les mécanismes d'activation.

Phosphorylation des protéines: mécanismes et régulation

Explore la phosphorylation des protéines, ses effets structuraux, l'activité de la kinase et son rôle dans la signalisation et la maladie.

Modifications post-traductionnelles : Phosphorylation et Phosphatases protéiques

Couvre les modifications post-traductionnelles, en se concentrant sur la phosphorylation et les phosphatases protéiques, et explique les tests de spécificité de la kinase et le consensus optimal de phosphorylation.

Kinases de Tyrosine & Signalisation Ras

Explore les tyrosines kinases, l'activation du Ras, la signalisation lipidique, les implications du cancer et la transduction du signal dans les cellules.

Signalisation cellulaire : récepteurs et voies

Explore les mécanismes de signalisation cellulaire, y compris les récepteurs, les voies et la transduction du signal pour la régulation des gènes et les réponses cellulaires.

Afficher plus

Concepts associés (32)

Ubiquitine ligase

Ubiquitine

Phosphorylation

Récepteur à activité tyrosine kinase

Phosphorylation oxydative

Afficher plus