Séance de cours

Modifications post-traductionnelles : Phosphorylation et Phosphatases protéiques

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Dans cours

BIO-212: Biological chemistry I

Biochemistry is a key discipline for the Life Sciences. Biological Chemistry I and II are two tightly interconnected courses that aim to describe and understand in molecular terms the processes that make life possible. ...

Description

Cette séance de cours couvre les modifications post-traductionnelles, en se concentrant sur la phosphorylation et les phosphatases protéiques. Il explique les modifications chimiquement définies effectuées sur les acides aminés, les mécanismes des tests de spécificité kinase et le consensus optimal de phosphorylation. L'instructeur discute des raisons de la phosphorylation, de la régulation de l'activité de la kinase et des mécanismes catalytiques des phosphatases de la tyrosine. La séance de cours explore également le phosphatome de la tyrosine humaine, la structure du c-Src auto-inhibé et la régulation du C-Src. De plus, il explore les kinases Ca2+/Calmoduline-dépendantes et leurs mécanismes de régulation. La séance de cours se termine par des messages clés sur les différences entre Ser / Thr et Tyr-phosphatases, l'importance de la phosphorylation de la tyrosine et la régulation des protéines kinases.

Enseignant·e·s (4)

Matteo Dal Peraro

Enseignement et PhD Doctorant·es actuel·les Verena Rukes, Parth Bibekar, Arthur Samurkas, Fernando Augusto Teixeira Pinto Meireles, Benedikt Singer, Artemiy Burov, Ekaterina Pyatova, Edoardo Cavani, Alissa Agerova, Marianna Mitsioni, Jana Susanne Anton, Roxana Ghasemi A dirigé les thèses EPFL de Matteo Thomas Degiacomi, Thomas Lemmin, Enrico Spiga, Christophe Bovigny, Hasan Pezeshgi Modarres, Martina Audagnotto, Giorgio Elikem Tamo, Alexandra Styliani Kalantzi, Deniz Aydin, Giulia Fonti, Alessio Prunotto,

Bruno Emanuel Ferreira De Sousa Correia

Throughout my PhD and postdoctoral studies I was trained in world-renowned laboratories and institutions in the United States of America (University of Washington and The Scripps Research Institute). Very early in my scientific career I found out my fascination about protein structure and function. My PhD studies evolved in the direction of immunogen design and vaccine engineering which sparked my interest in the many needs and opportunities in vaccinology and translational research. My efforts resulted in an enlightening piece of work where for the first time, computationally designed immunogens elicited potent neutralizing antibodies. During my postdoctoral studies I joined a chemical biology laboratory at the Scripps Research Institute. In this stage I developed novel chemoproteomics methods for the identification of protein-small molecule interaction sites in complex proteomes. In March 2015, I joined the École Polytechnique Fédérale de Lausanne (EPFL) – Switzerland as a tenure track assistant professor. The focus of my research group is to develop computational tools for protein design with particular emphasis in applying these strategies to immunoengineering (e.g. vaccine and cancer immunotherapy). The activities in my laboratory focus on computational design methods development and experimental characterization of the designed proteins. Our laboratory has been awarded with 2 prestigious research grants from the European Research Council. Lastly, I have been awarded the prize for best teacher of Life sciences in 2019.

Giovanni D'Angelo

Enseignement et PhD Doctorant·es actuel·les Mélissa Ruiz, Gary Domeniconi, Irmak Kaysudu, Alessandro Valente, Surayyo Akramkhanova, Jean Andrea Maillat, Linda Wedemann, Manel Leila Nadia Boussouf, Jiayan Lin, Nika Gorsek, Christina Ulrich, William Daniel Chan-Ha Verdier A dirigé les thèses EPFL de Laura Capolupo, Jaipreet Singh Loomba, Halima Hannah Emilie Schede A co-dirigé les thèses EPFL de Muhammad Umair Anwar Cours Biological chemistry II BIO-213 La biochimie est une discipline clé da

Source officielle

Proximité ontologique

Biologie

Biologie cellulaire: Signalisation cellulaire

Concepts associés (32)

Sérine/thréonine protéine kinase

redresse=.67|vignette|O-Phosphothréonine. Une sérine/thréonine protéine kinase est une protéine kinase qui catalyse la phosphorylation de protéines sur certains de leurs résidus de sérine ou de thréonine, dont la chaîne latérale est semblable, pour former des résidus de O-phosphosérine ou de O-phosphothréonine respectivement. Fichier:L-Serin - L-Serine.svg | {{Centrer|[[Sérine]].}} Fichier:L-Threonin - L-Threonine.svg | {{Centrer|[[Thréonine]].}} Fichier:L-Phosphoserine.png | {{Centrer|[[O-Phosphosérine|''O''-Phosphosérine]].

Récepteur à activité tyrosine kinase

Un récepteur à activité tyrosine kinase (RTK) est une protéine de la famille des récepteurs-enzymes. Ce sont tous des récepteurs trans-membranaires monomériques, à l'exception de l'insuline, qui est un hétérodimère associé par un pont disulfure, donc tétramérique. On retrouve du côté extracellulaire le domaine d'affinité pour le ligand. Lorsque le ligand se fixe sur son récepteur, celui-ci s'autodimérise (grâce au ligand et par des interactions secondaires, il y a une association de deux mêmes protéines bitopiques de type I pour former le récepteur qui se trouve être un homodimère).

Kinase

380px|vignette|Schéma de fonctionnement des kinases Les kinases, (catalyseurs de la phosphorolyse), sont des enzymes du groupe des transférases catalysant les réactions de phosphorylation par l'ajout d'un ion phosphate à une molécule cible à partir de l'ATP. La molécule cible, appelée le substrat, peut être une protéine, un lipide, un sucre ou encore une kinase. Les kinases sont plus ou moins spécifiques et sont régulées par des combinaisons de seconds messagers.

Phosphatase

Une phosphatase est une enzyme dont la fonction est d'enlever un groupe phosphate d'une molécule simple ou d'une macromolécule biologique, par hydrolyse. En biotechnologie, elle peut agir sur l'ADN et sur l'ARN afin d'empêcher leur circularisation. Elle est utilisée après l'action d'une enzyme de restriction et avant l'addition de l'ADN étranger d’intérêt. Par exemple : la glucose 6 phosphatase enlève le phosphate du glucose-6-phosphate pour en faire du glucose.

Phosphorylation au niveau du substrat

redresse=1.25|vignette|Principe de la phosphorylation au niveau du substrat. R représente un résidu organique. La phosphorylation au niveau du substrat est un type de réaction chimique du métabolisme cellulaire consistant en la phosphorylation de l'adénosine diphosphate (ADP) ou de la guanosine diphosphate (GDP) par transfert direct d'un groupe phosphate à partir d'une petite molécule phosphorylée ou d'une molécule de phosphate inorganique pour former respectivement de l'adénosine triphosphate (ATP) ou de la guanosine triphosphate (GTP).

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Phosphorylation des protéines: mécanismes et régulation

Explore la phosphorylation des protéines, ses effets structuraux, l'activité de la kinase et son rôle dans la signalisation et la maladie.

Récepteur Tyrosine Kinases: Signalisation et Régulation

Explore l'activation, les cascades de signalisation et les mécanismes de régulation des récepteurs tyrosine kinases, en mettant l'accent sur les implications de la maladie et les stratégies thérapeutiques.

Kinases de Tyrosine & Signalisation Ras

Explore les tyrosines kinases, l'activation du Ras, la signalisation lipidique, les implications du cancer et la transduction du signal dans les cellules.

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Déplacez-vous dans l'importance de la communication intercellulaire et des diverses voies de signalisation impliquées dans les réponses cellulaires.

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