Ubiquitine ligaseL’ubiquitine ligase, ou ubiquitine ligase E3, est une ligase qui catalyse la réaction : ATP + ubiquitine + lysine–proteine AMP + diphosphate + N-ubiquityllysine–protéine. Cette enzyme recrute l' E2 chargée en ubiquitine, reconnaît une protéine substrat, et assiste ou catalyse directement le transfert de l'ubiquitine de l'enzyme E2 vers la protéine substrat. L'ubiquitine est liée à un résidu de lysine sur la protéine cible par une liaison isopeptidique.
UbiquitineL'ubiquitine est une protéine de 76 acides aminés servant, elle-même, de marqueur de protéines à éliminer. Elle est ainsi appelée parce qu'elle est localisée dans tous les compartiments subcellulaires de toutes les cellules des organismes, elle est dite ubiquitaire. L'ubiquitination désigne la fixation (covalente, ATP dépendante grâce à une cascade d'enzymes E1, E2, E3) spécifique et régulée d'une ou plusieurs ubiquitines sur une protéine cible (il faut quatre ubiquitines pour qu'une protéine soit dégradée).
Phosphorylationthumb|chaîne latérale de sérine phosphorylée. Les atomes d'oxygène sont en rouge, ceux de phosphore, en orange, le carbone en gris et l'azote en bleu. Les atomes d'hydrogène ne sont pas représentés. La phosphorylation est l'addition d'un groupe phosphate (un phosphoryl PO32− plus précisément) qui est transféré à une protéine ou à une petite molécule, tel le glucose, l'adénine ou les glycérolipides. Son rôle prééminent en biochimie est le sujet de très nombreuses recherches (la base de données MEDLINE signale plus de articles sur ce sujet, pour la plupart concernant la phosphorylation des protéines).
Récepteur à activité tyrosine kinaseUn récepteur à activité tyrosine kinase (RTK) est une protéine de la famille des récepteurs-enzymes. Ce sont tous des récepteurs trans-membranaires monomériques, à l'exception de l'insuline, qui est un hétérodimère associé par un pont disulfure, donc tétramérique. On retrouve du côté extracellulaire le domaine d'affinité pour le ligand. Lorsque le ligand se fixe sur son récepteur, celui-ci s'autodimérise (grâce au ligand et par des interactions secondaires, il y a une association de deux mêmes protéines bitopiques de type I pour former le récepteur qui se trouve être un homodimère).
Phosphorylation oxydativeupright=2|vignette|Schéma général de fonctionnement de la phosphorylation oxydative mitochondriale illustrant le couplage de la chaîne respiratoire avec la phosphorylation de l'ADP en ATP par l'ATP synthase. Les oxydations accompagnant la circulation des électrons le long de la chaîne respiratoire libèrent de l'énergie utilisée par des pompes à protons pour générer un gradient de concentration de protons autour de la membrane mitochondriale interne.
Phosphorylation au niveau du substratredresse=1.25|vignette|Principe de la phosphorylation au niveau du substrat. R représente un résidu organique. La phosphorylation au niveau du substrat est un type de réaction chimique du métabolisme cellulaire consistant en la phosphorylation de l'adénosine diphosphate (ADP) ou de la guanosine diphosphate (GDP) par transfert direct d'un groupe phosphate à partir d'une petite molécule phosphorylée ou d'une molécule de phosphate inorganique pour former respectivement de l'adénosine triphosphate (ATP) ou de la guanosine triphosphate (GTP).
Modification post-traductionnelleUne modification post-traductionnelle est une modification chimique d'une protéine, réalisée le plus souvent par une enzyme, après sa synthèse ou au cours de sa vie dans la cellule. Généralement cette modification entraîne un changement de la fonction de la protéine considérée, que ce soit au niveau de son action, de sa demi-vie, ou de sa localisation cellulaire.
Ubiquitin-like proteinUbiquitin-like proteins (UBLs) are a family of small proteins involved in post-translational modification of other proteins in a cell, usually with a regulatory function. The UBL protein family derives its name from the first member of the class to be discovered, ubiquitin (Ub), best known for its role in regulating protein degradation through covalent modification of other proteins. Following the discovery of ubiquitin, many additional evolutionarily related members of the group were described, involving parallel regulatory processes and similar chemistry.
Chimiosmosevignette|Principe de l'osmose : un gradient de concentration de soluté autour d'une membrane semiperméable génère une force susceptible de faire diffuser le solvant contre l'énergie potentielle gravitationnelle. vignette| Principe de la chimiosmose : un gradient de concentration ionique autour d'une membrane biologique génère un gradient électrochimique dont l'énergie potentielle peut favoriser thermodynamiquement une réaction chimique endergonique.
Sérine/thréonine protéine kinaseredresse=.67|vignette|O-Phosphothréonine. Une sérine/thréonine protéine kinase est une protéine kinase qui catalyse la phosphorylation de protéines sur certains de leurs résidus de sérine ou de thréonine, dont la chaîne latérale est semblable, pour former des résidus de O-phosphosérine ou de O-phosphothréonine respectivement. Fichier:L-Serin - L-Serine.svg | {{Centrer|[[Sérine]].}} Fichier:L-Threonin - L-Threonine.svg | {{Centrer|[[Thréonine]].}} Fichier:L-Phosphoserine.png | {{Centrer|[[O-Phosphosérine|''O''-Phosphosérine]].
Ubiquitin-conjugating enzymeUbiquitin-conjugating enzymes, also known as E2 enzymes and more rarely as ubiquitin-carrier enzymes, perform the second step in the ubiquitination reaction that targets a protein for degradation via the proteasome. The ubiquitination process covalently attaches ubiquitin, a short protein of 76 amino acids, to a lysine residue on the target protein.
Chaîne de transport d'électronsredresse=1.75|vignette| Schéma d'une membrane de thylakoïde montrant la chaîne formée par le , la plastoquinone, le complexe , la plastocyanine, le et la réductase assurant les réactions de la photosynthèse dépendantes de la lumière, couplée à l'ATP synthase par un gradient de concentration de protons dans le cadre d'un processus global appelé photophosphorylation. redresse=1.75|vignette|Schéma d'une matrice mitochondriale montrant les complexes à de la chaîne respiratoire, couplés à l'ATP synthase par un gradient de concentration de protons dans le cadre d'un processus global appelé phosphorylation oxydative.
ProtéasomeLes protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes il se trouve dans le cytosol et est associé au réticulum endoplasmique ainsi que dans le noyau. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptidiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases.
Protéine kinaseLes kinases de protéine ou protéine-kinases (de l'anglais protein kinase) sont des enzymes qui catalysent le transfert d'un groupe phosphate de l'adénosine triphosphate (ATP) sur l'hydroxyle (groupe –OH) des chaînes latérales des acides aminés ayant une fonction alcool : sérine, thréonine et tyrosine. Protéine–OH + ATP → protéine–O-PO32− + ADP Les protéine-kinases sont impliquées dans la régulation de l'activité des protéines cibles. Certaines protéine-kinases ont besoin de l'activation d'une cycline pour être fonctionnelles, on les appelle kinases cyclines-dépendantes (Cdk).
Adressage des protéinesDans une cellule, la localisation d'une protéine est essentielle à son bon fonctionnement. Or le lieu de production d'une protéine est souvent différent de son lieu d'action. L'adressage est l'ensemble des mécanismes qui permettent à une protéine d'être dirigée vers la bonne position. Les ARNm sont sujet à un adressage. Günter Blobel, biologiste moléculaire germano-américain, a obtenu le Prix Nobel de physiologie ou médecine en 1999 pour ses travaux sur la NLS (nuclear localisation signal), une séquence en acides aminés permettant aux protéines qui la portent d'être importée dans le noyau grâce à des importines.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Protéine SUMOLes protéines SUMO (pour Small Ubiquitin-like MOdifier) sont une famille de petites protéines de 12 kDa (ou une centaine d'acides aminés). Elles sont structuralement proches de l'ubiquitine ou de la protéine NEDD8, mais fonctionnellement associées à un mécanisme particulier de modification post-traductionnelle appelé SUMOylation. La protéine SUMO a été découverte dans les années 1990, 20 ans après la découverte de l'ubiquitine. Ce délai est dû à la nature instable du lien entre les protéines cibles et SUMO.
Protéine de fusionUne protéine de fusion est une protéine artificielle obtenue par la combinaison de différentes protéines, ou partie de protéines. Elle est obtenue à la suite de la création par recombinaison de l'ADN d'un gène comportant les cadres de lecture ouverts correspondant aux protéines ou parties de protéines désirées. Les protéines de fusion peuvent également être appelées protéines chimères. Une des applications les plus connues des protéines de fusion est la fusion d'une protéine d'intérêt à une protéine fluorescente.
Respiration cellulaireredresse=2|vignette|Schéma de principe de la phosphorylation oxydative dans une mitochondrie illustrant l'intégration du cycle de Krebs avec la chaîne respiratoire, et le couplage de celle-ci avec l'ATP synthase au moyen d'un gradient électrochimique issu d'un gradient de concentration de protons à travers la membrane mitochondriale interne. La respiration cellulaire est l'ensemble des processus du métabolisme cellulaire convertissant l'énergie chimique contenue dans le glucose en adénosine triphosphate (ATP).
Cellule (biologie)vignette|Dessin de « cellules » observées dans des coupes d'écorce d'arbre par Robert Hooke en 1665, à l'origine du nom latin cellula « chambre de moine », ayant aussi le sens de cella « petite chambre, chambrette ». vignette|Dessin d'Edmund Beecher Wilson publié en 1900 dont la légende originale était : « Vue générale de cellules situées à la pointe de croissance d'une racine d'oignon à partir d'une coupe longitudinale agrandie . a. cellules qui ne se divisent pas, avec réseau de chromatine et nucléoles fortement colorés ; b.
