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Explore la détermination de la structure des protéines à l'aide de techniques RMN et Cryo-EM, couvrant les déplacements chimiques, le marquage isotopique, le NOE et les méthodes d'imagerie à haute résolution.
Explore l'ubiquitinisation, la dégradation des protéines et la régulation cellulaire par le marquage de l'ubiquitin, couvrant divers processus et voies cellulaires.
Couvre la structure, la fonction et l'ingénierie des protéines, en mettant l'accent sur leur importance biologique et leurs applications en biotechnologie.
Explore les principes d'équilibre chimique, y compris le principe du Châtelier et les constantes d'équilibre, et discute de l'influence de la température, de la pression et de la concentration sur les changements d'équilibre.
Discute de l'impact de la température sur les taux de réaction, l'énergie d'activation, l'efficacité des collisions, les mécanismes de réaction, la catalyse et la catalyse enzymatique.
Explore les synchrotrons, les techniques de rayons X, la cristallographie, les structures enzymatiques, l'ingénierie mutante et l'avenir de la cristallographie macromoléculaire.
Inhibition des enzymes, liaison réversible et irréversible, et médicaments covalents, explorant les modes d'action des médicaments et leur impact sur l'efficacité des médicaments.
Explore les méthodes de profilage protéomique, y compris les approches ABPP, MS et l'identification quantitative des cibles à l'aide de l'étiquetage SILAC et TMT.
