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Catalyse enzymatique : mécanismes et cinétiques

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Dans cours

CH-160(b): Chimie générale

Cet enseignement vise l'acquisition des notions essentielles relatives à la structure de la matière, aux équilibres et à la réactivité chimiques. Le cours et les exercices fournissent la méthodologie permettant de résoudre par le raisonnement et le calcul ...

Description

Cette séance de cours couvre les mécanismes de la catalyse enzymatique, y compris la reconnaissance du substrat spécifique, la formation du complexe enzyme-substrat et la stabilisation de l'état de transition. Il explore également la cinétique de Michaelis-Menten, l'énergie d'activation et la relation entre les changements conformationnels des enzymes et des substrats.

Enseignant·e

Samuel Terrettaz

Enseignement et PhD Cours Chimie (pour CMS) PREPA-012 Cet enseignement vise l'acquisition des principes de base et leur application à des systèmes chimiques simples. L'accent sera mis sur la compréhension et la combinaison de ces principes pour résoudre des exercices pratiques de chimie quantitative. Chimie (pour MAN) PREPA-093 Cet enseignement vise l'acquisition des principes de base de la chimie. Des grandes familles de réactions chimiques (transfert de protons ou d'élec

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Chemical specificity

Chemical specificity is the ability of binding site of a macromolecule (such as a protein) to bind specific ligands. The fewer ligands a protein can bind, the greater its specificity. Specificity describes the strength of binding between a given protein and ligand. This relationship can be described by a dissociation constant, which characterizes the balance between bound and unbound states for the protein-ligand system.

Inhibiteur enzymatique

thumb|upright=1.2|Complexe d'une protéase du VIH (rubans rouges, bleus et jaunes) associée à l'inhibiteur qu'est le ritonavir (petite structure en bâtons et boules près du centre). Un inhibiteur enzymatique est une substance se liant à une enzyme et qui en diminue l'activité. Un inhibiteur peut empêcher la fixation du substrat sur le site actif en se fixant à sa place, ou provoquer une déformation de l'enzyme qui rend celle-ci inactive (inhibiteur allostérique).

Substrat enzymatique

En enzymologie, on désigne par substrat enzymatique toute molécule subissant une réaction chimique catalysée par une enzyme (ex : l'amidon est hydrolysé par l'amylase en glucose). Il peut s'agir de molécules complexes, de polymères, de molécules simples (ex. : catalase dismutant du peroxyde d'hydrogène). Par convention : Est appelée substrat la molécule ou famille de molécules subissant spécifiquement la catalyse enzymatique par fixation dans le site actif de l'enzyme (ex.

Catalyse

vignette|Intérieur du musée de la catalyse à Widnes en Angleterre. En chimie, la catalyse (du grec ancien : , « détacher ») se réfère à l'accélération ou la réorientation de la cinétique de réaction au moyen d'un catalyseur, et dans certains cas à la sélectivité pour diriger la réaction dans un sens privilégié (réaction concurrente, production d'un produit plutôt qu'un autre). Le catalyseur est utilisé en quantité beaucoup plus faible que les produits réactifs. Il n'apparait pas en général dans le bilan de réaction, donc pas dans son équation globale.

Catalyse homogène

La catalyse homogène est un type de catalyse dans laquelle le catalyseur est dans la même phase que les réactifs et les produits de la réaction catalysée. On distingue deux catégories de catalyse homogène, selon qu'il s'agit de : acides ou bases. On la qualifie de catalyse homogène acido-basique ; oxydants ou réducteurs. On la qualifie de catalyse homogène oxydo-réductrice. Contrairement à la catalyse hétérogène qui permet de séparer le catalyseur facilement, la catalyse homogène ne permet pas de séparer le catalyseur tel quel du milieu réactionnel.

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