Couvre la spectrométrie de masse et les techniques tandem MS / MS pour l'analyse peptidique, en se concentrant sur l'ionisation, la fragmentation et l'identification de la séquence.
Couvre la spectrométrie de photoélectrons à rayons X (XPS), une technique d'analyse de surface développée par Kai Siegbahn, expliquant ses composants, son mécanisme et ses méthodes d'analyse.
Explore les interactions faisceau-matière, en se concentrant sur les phénomènes d'émission de l'ionisation électronique du noyau par les rayons X et les électrons, et la concurrence entre Auger et les émissions de rayons X.
Couvre la micro-analyse aux rayons X (XRMA) comparant les techniques d'analyse de la matière avec des faisceaux d'électrons, discutant du volume d'interaction, de l'émission, de la fluorescence et des effets matriciels.
Explore les méthodes de profilage protéomique, y compris les approches ABPP, MS et l'identification quantitative des cibles à l'aide de l'étiquetage SILAC et TMT.
Couvre la spectrométrie de fluorescence X (XRFS), une technique d'analyse chimique utilisant les rayons X émis lorsqu'il est excité par un faisceau primaire de rayons X.
Explore les interactions faisceau-matière, les effets thermiques, les effets chimiques, les déplacements atomiques et les mécanismes d'émission de matière en microscopie électronique.
Explore les techniques de spectrométrie de masse pour l'analyse moléculaire et l'identification des protéines par des profils isotopiques et des modèles de fragmentation.
Explore le profilage des protéines à l'aide de la spectrométrie de masse, des techniques d'enrichissement des cibles et de la protéomique quantitative.
Explore le profilage quantitatif des protéomes pour l'identification des cibles de médicaments au moyen du profilage des protéines basé sur l'activité et des techniques avancées de spectrométrie de masse.
Couvre les exercices sur la carboxyméthylcellulose, les considérations de pH pour l'échange d'ions, la spectroscopie UV-visible, les applications de la loi Lambert-Bière, la rétention des protéines et l'analyse par spectroscopie infrarouge.
Explore la spectrométrie de masse des protéines, les stratégies protéomiques, les techniques de séparation et les méthodes d'identification des protéines en utilisant les données MS / MS.
Explore les mécanismes d'éjection des matériaux en spectrométrie de masse MALDI, en mettant l'accent sur les paramètres laser et les propriétés de matrice d'analyte.
Explore les défis de la quantification des protéines en utilisant la spectrométrie de masse et des techniques comme SILAC et TMT pour comparer les niveaux de peptides entre les échantillons.
Couvre la spectrométrie de masse des protéines, les techniques de protéomique, les défis et les applications dans l'analyse de mélanges de protéines complexes.
