Publication

Design and synthesis of a chimeric TASP molecule as potential inhibitor in cell adhesion processes

2000
Conference Papers

Résumé

The construction of protein-like folding motifs as structurally stable scaffolds for the introduction of function represents a major goal in protein design. The use of topol. templates allows the bypass of the well-known folding problem of linear polypeptides and offers a way to mimic native packing topologies by the template directed self-assembly of helical and/or b-sheeted peptide blocks. In conceptually sepg. structure from function, a chimeric 4-helix bundle TASP (Template Assembled Synthetic Protein) derived from the ROP protein and the cell adhesion glycoprotein E-selectin has been designed and synthesized, aimed at inhibiting an early stage in cell adhesion processes, in particular leukocyte adhesion. [on SciFinder (R)]

Source officielle

https://infoscience.epfl.ch/entities/publication/ebceacdb-568c-4f92-b820-40314c76f591

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Concepts associés (32)

Protéine d'adhésion cellulaire

Les protéines d'adhésion cellulaire (ou CAM, acronyme de l'anglais cell adhesion molecule, signifiant « molécule d'adhésion cellulaire ») sont des protéines intervenant dans les mécanismes de liaison cellulaire. Elles font partie de la superfamille des immunoglobulines. Elles possèdent un domaine cytosolique (intracellulaire), un domaine transmembranaire et un domaine extracellulaire constitué de domaine C2 (constant) répétitifs reliés entre eux par des ponts disulfures.

Protéine

redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.

Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).

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