Protéine d'adhésion cellulaireLes protéines d'adhésion cellulaire (ou CAM, acronyme de l'anglais cell adhesion molecule, signifiant « molécule d'adhésion cellulaire ») sont des protéines intervenant dans les mécanismes de liaison cellulaire. Elles font partie de la superfamille des immunoglobulines. Elles possèdent un domaine cytosolique (intracellulaire), un domaine transmembranaire et un domaine extracellulaire constitué de domaine C2 (constant) répétitifs reliés entre eux par des ponts disulfures.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Adhésion cellulaireL'adhésion cellulaire, ou adhérence cellulaire, est l'ensemble des mécanismes cellulaires et moléculaires mis en œuvre pour faire adhérer les cellules entre elles ou avec le milieu qui les entoure. En 2012, la plupart des mécanismes moléculaires déclencheurs de l'activation et régulant le comportement des sites d'adhésion sont encore incompris. L'adhésion cellulaire est indispensable à la formation, au maintien et au fonctionnement des tissus. Au niveau de la cellule elle-même, elle régule la croissance, la migration, la prolifération et la mort de la cellule.
Protein designProtein design is the rational design of new protein molecules to design novel activity, behavior, or purpose, and to advance basic understanding of protein function. Proteins can be designed from scratch (de novo design) or by making calculated variants of a known protein structure and its sequence (termed protein redesign). Rational protein design approaches make protein-sequence predictions that will fold to specific structures.
Interaction protéine-protéinethumb|upright=1.2|L'inhibiteur de la ribonucléase en forme de fer à cheval (en représentation « fil de fer ») forme une interaction protéine–protéine avec la protéine de la ribonucléase. Les contacts entre les deux protéines sont représentés sous forme de taches colorées. Une Interaction protéine–protéine apparait lorsque deux ou plusieurs protéines se lient entre elles, le plus souvent pour mener à bien leur fonction biologique.
Protein engineeringProtein engineering is the process of developing useful or valuable proteins through the design and production of unnatural polypeptides, often by altering amino acid sequences found in nature. It is a young discipline, with much research taking place into the understanding of protein folding and recognition for protein design principles. It has been used to improve the function of many enzymes for industrial catalysis. It is also a product and services market, with an estimated value of $168 billion by 2017.
Prédiction de la structure des protéinesLa prédiction de la structure des protéines est l'inférence de la structure tridimensionnelle des protéines à partir de leur séquences d'acides aminés, c'est-à-dire la prédiction de leur pliage et de leur structures secondaire et tertiaire à partir de leur structure primaire. La prédiction de la structure est fondamentalement différente du problème inverse de la conception des protéines. Elle est l'un des objectifs les plus importants poursuivis par la bioinformatique et la chimie théorique.
Chimie supramoléculaireLa chimie supramoléculaire est une des branches de la chimie qui repose sur les interactions non-covalentes ou faibles entre atomes au sein d'une molécule ou entre molécules, au sein d'un ensemble moléculaire. Son objectif est de comprendre ou de construire des édifices de taille nanométrique. Le principe est d'utiliser des briques moléculaires qui, une fois mélangées en solution, dans des conditions contrôlées, s'autoassemblent pour donner des édifices plus complexes.
Auto-assemblage moléculairedroite|400px|thumb|Un exemple de molécules se liant par liaisons d'hydrogène. L'auto-assemblage moléculaire est le processus par lequel des molécules soi-montant adoptent un agencement sans la direction d'une source extérieure. En général, le terme fait référence à l'auto-assemblage intermoléculaire alors que l'auto-assemblage intramoléculaire prend plus communément le nom de pliage ou de repliement dans le cas de protéines.
Auto-assemblageL’auto-assemblage, parfois rapproché de l'auto-organisation, désigne les procédés par lesquels un système désorganisé de composants élémentaires s'assemble et s'organise de façon spontanée et autonome, à la suite d'interactions spécifiques et locales entre ces composants. On parle d'auto-assemblage moléculaire lorsque les composants en question sont des molécules, mais l'auto-assemblage s'observe à différentes échelles, des molécules à la formation du système solaire et des galaxies en passant par l'échelle nanométrique.
Focal adhesionIn cell biology, focal adhesions (also cell–matrix adhesions or FAs) are large macromolecular assemblies through which mechanical force and regulatory signals are transmitted between the extracellular matrix (ECM) and an interacting cell. More precisely, focal adhesions are the sub-cellular structures that mediate the regulatory effects (i.e., signaling events) of a cell in response to ECM adhesion. Focal adhesions serve as the mechanical linkages to the ECM, and as a biochemical signaling hub to concentrate and direct numerous signaling proteins at sites of integrin binding and clustering.
Protéine de fusionUne protéine de fusion est une protéine artificielle obtenue par la combinaison de différentes protéines, ou partie de protéines. Elle est obtenue à la suite de la création par recombinaison de l'ADN d'un gène comportant les cadres de lecture ouverts correspondant aux protéines ou parties de protéines désirées. Les protéines de fusion peuvent également être appelées protéines chimères. Une des applications les plus connues des protéines de fusion est la fusion d'une protéine d'intérêt à une protéine fluorescente.
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Self-assembly of nanoparticlesNanoparticles are classified as having at least one of three dimensions be in the range of 1-100 nm. The small size of nanoparticles allows them to have unique characteristics which may not be possible on the macro-scale. Self-assembly is the spontaneous organization of smaller subunits to form larger, well-organized patterns. For nanoparticles, this spontaneous assembly is a consequence of interactions between the particles aimed at achieving a thermodynamic equilibrium and reducing the system’s free energy.
Protein fold classIn molecular biology, protein fold classes are broad categories of protein tertiary structure topology. They describe groups of proteins that share similar amino acid and secondary structure proportions. Each class contains multiple, independent protein superfamilies (i.e. are not necessarily evolutionarily related to one another). Four large classes of protein that are generally agreed upon by the two main structure classification databases (SCOP and CATH).
Motif structurelEn biochimie, un motif structurel, également écrit motif structural, est un arrangement tridimensionnel d'au moins deux structures secondaires de biopolymères, tels que des protéines ou des acides nucléiques, ayant une signification fonctionnelle ou faisant partie d'un domaine protéique. Les motifs structurels des protéines sont souvent conservés au cours de l'évolution et peuvent être le signe de similitudes fonctionnelles entre protéines partageant un même motif structurel ; il n'est cependant pas possible de déduire la fonction biologique d'une protéine sur la base de ses seuls motifs structurels, qui ne sont de surcroît pas toujours directement déductibles de leurs motifs séquentiels.
Self-replicationSelf-replication is any behavior of a dynamical system that yields construction of an identical or similar copy of itself. Biological cells, given suitable environments, reproduce by cell division. During cell division, DNA is replicated and can be transmitted to offspring during reproduction. Biological viruses can replicate, but only by commandeering the reproductive machinery of cells through a process of infection. Harmful prion proteins can replicate by converting normal proteins into rogue forms.
Short linear motifIn molecular biology short linear motifs (SLiMs), linear motifs or minimotifs are short stretches of protein sequence that mediate protein–protein interaction. The first definition was given by Tim Hunt: "The sequences of many proteins contain short, conserved motifs that are involved in recognition and targeting activities, often separate from other functional properties of the molecule in which they occur. These motifs are linear, in the sense that three-dimensional organization is not required to bring distant segments of the molecule together to make the recognizable unit.
Adressage des protéinesDans une cellule, la localisation d'une protéine est essentielle à son bon fonctionnement. Or le lieu de production d'une protéine est souvent différent de son lieu d'action. L'adressage est l'ensemble des mécanismes qui permettent à une protéine d'être dirigée vers la bonne position. Les ARNm sont sujet à un adressage. Günter Blobel, biologiste moléculaire germano-américain, a obtenu le Prix Nobel de physiologie ou médecine en 1999 pour ses travaux sur la NLS (nuclear localisation signal), une séquence en acides aminés permettant aux protéines qui la portent d'être importée dans le noyau grâce à des importines.
