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Séance de cours

Modifications protéiques: ubiquitination et acylation

Dans cours

BIO-212: Biological chemistry I

Biochemistry is a key discipline for the Life Sciences. Biological Chemistry I and II are two tightly interconnected courses that aim to describe and understand in molecular terms the processes that make life possible. ...

Description

Cette séance de cours couvre le mécanisme enzymatique de l'attachement de l'ubiquitine aux protéines, le rôle de l'ubiquitination dans la dégradation des protéines et les fonctions des domaines de liaison de l'ubiquitine et des déubiquitinases. Il explique également la myristoylation et la palmitoylation des protéines, les voies de farnesylation et de geranylgeranylation, et l'importance de l'acylation de Ras pour sa localisation cellulaire.

Enseignant·e·s (4)

Matteo Dal Peraro

Matteo Dal Peraro graduated in Physics at the University of Padua in 2000. He obtained his Ph.D. in Biophysics at the International School for Advanced Studies (SISSA, Trieste) in 2004. He then received postdoctoral training at the University of Pennsylvania (Philadelphia) under the guidance of Prof. M. L. Klein. He was nominated Tenure Track Assistant Professor at the EPFL School of Life Sciences in late 2007. His research at the Laboratory for Biomolecular Modeling (LBM), within the Interfaculty Institute of Bioengineering (IBI), focuses on the multiscale modeling of large macromolecular systems.

Aleksandar Antanasijevic

Bruno Emanuel Ferreira De Sousa Correia

Throughout my PhD and postdoctoral studies I was trained in world-renowned laboratories and institutions in the United States of America (University of Washington and The Scripps Research Institute). Very early in my scientific career I found out my fascination about protein structure and function. My PhD studies evolved in the direction of immunogen design and vaccine engineering which sparked my interest in the many needs and opportunities in vaccinology and translational research. My efforts resulted in an enlightening piece of work where for the first time, computationally designed immunogens elicited potent neutralizing antibodies. During my postdoctoral studies I joined a chemical biology laboratory at the Scripps Research Institute. In this stage I developed novel chemoproteomics methods for the identification of protein-small molecule interaction sites in complex proteomes. In March 2015, I joined the École Polytechnique Fédérale de Lausanne (EPFL) – Switzerland as a tenure track assistant professor. The focus of my research group is to develop computational tools for protein design with particular emphasis in applying these strategies to immunoengineering (e.g. vaccine and cancer immunotherapy). The activities in my laboratory focus on computational design methods development and experimental characterization of the designed proteins. Our laboratory has been awarded with 2 prestigious research grants from the European Research Council. Lastly, I have been awarded the prize for best teacher of Life sciences in 2019.

Giovanni D'Angelo

Source officielle

Concepts associés (32)

Ubiquitine ligase

L’ubiquitine ligase, ou ubiquitine ligase E3, est une ligase qui catalyse la réaction : ATP + ubiquitine + lysine–proteine AMP + diphosphate + N-ubiquityllysine–protéine. Cette enzyme recrute l' E2 chargée en ubiquitine, reconnaît une protéine substrat, et assiste ou catalyse directement le transfert de l'ubiquitine de l'enzyme E2 vers la protéine substrat. L'ubiquitine est liée à un résidu de lysine sur la protéine cible par une liaison isopeptidique.

Ubiquitine

L'ubiquitine est une protéine de 76 acides aminés servant, elle-même, de marqueur de protéines à éliminer. Elle est ainsi appelée parce qu'elle est localisée dans tous les compartiments subcellulaires de toutes les cellules des organismes, elle est dite ubiquitaire. L'ubiquitination désigne la fixation (covalente, ATP dépendante grâce à une cascade d'enzymes E1, E2, E3) spécifique et régulée d'une ou plusieurs ubiquitines sur une protéine cible (il faut quatre ubiquitines pour qu'une protéine soit dégradée).

Protéasome

Les protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes il se trouve dans le cytosol et est associé au réticulum endoplasmique ainsi que dans le noyau. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptidiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases.

Ubiquitin-conjugating enzyme

Ubiquitin-conjugating enzymes, also known as E2 enzymes and more rarely as ubiquitin-carrier enzymes, perform the second step in the ubiquitination reaction that targets a protein for degradation via the proteasome. The ubiquitination process covalently attaches ubiquitin, a short protein of 76 amino acids, to a lysine residue on the target protein.

Modification post-traductionnelle

Une modification post-traductionnelle est une modification chimique d'une protéine, réalisée le plus souvent par une enzyme, après sa synthèse ou au cours de sa vie dans la cellule. Généralement cette modification entraîne un changement de la fonction de la protéine considérée, que ce soit au niveau de son action, de sa demi-vie, ou de sa localisation cellulaire.

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Séances de cours associées (30)

Modifications post-traductionnelles des protéines

Fournit un aperçu des modifications des protéines post-traductionnelles, y compris la phosphorylation, l'ubiquitination et l'acylation.

Régulation de la fonction protéique: Mécanismes de dégradation

Couvre les mécanismes de dégradation des protéines, y compris les rôles du protéasome et de l'autophagie dans la régulation de la fonction protéique.

Conception de dégradateurs de protéines ciblés

Explore la conception et la validation de dégradeurs protéiques ciblés, y compris les PROTAC et les composés moléculaires de colle, en soulignant l'importance des analyses et des validations appropriées dans la recherche de la DPT.

Ubiquitination: Dégradation des protéines

Explore l'ubiquitinisation, la dégradation des protéines et la régulation cellulaire par le marquage de l'ubiquitin, couvrant divers processus et voies cellulaires.

Frontières en biologie chimique

Explore le protéome drogué, la stratégie PROTACS, l'attachement à l'ubiquitine et les paradigmes de développement de médicaments.

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Ubiquitine ligase

Ubiquitine

Protéasome

Ubiquitin-conjugating enzyme

Modification post-traductionnelle

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