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Réglementation post-traductionnelle de la protéostase des ER

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Description

Cette séance de cours de David Ron traite de la régulation post-traductionnelle de la protéostase du réticulum endoplasmique (ER). Les sujets abordés comprennent les chaperons de l'ER, la dégradation associée à l'ER, le rôle du BiP dans la prévention de l'agrégation protéique et la régulation de la protéostase de l'ER par l'activité de l'ER Hsp70 BiP. La séance de cours se penche sur l'oligomérisation de BiP, les modifications covalentes de BiP et l'impact du stress ER sur la modification de BiP. Il couvre également l'AMPylation de BiP par la FICD, la régulation de l'activité de BiP, et les parallèles entre l'AMPylation médiée par la FICD et la signalisation UPR. La séance de cours se termine par des questions ouvertes concernant les compromis dans les processus de réglementation des ER et l'émergence de ces processus dans l'environnement des ER.

Source officielle

Concepts associés (32)

Protéine chaperon

Une protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant.

Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).

Réticulum endoplasmique

En biologie cellulaire, le réticulum endoplasmique (forme abrégée : RE) est un organite présent dans les cellules eucaryotes et lié à la membrane nucléaire. Il synthétise les protéines, produit des macromolécules et transfère des substances vers l'appareil de Golgi via des vésicules. C'est l'organite se situant à la base du système endomembranaire des cellules eucaryotes. Il faut tout de même préciser que les protéines synthétisées dans le RE Granuleux sortent immatures de celui-ci et subissent donc des lourdes modifications dans l'appareil de Golgi afin d'obtenir une protéine mature.

Modification post-traductionnelle

Une modification post-traductionnelle est une modification chimique d'une protéine, réalisée le plus souvent par une enzyme, après sa synthèse ou au cours de sa vie dans la cellule. Généralement cette modification entraîne un changement de la fonction de la protéine considérée, que ce soit au niveau de son action, de sa demi-vie, ou de sa localisation cellulaire.

Protein complex

A protein complex or multiprotein complex is a group of two or more associated polypeptide chains. Protein complexes are distinct from multidomain enzymes, in which multiple catalytic domains are found in a single polypeptide chain. Protein complexes are a form of quaternary structure. Proteins in a protein complex are linked by non-covalent protein–protein interactions. These complexes are a cornerstone of many (if not most) biological processes.

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Séances de cours associées (64)

Pliage des protéines: mécanismes et conséquences

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Analyse de la coévolution des protéines

Déplacez-vous dans l'analyse de co-évolution des protéines, couvrant les découvertes, les contacts avec les résidus et l'analyse directe de couplage.

Structure des protéines : principes généraux

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Règlement sur la protéostase : interactions avec la Chaperone et modifications post-traductionnelles

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