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Séance de cours

Modifications post-traductionnelles et pliage dans l'ER

Dans cours

BIO-207: Cellular and molecular biology II

This course is aimed to familiarize students with the 3D organization of a eukaryotic cell, its compartmentalization, how cellular compartments communicate together and how a cell communicates with its environment. The related molecular mechanisms will be ...

Description

Cette séance de cours couvre les processus post-traductionnels réversibles et irréversibles qui se produisent dans le réticulum endoplasmique, y compris la formation de liaisons disulfures, l'isomérisation des prolines et le clivage protéolytique. Il traite également des défis liés aux ponts cystéine et disulfure, au repliement des protéines et au rôle des chaperons. Des exemples tels que le virus de la grippe et les maladies à mal repliement des protéines sont utilisés pour illustrer ces concepts.

Enseignant·e·s (3)

Françoise Gisou van der Goot Grunberg

Gisou van der Goot est responsable du Laboratoire de Biologie Cellulaire et Membranaire et co-fondatrice de l'Institut dInfectiologie, à la Faculté des Sciences de la Vie de l'EPFL.Depuis 2021, Prof. van der Goot est Vice-présidente pour la transformation responsable, moteur du changement de l’EPFL vers une culture inclusive et un campus durable. De 2014 à 2020, Prof. van der Goot a occupé la fonction de Doyenne de cette même Faculté.Avant sa nomination à l'EPFL, en 2006, elle était Cheffe de Groupe à la Faculté des Sciences de lUniversité de Genève (UNIGE), puis Professeure Associée à la Faculté de Médecine. Prof. van der Goot a d'abord obtenu un diplôme dIngénieur de l'Ecole Centrale de Paris avant dentamer une thèse en Biophysique Moléculaire au CEA de Saclay (Université de Paris VI), suivie dun séjour postdoctoral au Laboratoire Européen de Biologie Moléculaire (EMBL) à Heidelberg (Allemagne). Différentes distinctions lui ont été décernées, dont, en 2001, le Prix Young Investigator de l'EMBO (Organisation européenne de Biologie Moléculaire), puis, en 2005, le soutien par le programme international du Howard Hughes Medical Institute (HHMI, Etats-Unis); en 2009, elle a été la première femme à obtenir le Prix Marcel Benoist. La même année, elle est élue membre de lEMBO. Les domaines dexpertise du Prof. van der Goot incluent les mécanismes moléculaires et cellulaires des toxines bactériennes, l'organisation des membranes (des mammifères) et la biologie des organelles. Prof. van der Goot est membre du conseil scientifique de diverses organisations telles que le Fonds National Suisse de la Recherche Scientifique (SNF), le Conseil Suisse de la Science et de la Technologie (CSST) et le Conseil Européen de la Recherche (ERC).

Wouter Richard Karthaus

Romain Zufferey

Source officielle

Concepts associés (17)

Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).

Protéine chaperon

Une protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant.

Protéolyse

En biochimie, la protéolyse est la segmentation des protéines en ses fragments de base (acides aminés) via l'hydrolyse catalysée par des enzymes dits « protéolytiques » (protéases ou hydrolases). Elle intervient dans la digestion, dans la biodégradation et dans certains mécanismes d'attaque de pathogènes, et inversement de défense immunitaire contre des pathogènes. C'est un processus consommateur d'énergie (d'ATP) qui est finement régulé par des facteurs génétiques, nutritionnels et hormonaux (encore mal connus).

Virus de la grippe A (H5N1)

Le sous-type H5N1 du virus de la grippe A fait référence aux types de deux antigènes présents à la surface du virus : l'hémagglutinine de type 5 et la neuraminidase de type 1. Le virus de la grippe A est un virus à ARN monocaténaire de polarité négative à génome segmenté (8 segments) qui appartient au genre Alphainfluenzavirus de la famille des Orthomyxoviridae. Le sous-type H5N1 est de ceux susceptibles de provoquer une grippe aviaire transmissible à l'être humain.

Grippe porcine

thumb|Les virus de la grippe peuvent migrer des cochons aux hommes et aux oiseaux. Une grippe porcine est une maladie respiratoire provoquée par un virus grippal infectant les cochons. Courante chez les porcs, avec une estimation de 25 % des animaux atteints à l'échelle mondiale, son taux de morbidité est élevé mais son taux de mortalité est faible. La maladie qui se caractérise par un pic de fièvre, de la toux, la perte d'appétit et une respiration difficile guérit spontanément en 7 à 10 jours.

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Séances de cours associées (32)

Réglementation post-traductionnelle de la protéostase des ER

Explore la régulation post-traductionnelle de la protéostase ER, en mettant l'accent sur l'activité du chaperon BiP, la réponse au stress ER et l'AMPylation médiée par le FICD.

Pliage des protéines: mécanismes et conséquences

Explore le repliement des protéines, les conséquences du mauvais repliement, le rôle des chaperons et l'importance de l'ATP.

Glycosylation-Folding et contrôle qualité

Explore le clivage protéolytique, les modifications post-traductionnelles, le repliement des protéines, les chaperons, les maladies génétiques, la glycosylation et le contrôle de la qualité dans la synthèse des protéines.

Règlement sur la protéostase : interactions avec la Chaperone et modifications post-traductionnelles

Explore la régulation de la protéostase au moyen d'interactions chaperon et de modifications post-traductionnelles, révélant des aperçus sur les mécanismes de contrôle de la qualité des protéines.

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