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Surfaces : biomatériaux et interactions de surface

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Dans cours

MSE-471: Biomaterials (pour MX)

The course introduces the main classes of biomaterials used in the biomedical field. The interactions with biological environment are discussed and challenges highlighted. State of the art examples per type of material are discussed. Students will engineer ...

Description

Cette séance de cours couvre l'introduction aux biomatériaux, y compris les biomatériaux naturels et artificiels, les polymères, les nanoparticules et les surfaces. Il explore les défis rencontrés par les surfaces de biomatériaux, la réponse des corps étrangers, les principes fondamentaux des protéines et les interactions avec les surfaces. L'importance de l'emplacement des biomatériaux à l'intérieur et à l'extérieur du corps est discutée, ainsi que les modifications de surface, la résistance à l'usure et la biocompatibilité. La séance de cours explore également la réponse du corps étranger, le dépôt matriciel, l'encapsulation fibreuse et les interactions des protéines avec les surfaces, soulignant l'impact sur les protéines et les matériaux. Diverses structures protéiques, fonctionnalités chimiques et interactions avec les surfaces sont expliquées, mettant l'accent sur les implications pour l'ingénierie des matériaux et les réponses immunitaires.

Enseignant·e

Maartje Martina Cornelia Bastings

Expertise The goal of the Programmable Biomaterials Lab is to understand the molecular design rules behind selective multivalent interactions at the bio-interface. We use DNA as engineering tool to explore the importance of structural mechanics and precise control of valency and patterns on directional interactions and self-assembly. Expertise The goal of the Programmable Biomaterials Lab is to understand the molecular design rules behind selective multivalent interactions at the bio-interface. We use DNA a

Source officielle

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Protéine

redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.

Structure des protéines

La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Structure tertiaire

En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.

Structure quaternaire

vignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.

Structure secondaire

thumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).

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