Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Structure quaternairevignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
BiomatériauUn biomatériau (dit matériau biocompatible, à ne pas confondre avec les biomatériaux utilisés dans la construction, dit matériaux biosourcés) a été défini, selon la Société Européenne des Biomatériaux, comme « matériau conçu pour interagir avec les systèmes biologiques, qu'il participe à la constitution d'un dispositif à visée diagnostique ou à celle d'un substitut de tissu ou d'organe ou encore à celle d'un dispositif de suppléance (ou d'assistance) fonctionnelle » (Conférences de Chester (Royaume-Uni), 19
Structure secondairethumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).
Structure primairevignette|Structure des protéines, en particulier la structure primaire En biochimie, la structure primaire d'une biomolécule non-ramifiée comme une protéine ou un brin d'ADN ou d'ARN, est la séquence de nucléotides ou d'acides aminés du début à la fin de la molécule. Autrement dit, la structure primaire représente l'exacte composition chimique et la séquence de ses sous-unités monomériques. La structure primaire d'un polymère biologique détermine largement sa forme tridimensionnelle, connue sous le nom de structure tertiaire.
Glycan-protein interactionsGlycan-Protein interactions represent a class of biomolecular interactions that occur between free or protein-bound glycans and their cognate binding partners. Intramolecular glycan-protein (protein-glycan) interactions occur between glycans and proteins that they are covalently attached to. Together with protein-protein interactions, they form a mechanistic basis for many essential cell processes, especially for cell-cell interactions and host-cell interactions.
Protein complexA protein complex or multiprotein complex is a group of two or more associated polypeptide chains. Protein complexes are distinct from multidomain enzymes, in which multiple catalytic domains are found in a single polypeptide chain. Protein complexes are a form of quaternary structure. Proteins in a protein complex are linked by non-covalent protein–protein interactions. These complexes are a cornerstone of many (if not most) biological processes.
BiocompatibilitéLa notion de biocompatibilité s'applique à tout ce qui est compatible avec l'épanouissement du vivant. En science des matériaux, elle désigne la capacité des matériaux à ne pas interférer, ne pas dégrader, le milieu biologique dans lequel ils sont utilisés (les animaux le plus souvent). Les matériaux biocompatibles sont appelés « biomatériaux ». Le terme biocompatibilité a trait principalement aux matériels médicaux en contact direct, bref ou prolongé, avec les tissus et fluides internes du corps, comme les sondes, les seringues, les prothèses.
Surface minimaleEn mathématiques et en physique, une surface minimale est une surface minimisant son aire tout en réalisant une contrainte : un ensemble de points, ou le bord de la surface, est d'avance déterminé. Si un cerceau est retiré d'une bassine d'eau savonneuse, un disque de liquide reste fixé. Un souffle dessus déforme légèrement le disque en une calotte sphérique. Si l'étude fait appel à la mécanique des fluides, le traitement mathématique utilise le langage des surfaces minimales.
Surface de RiemannEn géométrie différentielle et géométrie analytique complexe, une surface de Riemann est une variété complexe de dimension 1. Cette notion a été introduite par Bernhard Riemann pour prendre en compte les singularités et les complications topologiques qui accompagnent certains prolongements analytiques de fonctions holomorphes. Par oubli de structure, une surface de Riemann se présente comme une variété différentielle réelle de dimension 2, d'où le nom surface. Elles ont été nommées en hommage au mathématicien allemand Bernhard Riemann.
Surface régléeEn géométrie, une surface réglée est une surface par chaque point de laquelle passe une droite, appelée génératrice, contenue dans la surface. On peut décrire une surface réglée S en la considérant comme la réunion d'une famille de droites D(u) dépendant d'un paramètre u parcourant une partie I de l'ensemble des réels. Il suffit pour cela de se donner pour chaque u dans I un point P(u) et un vecteur directeur de D(u). On obtient alors une représentation paramétrique de la surface S : L'arc paramétré par est appelé une courbe directrice de S.
Acide aspartiqueL’acide aspartique (abréviations IUPAC-IUBMB : Asp et D), est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons GAU et GAC. Il est caractérisé par la présence d'un groupe carboxyle –COOH à l'extrémité de sa chaîne latérale, lui conférant un point isoélectrique de 2,77, ce qui en fait le résidu le plus acide dans les protéines. Son anion et base conjuguée est l'aspartate et son rayon de van der Waals vaut . Il s'agit d'un acide dicarboxylique, et donc d'une molécule polaire.
ArginineL'arginine (abréviations IUPAC-IUBMB : Arg et R) est un acide . La molécule est caractérisée par la présence d'un groupe guanidine à l'extrémité de sa chaîne latérale, ce qui en fait un résidu très basique, chargé positivement dans les protéines, et dont le point isoélectrique vaut 10,76. Elle n'est pas considérée comme essentielle pour l'homme mais peut être produite en quantité insuffisante par l'organisme selon l'état de santé des individus, nécessitant alors un apport alimentaire.
Foreign body reactionA foreign body reaction (FBR) is a typical tissue response to a foreign body within biological tissue. It usually includes the formation of a foreign body granuloma. Tissue-encapsulation of an implant is an example, as is inflammation around a splinter. Foreign body granuloma formation consists of protein adsorption, macrophages, multinucleated foreign body giant cells (macrophage fusion), fibroblasts, and angiogenesis. It has also been proposed that the mechanical property of the interface between an implant and its surrounding tissues is critical for the host response.
Glycine (acide aminé)La glycine (abréviations UICPA-UIBBM : Gly et G) est un acide et l'un des vingt-deux acides aminés protéinogènes. Elle est encodée sur les ARN messagers par les codons GGU, GGC, GGA et GGG. C'est le plus simple des acides , et elle ne possède aucun atome de carbone asymétrique. Son rayon de van der Waals est égal à . Ce qui le rend unique dans la production d'acides aminés par les protéines, c'est qu'il n'est pas Chiral. Grâce à sa chaîne latérale minimale d'un seul atome d'hydrogène, il peut s'adapter à des environnements hydrophiles ou hydrophobes.
Acide aminé protéinogènevignette|Structure de la , parfois considérée comme un aminé protéinogène bien qu'elle ait une chaîne latérale identique à celle de la méthionine. Elle amorce la biosynthèse des protéines chez les procaryotes et dans les mitochondries et les chloroplastes des eucaryotes, mais pas dans le cytosol de ces derniers. Elle dérive de la méthionine par adjonction d'un groupe aldéhyde sur l'atome d'azote de l'amine primaire Un acide aminé protéinogène est un acide aminé incorporé dans les protéines lors de la traduction de l'ARN messager par les ribosomes.
Acide glutamiqueL'acide glutamique (abréviations IUPAC-IUBMB : Glu et E), ou glutamate sous la forme anionique de l'acide glutamique, est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons GAA et GAG. Il est caractérisé par la présence d'un groupe carboxyle –COOH à l'extrémité de sa chaîne latérale, ce qui en fait un résidu acide chargé négativement dans les protéines. Son rayon de van der Waals vaut .
