Explore l'évolution et la fonction des machines à réparer les protéines, en mettant l'accent sur le rôle des machines à déployer alimentées à l'ATP dans la prévention de l'agrégation des protéines et la promotion d'un pliage approprié.
Explore la régulation de la protéostase au moyen d'interactions chaperon et de modifications post-traductionnelles, révélant des aperçus sur les mécanismes de contrôle de la qualité des protéines.
Explore la traduction, les mutations, la fonction des ribosomes, le repliement des protéines et les processus de dégradation, en mettant l'accent sur le rôle du code génétique dans la synthèse des protéines.
Explore la dynamique de repliement des protéines, en se concentrant sur la stabilisation non-équilibre assistée par chaperon et ses implications pour la biophysique et l'évolution.
Explore la régulation post-traductionnelle de la protéostase ER, en mettant l'accent sur l'activité du chaperon BiP, la réponse au stress ER et l'AMPylation médiée par le FICD.
Explore les structures protéiques, les principes de pliage et les déterminants de séquence, en mettant l'accent sur les diverses structures tridimensionnelles que les protéines peuvent adopter.
Explore l'action moléculaire du chaperon des petites protéines de choc thermique dans la protéostase, en se concentrant sur leur interaction avec les protéines mal repliées et les fibrilles amyloïdes.
Explore l'analyse de la structure des protéines, le repliement, les modifications et leur impact sur les maladies et la régulation de l'activité protéique.
