Séance de cours

Conformations protéiques et calculs énergétiques

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Dans cours

BIO-212: Biological chemistry I

Biochemistry is a key discipline for the Life Sciences. Biological Chemistry I and II are two tightly interconnected courses that aim to describe and understand in molecular terms the processes that make life possible. ...

Description

Cette séance de cours couvre le calcul des états d'énergie des protéines en fonction de la température, des différences d'énergie et des distances moléculaires. Il traite également de la relation entre l'énergie de liaison covalente, la force et la distance interatomique, ainsi que de l'impact des charges sur l'énergie des ponts salés. En outre, il explore l'influence des angles dièdres sur l'énergie des chaînes latérales et l'utilisation de formules pour approximer les interactions de van der Waals. La stabilité des conformations protéiques dans différents environnements et les facteurs à l'origine des réactions de repliement des protéines sont également abordés.

Enseignant·e·s (4)

Matteo Dal Peraro

Enseignement et PhD Doctorant·es actuel·les Verena Rukes, Parth Bibekar, Arthur Samurkas, Fernando Augusto Teixeira Pinto Meireles, Benedikt Singer, Artemiy Burov, Ekaterina Pyatova, Edoardo Cavani, Alissa Agerova, Marianna Mitsioni, Jana Susanne Anton, Roxana Ghasemi A dirigé les thèses EPFL de Matteo Thomas Degiacomi, Thomas Lemmin, Enrico Spiga, Christophe Bovigny, Hasan Pezeshgi Modarres, Martina Audagnotto, Giorgio Elikem Tamo, Alexandra Styliani Kalantzi, Deniz Aydin, Giulia Fonti, Alessio Prunotto,

Bruno Emanuel Ferreira De Sousa Correia

Throughout my PhD and postdoctoral studies I was trained in world-renowned laboratories and institutions in the United States of America (University of Washington and The Scripps Research Institute). Very early in my scientific career I found out my fascination about protein structure and function. My PhD studies evolved in the direction of immunogen design and vaccine engineering which sparked my interest in the many needs and opportunities in vaccinology and translational research. My efforts resulted in an enlightening piece of work where for the first time, computationally designed immunogens elicited potent neutralizing antibodies. During my postdoctoral studies I joined a chemical biology laboratory at the Scripps Research Institute. In this stage I developed novel chemoproteomics methods for the identification of protein-small molecule interaction sites in complex proteomes. In March 2015, I joined the École Polytechnique Fédérale de Lausanne (EPFL) – Switzerland as a tenure track assistant professor. The focus of my research group is to develop computational tools for protein design with particular emphasis in applying these strategies to immunoengineering (e.g. vaccine and cancer immunotherapy). The activities in my laboratory focus on computational design methods development and experimental characterization of the designed proteins. Our laboratory has been awarded with 2 prestigious research grants from the European Research Council. Lastly, I have been awarded the prize for best teacher of Life sciences in 2019.

Giovanni D'Angelo

Enseignement et PhD Doctorant·es actuel·les Mélissa Ruiz, Gary Domeniconi, Irmak Kaysudu, Alessandro Valente, Surayyo Akramkhanova, Jean Andrea Maillat, Linda Wedemann, Manel Leila Nadia Boussouf, Jiayan Lin, Nika Gorsek, Christina Ulrich, William Daniel Chan-Ha Verdier A dirigé les thèses EPFL de Laura Capolupo, Jaipreet Singh Loomba, Halima Hannah Emilie Schede A co-dirigé les thèses EPFL de Muhammad Umair Anwar Cours Biological chemistry II BIO-213 La biochimie est une discipline clé da

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Concepts associés (32)

Structure des protéines

La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Structure tertiaire

En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.

Liaison covalente

Une liaison covalente est une liaison chimique dans laquelle deux atomes se partagent deux électrons (un électron chacun ou deux électrons venant du même atome) d'une de leurs couches externes afin de former un doublet d'électrons liant les deux atomes. C'est une des forces qui produisent l'attraction mutuelle entre atomes. La liaison covalente implique généralement le partage équitable d'une seule paire d'électrons, appelé doublet liant. Chaque atome fournissant un électron, la paire d'électrons est délocalisée entre les deux atomes.

Protein dynamics

Proteins are generally thought to adopt unique structures determined by their amino acid sequences. However, proteins are not strictly static objects, but rather populate ensembles of (sometimes similar) conformations. Transitions between these states occur on a variety of length scales (tenths of Å to nm) and time scales (ns to s), and have been linked to functionally relevant phenomena such as allosteric signaling and enzyme catalysis.

Conformational ensembles

In computational chemistry, conformational ensembles, also known as structural ensembles, are experimentally constrained computational models describing the structure of intrinsically unstructured proteins. Such proteins are flexible in nature, lacking a stable tertiary structure, and therefore cannot be described with a single structural representation. The techniques of ensemble calculation are relatively new on the field of structural biology, and are still facing certain limitations that need to be addressed before it will become comparable to classical structural description methods such as biological macromolecular crystallography.

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Séances de cours associées (64)

Composition et structure des protéines

Explore la composition des protéines, les liaisons peptidiques, les structures secondaires et la prédiction du repliement des protéines.

Pliage des protéines: principes et interactions

Plonge dans les principes de repliement des protéines, en mettant l'accent sur le rôle de la séquence dans la détermination de la structure et l'exploration de la thermodynamique et des interactions intermoléculaires.

Composition et structure des protéines

Explore la composition des protéines, les liaisons peptidiques, les structures, le pliage et la stabilité.

Structure des protéines : principes généraux

Explore les structures protéiques, les principes de pliage et les déterminants de séquence, en mettant l'accent sur les diverses structures tridimensionnelles que les protéines peuvent adopter.

Protéines : structure et fonction

Explore la structure et la fonction des protéines, en mettant l'accent sur leurs divers rôles dans les organismes vivants.

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