Séance de cours

Enzymes: Concepts de base et cinétique

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Dans cours

CH-210: Biochimie

Les constituants biochimiques de l'organisme, protéines, glucides, lipides, à la lumière de l'évolution des concepts et des progrès en biologie moléculaire et génétique, sont étudiés. ...

Description

Cette séance de cours couvre les concepts fondamentaux des enzymes, y compris la catalyse enzymatique, le modèle de Michaelis-Menten et les états de transition. Il explore des exemples de réactions catalysées par les enzymes, telles que l'isomérisation et l'hydratation, soulignant le rôle des enzymes dans l'accélération des réactions biochimiques. La séance de cours se penche sur le calcul des constantes d'équilibre et des changements d'énergie libre dans les réactions enzymatiques, soulignant l'importance des interactions enzyme-substrat. En outre, il discute de l'inhibition des enzymes et de la spécificité des anticorps, mettant en lumière les stratégies catalytiques utilisées par les enzymes pour réguler les processus biologiques.

Enseignant·e

Christian Heinis

Enseignement et PhD Doctorant·es actuel·les Thomas Julien Denis Emel, Alessandro Scapozza, Nathan Moïse De Sadeleer, Florian Handel, Hugo André Clerc, Frédéric Brantschen, Grégoire Menoud, Ines Michrafy, Jonathan Schmitt, Laura Elena Massaad A dirigé les thèses EPFL de Jeremy Touati, Shiyu Chen, Sophie Venet-Bonnot, Lisa Pollaro, Inmaculada Rentero Rebollo, Philippe Diderich, Charlotte Urech-Varenne, Silvia Bellotto, Davide Bertoldo, Alessandro Zorzi, Camille Villequey, Jonas Alfred Karl Wilbs, Grigory Ka

Source officielle

Concepts associés (32)

Inhibiteur enzymatique

thumb|upright=1.2|Complexe d'une protéase du VIH (rubans rouges, bleus et jaunes) associée à l'inhibiteur qu'est le ritonavir (petite structure en bâtons et boules près du centre). Un inhibiteur enzymatique est une substance se liant à une enzyme et qui en diminue l'activité. Un inhibiteur peut empêcher la fixation du substrat sur le site actif en se fixant à sa place, ou provoquer une déformation de l'enzyme qui rend celle-ci inactive (inhibiteur allostérique).

Chemical specificity

Chemical specificity is the ability of binding site of a macromolecule (such as a protein) to bind specific ligands. The fewer ligands a protein can bind, the greater its specificity. Specificity describes the strength of binding between a given protein and ligand. This relationship can be described by a dissociation constant, which characterizes the balance between bound and unbound states for the protein-ligand system.

Inhibiteur compétitif

upright=1.25|vignette| L'inhibiteur peut se lier directement au site actif de l'enzyme, à la place du substrat. redresse=1.25|vignette| L'inhibiteur peut bloquer la liaison du substrat au site actif depuis un autre site de liaison sur l'enzyme par inhibition allostérique. redresse=1.25|vignette| L'inhibiteur peut bloquer le site catalytique depuis un site allostérique distinct. Un inhibiteur compétitif est un inhibiteur enzymatique qui agit en se liant à un site actif libre d'une enzyme à la place d'un substrat, ce qui bloque la réaction normalement catalysée par l'enzyme.

Thermodynamic free energy

In thermodynamics, the thermodynamic free energy is one of the state functions of a thermodynamic system (the others being internal energy, enthalpy, entropy, etc.). The change in the free energy is the maximum amount of work that the system can perform in a process at constant temperature, and its sign indicates whether the process is thermodynamically favorable or forbidden. Since free energy usually contains potential energy, it is not absolute but depends on the choice of a zero point.

Énergie libre

En thermodynamique, l'énergie libre, appelée aussi énergie libre de Helmholtz ou simplement énergie de Helmholtz, est une fonction d'état extensive dont la variation permet d'obtenir le travail utile susceptible d'être fourni par un système thermodynamique fermé, à température constante, au cours d'une transformation réversible. En français on la représente généralement par ; en anglais on l'appelle énergie libre de Helmholtz et on la représente généralement par .

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Séances de cours associées (64)

Enzymes: Concepts de base et cinétique

Se penche sur les concepts de base des enzymes, la cinétique et les stratégies catalytiques pour l'accélération de la réaction.

Enzymes : Catalyseurs et classification

Explore le pouvoir catalytique, la spécificité et la classification des enzymes en fonction du type de réaction, ainsi que la relation entre les constantes d'équilibre et les changements d'énergie libre.

Enzymes: Stratégies catalytiques

Explore les stratégies catalytiques enzymatiques, y compris les protéases et l'anhydrase carbonique, les mécanismes d'inhibition et la spécificité des protéases sérine.

Équilibre chimique : principes et applications

Explore les principes d'équilibre chimique, y compris le principe du Châtelier et les constantes d'équilibre, et discute de l'influence de la température, de la pression et de la concentration sur les changements d'équilibre.

Enzyme Kinetics: Comprendre les taux de réaction et les mécanismes

Couvre la cinétique des enzymes, en se concentrant sur les taux de réaction, l'équation de Michaelis-Menten et les facteurs affectant l'activité enzymatique.

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