Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Agrégation des protéinesL'agrégation des protéines (ou agrégation/agglomération protéique) est un phénomène biologique dans lequel les protéines mal repliées s'agrègent (c'est-à-dire qu'elles s'accumulent et se groupent entre elles), de façon intra- comme extra-cellulaire. Ces agrégats de protéines sont souvent corrélés avec des maladies. De fait, les agrégats de protéines ont été impliqués dans une grande variété de maladies qu'on a appelées amyloïdoses, parmi lesquelles on retrouve la SLA, les maladies d'Alzheimer et de Parkinson, ou encore les maladies à prions.
Protéine chaperonUne protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant.
Prion (protéine)Le est un type de protéine naturellement présent dans l'organisme dans sa forme cellulaire (PrPC) susceptible de donner une forme pathogène PrPSc par une mauvaise conformation ou repliement. Cette forme pathogène est capable de transmettre cette forme mal repliée à des variantes normales de la même protéine. Ces prions dits pathogènes caractérisent plusieurs maladies neurodégénératives mortelles et transmissibles chez l'homme et de nombreux autres animaux.
Choc thermique (médecine)The heat shock response (HSR) is a cell stress response that increases the number of molecular chaperones to combat the negative effects on proteins caused by stressors such as increased temperatures, oxidative stress, and heavy metals. In a normal cell, proteostasis (protein homeostasis) must be maintained because proteins are the main functional units of the cell. Many proteins take on a defined configuration in a process known as protein folding in order to perform their biological functions.
DénaturationEn biochimie, la dénaturation est le processus par lequel une macromolécule biologique, acide nucléique ou protéine, perd sa conformation tridimensionnelle normale : les protéines perdent leur repliement et se déplient, les deux brins appariés des duplex d'acides nucléiques se séparent. Cette conformation tridimensionnelle est le plus souvent nécessaire pour que les macromolécules biologiques puissent remplir leur fonction et donc la dénaturation inactive en général ces macromolécules biologiques.
ChaperoninHSP60, also known as chaperonins (Cpn), is a family of heat shock proteins originally sorted by their 60kDa molecular mass. They prevent misfolding of proteins during stressful situations such as high heat, by assisting protein folding. HSP60 belong to a large class of molecules that assist protein folding, called molecular chaperones. Newly made proteins usually must fold from a linear chain of amino acids into a three-dimensional tertiary structure.
ProtéinopathieEn médecine, les protéinopathies font référence à une classe de maladies dans lesquelles certaines protéines deviennent structurellement anormales et perturbent ainsi la fonction des cellules, des tissus et des organes du corps. Souvent, les protéines ne parviennent pas à se replier dans leur configuration normale ; dans cet état mal replié, les protéines peuvent devenir toxiques (en acquérant de nouvelles fonctions indésirées par mutation) ou perdre leur fonction normale.
GroELLa protéine GroEL appartient à la famille des chaperonines des molécules chaperonnes, et se trouve chez un grand nombre de bactéries. Elle est nécessaire pour le repliement efficace de nombreuses protéines. Afin de fonctionner efficacement, GroEL requiert le complexe protéique couvercle associé GroES. Chez les eucaryotes, les protéines Hsp60 et Hsp10 sont structurellement et fonctionnellement presque identiques à GroEL et GroES, respectivement. Chez l'homme, la protéine GroEL est un dodécamère en forme de ballon de rugby et est codée par le gène HSPD1, situé sur le .
Protéine de choc thermiqueLes protéines de choc thermique (en anglais, heat shock protein ou HSP) sont une famille de protéines chaperons qui sont produites par les cellules en réponse à une exposition à des conditions de stress. Elles ont d'abord été décrites par Alfred Tissières en relation avec les chocs thermiques dans une étude qui prolongeait les observations de sur les chromosomes polytènes de glandes salivaires de mouche . Cependant, elles sont exprimées également lors d'autres types de stress cellulaires, dont l'exposition au froid, aux rayons UV et lors de la cicatrisation des plaies ou du remodelage tissulaire.
Protéine tauLa protéine tau (en tubulin-associated unit) est une protéine animale. Elle fait partie de la famille des protéines associées aux microtubules (protéines MAP). Chez les humains, ces protéines sont surtout présentes dans les neurones par rapport aux cellules non neuronales du système nerveux central. Une des principales fonctions des protéines tau est d'interagir avec la tubuline afin de moduler la stabilité des microtubules des axones.
Equilibrium unfoldingIn biochemistry, equilibrium unfolding is the process of unfolding a protein or RNA molecule by gradually changing its environment, such as by changing the temperature or pressure, pH, adding chemical denaturants, or applying force as with an atomic force microscope tip. If the equilibrium was maintained at all steps, the process theoretically should be reversible during equilibrium folding. Equilibrium unfolding can be used to determine the thermodynamic stability of the protein or RNA structure, i.e.
Substance amyloïdedroite|vignette| Micrographie montrant des dépôts de substance amyloïde (en rose) dans l'intestin grêle. La substance amyloïde est un agrégat de protéines qui se plient sous une forme permettant à de nombreuses copies de cette protéine de s'agglutiner les unes aux autres et de constituer ainsi des fibrilles. Dans le corps humain, la substance amyloïde est liée au développement de diverses maladies.
Protéine membranaire périphériqueredresse=1.67|vignette|Représentation des différents types d'interaction entre protéines membranaires monotopiques et membrane biologique : (1) interaction par une hélice α amphiphile parallèle au plan de la membrane ; (2) interaction par une boucle hydrophobe ; (3) interaction par un lipide membranaire lié par covalence (lipidation) ; (4) interaction électrostatique ou ionique avec les lipides membranaires (par exemple par l'intermédiaire de cations de calcium Ca).
Inclusion bodiesInclusion bodies are aggregates of specific types of protein found in neurons, a number of tissue cells including red blood cells, bacteria, viruses, and plants. Inclusion bodies of aggregations of multiple proteins are also found in muscle cells affected by inclusion body myositis and hereditary inclusion body myopathy. Inclusion bodies in neurons may be accumulated in the cytoplasm or nucleus, and are associated with many neurodegenerative diseases.
Domaine protéiqueredresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.
