Dénaturation

En biochimie, la dénaturation est le processus par lequel une macromolécule biologique, acide nucléique ou protéine, perd sa conformation tridimensionnelle normale : les protéines perdent leur repliement et se déplient, les deux brins appariés des duplex d'acides nucléiques se séparent. Cette conformation tridimensionnelle est le plus souvent nécessaire pour que les macromolécules biologiques puissent remplir leur fonction et donc la dénaturation inactive en général ces macromolécules biologiques. alt=Interaction protéine-SDS|vignette|centré|redresse=3.2|Représentation schématique de la dénaturation d'une protéine en pelote (en bas à gauche) par un agent tensioactif (en haut à gauche le Laurylsulfate de sodium (SLS), molécule amphiphile représentée par une tête hydrophile bleue et une queue hydrophobe noire) qui casse les interactions hydrophobes maintenant cette protéine repliée, ce qui entraîne son dépliement. Dénaturation de l'ADN L'ADN est dit dénaturé lorsque les deux brins complémentaires dont il est normalement constitué sont disjoints. On obtient ce résultat par exemple en augmentant la température, ou en ajoutant des agents chaotropiques comme l'urée. Lorsque la dénaturation est effectuée par chauffage, la température à laquelle la moitié des molécules d'ADN est dénaturée est appelée température de fusion moléculaire. La dénaturation a lieu lorsque les chocs dus à la température parviennent à rompre les liaisons hydrogène liant les deux brins. Lorsque la température redescend, les chaînes complémentaires se réassocient deux par deux avec réapparition des liaisons H. La composition nucléotidique de la chaine a un effet sur la température de fusion : des chaînes contenant beaucoup de bases C et G (impliquant trois liaisons H entre les nucléotides en vis-à-vis sur les deux brins) sont plus stables et donc plus difficiles à dénaturer que des chaines contenant plus de bases A et T (deux liaisons). La renaturation est l'opération inverse de ré-association des deux brins de l'ADN qui se recombinent en une seule molécule bicaténaire.