Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
État natif (biochimie)vignette|Cys and Arg active site of ubiquitin activating enzyme. En biochimie, l'état natif d'une protéine est sa forme fonctionnelle ou opérative. Toutes les molécules de protéines sont des chaines linéaires d'acides aminés, mais c'est au moyen de leurs formes tridimensionnelles qu'elles sont capables de jouer leurs rôles biologiques. Les modifications de formes des protéines sont les causes primaires de maladies neurodégénératives, y compris celles causées par les prions ou encore l'amylose.
Protéine chaperonUne protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant.
Thermodynamique hors équilibreLa thermodynamique hors équilibre est le domaine de recherche étudiant les phénomènes de relaxation et de transport au voisinage de l'équilibre thermodynamique. Il s'agit là de phénomènes dissipatifs donc irréversibles, liés à une augmentation de l'entropie. Les méthodes présentées ici relèvent de la thermodynamique proprement dite, qui permet de donner les lois caractérisant un phénomène.
Folding funnelThe folding funnel hypothesis is a specific version of the energy landscape theory of protein folding, which assumes that a protein's native state corresponds to its free energy minimum under the solution conditions usually encountered in cells. Although energy landscapes may be "rough", with many non-native local minima in which partially folded proteins can become trapped, the folding funnel hypothesis assumes that the native state is a deep free energy minimum with steep walls, corresponding to a single well-defined tertiary structure.
Equilibrium thermodynamicsEquilibrium Thermodynamics is the systematic study of transformations of matter and energy in systems in terms of a concept called thermodynamic equilibrium. The word equilibrium implies a state of balance. Equilibrium thermodynamics, in origins, derives from analysis of the Carnot cycle. Here, typically a system, as cylinder of gas, initially in its own state of internal thermodynamic equilibrium, is set out of balance via heat input from a combustion reaction.
ChaperoninHSP60, also known as chaperonins (Cpn), is a family of heat shock proteins originally sorted by their 60kDa molecular mass. They prevent misfolding of proteins during stressful situations such as high heat, by assisting protein folding. HSP60 belong to a large class of molecules that assist protein folding, called molecular chaperones. Newly made proteins usually must fold from a linear chain of amino acids into a three-dimensional tertiary structure.
ATP synthaseL'ATP synthase (EC 7.1.2.2) est un complexe protéique enzymatique qui se trouve dans les crêtes mitochondriales, la membrane des thylakoïdes, et la membrane plasmique des bactéries et des archées. Le rôle de cette protéine membranaire est de synthétiser l'adénosine triphosphate (ATP) à partir du gradient électrochimique de protons entretenu par la chaîne respiratoire et d'adénosine diphosphate (ADP), ainsi que de phosphate inorganique (Pi), selon la réaction suivante : ADP + Pi → ATP.
ThermodynamiqueLa thermodynamique est la branche de la physique qui traite de la dépendance des propriétés physiques des corps à la température, des phénomènes où interviennent des échanges thermiques, et des transformations de l'énergie entre différentes formes. La thermodynamique peut être abordée selon deux approches différentes et complémentaires : phénoménologique et statistique. La thermodynamique phénoménologique ou classique a été l'objet de nombreuses avancées dès le .
Équilibre thermodynamiquevignette|200px|Exemple d'équilibre thermodynamique de deux systèmes, en l'occurrence deux phases : l'équilibre liquide-vapeur du brome. En thermodynamique, un équilibre thermodynamique correspond à l'état d'un système ne subissant aucune évolution à l'échelle macroscopique. Les grandeurs intensives caractérisant ce système (notamment la pression, la température et les potentiels chimiques) sont alors homogènes dans l'espace et constantes dans le temps.
DénaturationEn biochimie, la dénaturation est le processus par lequel une macromolécule biologique, acide nucléique ou protéine, perd sa conformation tridimensionnelle normale : les protéines perdent leur repliement et se déplient, les deux brins appariés des duplex d'acides nucléiques se séparent. Cette conformation tridimensionnelle est le plus souvent nécessaire pour que les macromolécules biologiques puissent remplir leur fonction et donc la dénaturation inactive en général ces macromolécules biologiques.
Principes de la thermodynamiquevignette|Entropie d'un corps à 0 K (à gauche) Corps avec une température supérieur à 0 K (à droite) Les principes de la thermodynamique sont les principales lois (principes en fait, car non démontrés) qui régissent la thermodynamique : premier principe de la thermodynamique : principe de conservation de l'énergie ; introduction de la fonction énergie interne, U ; deuxième principe de la thermodynamique : principe d'évolution ; création d'entropie, S ; troisième principe de la thermodynamique ou principe de N
Deuxième principe de la thermodynamiqueLe deuxième principe de la thermodynamique (également connu sous le nom de deuxième loi de la thermodynamique ou principe de Carnot) établit l'irréversibilité des phénomènes physiques, en particulier lors des échanges thermiques. C'est un principe d'évolution qui fut énoncé pour la première fois par Sadi Carnot en 1824. Il a depuis fait l'objet de nombreuses généralisations et formulations successives par Clapeyron (1834), Clausius (1850), Lord Kelvin, Ludwig Boltzmann en 1873 et Max Planck (voir Histoire de la thermodynamique et de la mécanique statistique), tout au long du et au-delà jusqu'à nos jours.
Equilibrium unfoldingIn biochemistry, equilibrium unfolding is the process of unfolding a protein or RNA molecule by gradually changing its environment, such as by changing the temperature or pressure, pH, adding chemical denaturants, or applying force as with an atomic force microscope tip. If the equilibrium was maintained at all steps, the process theoretically should be reversible during equilibrium folding. Equilibrium unfolding can be used to determine the thermodynamic stability of the protein or RNA structure, i.e.
Chemical thermodynamicsChemical thermodynamics is the study of the interrelation of heat and work with chemical reactions or with physical changes of state within the confines of the laws of thermodynamics. Chemical thermodynamics involves not only laboratory measurements of various thermodynamic properties, but also the application of mathematical methods to the study of chemical questions and the spontaneity of processes. The structure of chemical thermodynamics is based on the first two laws of thermodynamics.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Principe zéro de la thermodynamiquevignette|250px|Principe zéro de la thermodynamique. Une paroi adiabatique ne laisse pas passer la chaleur, contrairement à une paroi diathermane. Si A et C sont initialement en équilibre thermique, ainsi que B et C, alors, après inversion des parois, A et B sont immédiatement en équilibre thermique, sans besoin d'échanger de la chaleur. En physique, et plus particulièrement en thermodynamique, le principe zéro de la thermodynamique énonce que : Dans la pratique, ce principe institue la température comme la grandeur caractéristique de l'équilibre thermique et le thermomètre comme un moyen de vérifier cet équilibre.
Protéine membranaireLes protéines membranaires constituent l'une des trois principales classes de protéines à côté des protéines fibreuses et des protéines globulaires. Suivant le type de cellule et d'organite cellulaire, une membrane peut contenir des centaines de protéines différentes. Chaque protéine membranaire possède une orientation définie par rapport au cytoplasme : c'est pourquoi les propriétés des faces de la membrane sont très différentes. On parle de l’asymétrie de la membrane.
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Globule fonduUn globule fondu est un état stable de protéine partiellement repliée que l'on trouve dans des conditions douces de dénaturation comme un pH faible (généralement égal à 2), modérément dénaturant ou à haute température. Les globules fondus sont effondrés sur eux-mêmes et possèdent généralement une structure secondaire semblable à celle de l'état natif mais une structure tertiaire dynamique comme le montre la spectroscopie par dichroïsme circulaire respectivement lointaine ou proche.
