Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Intraclass correlationIn statistics, the intraclass correlation, or the intraclass correlation coefficient (ICC), is a descriptive statistic that can be used when quantitative measurements are made on units that are organized into groups. It describes how strongly units in the same group resemble each other. While it is viewed as a type of correlation, unlike most other correlation measures, it operates on data structured as groups rather than data structured as paired observations.
Structure secondairethumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).
Spectroscopie RMN en deux dimensionsLa spectroscopie RMN en deux dimensions ou spectroscopie RMN bidimensionnelle ou encore RMN-2D est un ensemble de dispositifs de reconnaissance de relations de proximité, dans l'espace ou à travers les liaisons, entre plusieurs noyaux actifs en RMN. Il s'agit de RMN de corrélation. Dans une expérience de spectroscopie RMN bidimensionnelle, le résultat est un spectre en trois dimensions : le déplacement chimique pour le noyau 1 (δ1), le déplacement chimique pour le noyau 2 (δ2) et l'intensité du signal.
Biomolecular structureBiomolecular structure is the intricate folded, three-dimensional shape that is formed by a molecule of protein, DNA, or RNA, and that is important to its function. The structure of these molecules may be considered at any of several length scales ranging from the level of individual atoms to the relationships among entire protein subunits. This useful distinction among scales is often expressed as a decomposition of molecular structure into four levels: primary, secondary, tertiary, and quaternary.
Feuillet bêtaLes feuillets β ou feuillets β plissés est la deuxième forme de structure secondaire régulière observée dans les protéines, avec une fréquence de présence plus faible que les hélices α. Les feuillets β sont constitués de brins bêta (brins β) reliés latéralement par au moins deux ou trois liaisons hydrogène entre des atomes du squelette carboné de la chaine polypeptidique pour former un plan plissé (comme un accordéon), généralement tordu.
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Corrélation (statistiques)En probabilités et en statistique, la corrélation entre plusieurs variables aléatoires ou statistiques est une notion de liaison qui contredit leur indépendance. Cette corrélation est très souvent réduite à la corrélation linéaire entre variables quantitatives, c’est-à-dire l’ajustement d’une variable par rapport à l’autre par une relation affine obtenue par régression linéaire. Pour cela, on calcule un coefficient de corrélation linéaire, quotient de leur covariance par le produit de leurs écarts types.
AngleEn géométrie, la notion générale d'angle se décline en plusieurs concepts. Dans son sens ancien, l'angle est une figure plane, portion de plan délimitée par deux demi-droites. C'est ainsi qu'on parle des angles d'un polygone. Cependant, l'usage est maintenant d'employer le terme « secteur angulaire » pour une telle figure. L'angle peut désigner également une portion de l'espace délimitée par deux plans (angle dièdre). La mesure de tels angles porte couramment mais abusivement le nom d'angle, elle aussi.
Repliement des protéinesthumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).
Cum hoc ergo propter hocCum hoc ergo propter hoc (latin signifiant avec ceci, donc à cause de ceci) est un sophisme qui consiste à prétendre que si deux événements sont corrélés, alors, il y a un lien de cause à effet entre les deux. La confusion entre corrélation et causalité est appelée effet cigogne en zététique (en référence à la corrélation trompeuse entre le nombre de nids de cigognes et celui des naissances humaines) ; en science et particulièrement en statistique cette erreur est rappelée par la phrase « la corrélation n'implique pas la causalité », en latin : cum hoc sed non propter hoc (avec ceci, cependant pas à cause de ceci).
Angle solideEn mathématiques, en géométrie et en physique, un angle solide est l'analogue tridimensionnel de l'angle plan ou bidimensionnel. Il désigne d'abord une portion de l’espace délimitée par un cône non nécessairement circulaire. Le sommet du cône est le sommet de l’angle solide. L'angle solide désigne également, dans son sens le plus commun, la mesure de cette portion de l'espace. Son unité est le stéradian, noté sr, unité dérivée du Système international d'unités.
Structure secondaire d'un acide nucléiquevignette|Représentation des structures des acides nucléiques (primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire) schématisant des doubles hélices d'ADN et des exemples tels que le ribozyme VS, la télomérase et le nucléosome (PDB : ADNA, 1BNA, 4OCB, 4R4V, 1YMO, 1EQZ). La structure secondaire d'un acide nucléique correspond à la conformation obtenue par les interactions entre les paires de bases au sein d'un seul polymère d'acide nucléique ou bien entre deux de ces polymères.
Corrélation croiséeLa corrélation croisée est parfois utilisée en statistique pour désigner la covariance des vecteurs aléatoires X et Y, afin de distinguer ce concept de la « covariance » d'un vecteur aléatoire, laquelle est comprise comme étant la matrice de covariance des coordonnées du vecteur. En traitement du signal, la corrélation croisée (aussi appelée covariance croisée) est la mesure de la similitude entre deux signaux.
Répétition riche en leucinevignette|Domaine LRR de l'inhibiteur de ribonucléase de porc (). vignette|Variante structurelle chez constituée d'une alternance d' et d' (). vignette|Domaines N-terminaux fusionnés de l' H de Listeria monocytogenes (). Une répétition riche en leucine, ou leucine-rich repeat (LRR) en anglais, est un motif structurel présent dans certaines protéines où il forme un repliement en fer à cheval α/β. Ce type de repliement est constitué de séquences de d'acides aminés contenant une forte proportion de leucine, un acide aminé hydrophobe, constituant un domaine en forme de solénoïde.
Angle dièdreEn géométrie, l'angle entre deux plans est appelé angle dièdre, ou angle diédral (anglicisme). L'angle dièdre d'un tétraèdre régulier, correspond à l'angle observé au sol, dans un plan perpendiculaire à l'une des arêtes au sol, que font la base du tétraèdre et une face. Face dont la base est, au sol, « vue de bout » (soit un point pour une arête). L'angle dièdre de deux plans peut être mesuré sur les « bords » des plans, c'est-à-dire suivant leur ligne d'intersection.
Hélice alphathumb|redresse|Exemple d'hélice alpha. L’hélice alpha (hélice α) est une structure secondaire courante des protéines. Elle est formée par une chaîne polypeptidique de forme hélicoïdale à pas de rotation droit dans laquelle chaque groupe N-H de la chaîne principale d'un acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe C=O de la chaîne principale du quatrième acide aminé le précédant. Cette structure secondaire est parfois appelée hélice α de Pauling-Corey-Branson.
Nucleic acid structureNucleic acid structure refers to the structure of nucleic acids such as DNA and RNA. Chemically speaking, DNA and RNA are very similar. Nucleic acid structure is often divided into four different levels: primary, secondary, tertiary, and quaternary. Nucleic acid sequence Primary structure consists of a linear sequence of nucleotides that are linked together by phosphodiester bond. It is this linear sequence of nucleotides that make up the primary structure of DNA or RNA.
Nucleic acid structure predictionNucleic acid structure prediction is a computational method to determine secondary and tertiary nucleic acid structure from its sequence. Secondary structure can be predicted from one or several nucleic acid sequences. Tertiary structure can be predicted from the sequence, or by comparative modeling (when the structure of a homologous sequence is known).
