Feuillet bêta

Les feuillets β ou feuillets β plissés est la deuxième forme de structure secondaire régulière observée dans les protéines, avec une fréquence de présence plus faible que les hélices α. Les feuillets β sont constitués de brins bêta (brins β) reliés latéralement par au moins deux ou trois liaisons hydrogène entre des atomes du squelette carboné de la chaine polypeptidique pour former un plan plissé (comme un accordéon), généralement tordu. Un brin β est une partie de la chaine polypeptidique formé en moyenne de trois à dix acides aminés dont la chaine carbonée principale est étendue. L'association de nombreux feuillets β est observée dans l'agrégation de protéines, dans de nombreuses maladies humaines, notamment les amyloses telles que la maladie d'Alzheimer. La première structure des feuillets β est proposée par William Astbury dans les années 1930, après des observations indiquant des changements très importants des clichés diffraction de rayon X de fibres de laine ou de cheveux humides lors de leur étirement. Il propose l'existence de liaisons hydrogène entre des brins β parallèles ou anti-parallèles. Son modèle est cependant limité par l'absence de contraintes géométriques des acides aminés par le fait qu'il ne connaissait pas le caractère plan de la liaison peptidique. En 1951, Linus Pauling et Robert Corey présentent un modèle plus élaboré basé sur des considérations théoriques. vignette|Les deux types de feuillets bêta plissé La majorité des brins β sont placés côte à côte et forme de nombreuses liaisons hydrogène entre les brins voisins. Les groupes NH du squelette polypeptidique d'un brin s'associent aux groupes C=O du squelette polypeptidique du brin adjacent, les chaines latérales d'acides aminés successifs dans un brin β sont orientées alternativement d'un côté puis de l'autre du feuillet β. Les différents brins β associés pour former un feuillet β sont organisés de telle sorte que les atomes Cα des acides aminés soient adjacents et leurs chaines latérales pointent dans la même direction.