Récepteur sérotoninergiqueLa famille des récepteurs sérotoninergiques, aussi appelés récepteurs 5-hydroxytryptamine (abrégés en 5-HT), sont des récepteurs du système nerveux central et périphérique activés par la sérotonine. Les 5-HT ont un rôle dans une variété de comportements, dont l'anxiété, l'appétit, la cognition, l'apprentissage, la mémoire, l'humeur, la thermorégulation, etc. Ils sont ciblés par diverses substances médicamenteuses, dont de nombreux antidépresseurs, antiémétique, neuroleptiques, agents antimigraineux, anorexigène (« coupe-faim »), ou encore par des substances psychoactives (dont le LSD et la MDMA), etc.
Binding siteIn biochemistry and molecular biology, a binding site is a region on a macromolecule such as a protein that binds to another molecule with specificity. The binding partner of the macromolecule is often referred to as a ligand. Ligands may include other proteins (resulting in a protein-protein interaction), enzyme substrates, second messengers, hormones, or allosteric modulators. The binding event is often, but not always, accompanied by a conformational change that alters the protein's function.
Biomolecular structureBiomolecular structure is the intricate folded, three-dimensional shape that is formed by a molecule of protein, DNA, or RNA, and that is important to its function. The structure of these molecules may be considered at any of several length scales ranging from the level of individual atoms to the relationships among entire protein subunits. This useful distinction among scales is often expressed as a decomposition of molecular structure into four levels: primary, secondary, tertiary, and quaternary.
Structure secondairethumb|200px|Schéma de la structure tridimensionnelle de la protéine myoglobine. Cette structure contient de hélices α mais pas de feuillets β. Cette protéine est la première dont la structure a été résolue par cristallographie en 1958, par Max Perutz et John Kendrew, ce qui leur a valu l'attribution du prix Nobel de chimie en 1962. En biochimie et en biologie structurale, la structure secondaire se rapporte uniquement à la description de la structure tridimensionnelle localement adoptée par certains segments de molécules biologiques (molécules définies comme étant des biopolymères, comme c’est le cas pour les protéines et les acides nucléiques (ADN/ARN)).
DensitéLa densité (ou densité relative) d'un corps est le rapport de sa masse volumique à la masse volumique d'un autre corps pris comme référence. Pour les liquides et les solides, le corps de référence est l'eau pure à . Pour les gaz, le corps de référence est l'air, à la même température et sous la même pression. La densité d'un corps est une grandeur sans dimension et sa valeur s'exprime sans unité de mesure.
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Structure tertiaireEn biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.
Récepteur (biochimie)En biochimie, un récepteur est une protéine de la membrane cellulaire ou du cytoplasme ou du noyau cellulaire qui se lie spécifiquement à un facteur spécifique (un ligand, tels un neurotransmetteur, une hormone, une molécule médicamenteuse, une toxine, un ion calcium, ou une protéine spécifique de la membrane d'un virus...), induisant une réponse cellulaire à ce ligand. Les modifications du comportement du récepteur protéique induites par le ligand conduisent à des modifications physiologiques qui constituent les « effets biologiques » du ligand.
MolalitéLa molalité correspond à la quantité (nombre de moles) de soluté contenue dans de solvant. La molalité s'exprime en moles par kilogramme (symbole : mol/kg). La molalité est notée b, pour ne pas confondre avec le symbole de la masse : m. Elle doit son utilité au fait que les volumes varient en fonction de la température. La concentration molaire (molarité) classique (mol/l), rapportant la quantité de solvant au volume de la solution, varie ainsi avec la température, ce qui peut occasionner des imprécisions préjudiciables.
Masse moléculaireLa masse moléculaire (absolue) est la masse d'une molécule, exprimée en unité de masse atomique : « uma » (équivalente à un douzième, soit 1/12, de la masse d'un atome de ). Elle peut être obtenue par l'addition de la masse atomique (absolue, mesurée en uma) de chaque atome de la molécule multipliée par leur indice numérique dans la formule brute ou mesurée expérimentalement par spectrométrie de masse. La masse moléculaire relative est le rapport entre la masse moléculaire absolue (en uma) et l'unité de masse atomique « uma ».
Hélice alphathumb|redresse|Exemple d'hélice alpha. L’hélice alpha (hélice α) est une structure secondaire courante des protéines. Elle est formée par une chaîne polypeptidique de forme hélicoïdale à pas de rotation droit dans laquelle chaque groupe N-H de la chaîne principale d'un acide aminé forme une liaison hydrogène avec le groupe C=O de la chaîne principale du quatrième acide aminé le précédant. Cette structure secondaire est parfois appelée hélice α de Pauling-Corey-Branson.
Antagoniste (biochimie)En pharmacologie et en électrophysiologie, un antagoniste est une molécule interagissant avec un récepteur membranaire ou récepteur nucléaire et bloquant ou diminuant l'effet physiologique d'une autre molécule. L'antagoniste ne possédant pas de propriétés sur ce site de fixation (récepteur) empêche la fixation d'un ligand endogène. Si ces deux molécules agissent sur le même récepteur cellulaire, on parle d'antagonisme compétitif – la concentration efficace médiane (CE50) sera modifiée mais pas l'effet maximal (Emax).
Structure secondaire d'un acide nucléiquevignette|Représentation des structures des acides nucléiques (primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire) schématisant des doubles hélices d'ADN et des exemples tels que le ribozyme VS, la télomérase et le nucléosome (PDB : ADNA, 1BNA, 4OCB, 4R4V, 1YMO, 1EQZ). La structure secondaire d'un acide nucléique correspond à la conformation obtenue par les interactions entre les paires de bases au sein d'un seul polymère d'acide nucléique ou bien entre deux de ces polymères.
Masse molaireLa masse molaire d'une substance est la masse d'une mole de cette substance. Dans le Système international d'unités elle s'exprime en kilogrammes par mole (kg/mol), mais on l'exprime plus couramment en grammes par mole (g/mol, = ) : où : est la masse molaire de la substance (kg/mol ou g/mol) ; est la masse d'une certaine quantité de la substance (kg ou g) ; est la quantité considérée (mol). Les masses molaires du proton et du neutron sont voisines de : respectivement . Celle de l'électron est environ plus faible : .
Récepteur olfactifvignette|redresse=1.5|Mécanismes de transduction des signaux odorants au niveau de la membrane des neurones récepteurs olfactifs. La liaison d'une molécule odorante à un récepteur olfactif (vert) modifie sa structure et active une protéine G (G). Celle-ci active à son tour l'adénylate cyclase (AC) augmentant la concentration d'AMPc intracellulaire qui, en se liant à des canaux ioniques, induit une dépolarisation du neurone récepteur olfactif.
Nucleic acid structure predictionNucleic acid structure prediction is a computational method to determine secondary and tertiary nucleic acid structure from its sequence. Secondary structure can be predicted from one or several nucleic acid sequences. Tertiary structure can be predicted from the sequence, or by comparative modeling (when the structure of a homologous sequence is known).
Nucleic acid structureNucleic acid structure refers to the structure of nucleic acids such as DNA and RNA. Chemically speaking, DNA and RNA are very similar. Nucleic acid structure is often divided into four different levels: primary, secondary, tertiary, and quaternary. Nucleic acid sequence Primary structure consists of a linear sequence of nucleotides that are linked together by phosphodiester bond. It is this linear sequence of nucleotides that make up the primary structure of DNA or RNA.
Feuillet bêtaLes feuillets β ou feuillets β plissés est la deuxième forme de structure secondaire régulière observée dans les protéines, avec une fréquence de présence plus faible que les hélices α. Les feuillets β sont constitués de brins bêta (brins β) reliés latéralement par au moins deux ou trois liaisons hydrogène entre des atomes du squelette carboné de la chaine polypeptidique pour former un plan plissé (comme un accordéon), généralement tordu.
Ligand binding assayA ligand binding assay (LBA) is an assay, or an analytic procedure, which relies on the binding of ligand molecules to receptors, antibodies or other macromolecules. A detection method is used to determine the presence and extent of the ligand-receptor complexes formed, and this is usually determined electrochemically or through a fluorescence detection method. This type of analytic test can be used to test for the presence of target molecules in a sample that are known to bind to the receptor.
Chemical specificityChemical specificity is the ability of binding site of a macromolecule (such as a protein) to bind specific ligands. The fewer ligands a protein can bind, the greater its specificity. Specificity describes the strength of binding between a given protein and ligand. This relationship can be described by a dissociation constant, which characterizes the balance between bound and unbound states for the protein-ligand system.
