Laserthumb|250px|Lasers rouges (660 & ), verts (532 & ) et bleus (445 & ). thumb|250px|Rayon laser à travers un dispositif optique. thumb|250px|Démonstration de laser hélium-néon au laboratoire Kastler-Brossel à l'Université Pierre-et-Marie-Curie. Un laser (acronyme issu de l'anglais light amplification by stimulated emission of radiation qui signifie « amplification de la lumière par émission stimulée de radiation ») est un système photonique.
Protéine membranaireLes protéines membranaires constituent l'une des trois principales classes de protéines à côté des protéines fibreuses et des protéines globulaires. Suivant le type de cellule et d'organite cellulaire, une membrane peut contenir des centaines de protéines différentes. Chaque protéine membranaire possède une orientation définie par rapport au cytoplasme : c'est pourquoi les propriétés des faces de la membrane sont très différentes. On parle de l’asymétrie de la membrane.
Structure chimiquevignette|Représentation de la structure chimique de l'acide acétique. L'hydrogène est en blanc, le carbone est en gris et l'oxygène est en rouge. La structure chimique d'un système réfère à la fois à sa topologie moléculaire, à sa géométrie (géométrie moléculaire ou groupe d'espace pour un cristal) et à sa structure électronique. La topologie moléculaire désigne l’enchaînement des atomes et des liaisons qui les lient sans prendre en compte la géométrie (longueur des liaisons, angles de valence, angles dièdres).
Structuralism (biology)Biological or process structuralism is a school of biological thought that objects to an exclusively Darwinian or adaptationist explanation of natural selection such as is described in the 20th century's modern synthesis. It proposes instead that evolution is guided differently, basically by more or less physical forces which shape the development of an animal's body, and sometimes implies that these forces supersede selection altogether. Structuralists have proposed different mechanisms that might have guided the formation of body plans.
Bioinformatique structuralevignette|262x262px| Structure tridimensionnelle d'une protéine La bioinformatique structurale est la branche de la bio-informatique liée à l'analyse et à la prédiction de la structure tridimensionnelle des macromolécules biologiques telles que les protéines, l'ARN et l'ADN. Elle traite des généralisations sur les structures tridimensionnelles des macromolécules, telles que les comparaisons des repliements globaux et des motifs locaux, les principes du repliement moléculaire, l'évolution, les interactions de liaison et les relations structure/fonction, en travaillant à la fois à partir de structures résolues expérimentalement et de modèles informatiques.
Protéine transmembranaireUne protéine est dite transmembranaire lorsqu’elle traverse au moins une fois entièrement la membrane cellulaire. Il existe donc trois environnements de composition différente en contact avec la protéine : le milieu extracellulaire, les lipides de la membrane, le cytosol. Chacun de ces trois environnements a une influence sur la structure de la protéine. Les acides aminés qui composent la partie transmembranaire sont hydrophobes tandis que les acides aminés qui composent les parties extracellulaire et intracytosolique sont hydrophiles.
Protéine fluorescente vertevignette|Aequorea victoria. La protéine fluorescente verte (souvent abrégé GFP, de l'anglais « Green Fluorescent Protein ») est une protéine ayant la propriété d'émettre une fluorescence de couleur verte. Issue d'une méduse (Aequorea victoria), cette protéine est intrinsèquement fluorescente sous l'action d'une enzyme, l'aequoréine, une luciférase qui agit en présence de calcium. Son gène peut être fusionné in-vitro au gène d'une protéine que l'on souhaite étudier.
Protéine kinase CEn biologie cellulaire, la protéine kinase C, communément abrégée en PKC, est une famille d'enzymes de type protéine kinase qui sont impliquées dans le contrôle de la fonction d'autres protéines par la phosphorylation des groupes hydroxyles des résidus d'acides aminés sérine et thréonine sur ces protéines. Les enzymes PKC sont à leur tour activées par des signaux tels que l'augmentation de la concentration de diacylglycérol (DAG) ou d'ions calcium (Ca2+). Les enzymes PKC jouent donc un rôle important dans plusieurs cascades de transduction du signal.
Nuclear magnetic resonance spectroscopy of proteinsNuclear magnetic resonance spectroscopy of proteins (usually abbreviated protein NMR) is a field of structural biology in which NMR spectroscopy is used to obtain information about the structure and dynamics of proteins, and also nucleic acids, and their complexes. The field was pioneered by Richard R. Ernst and Kurt Wüthrich at the ETH, and by Ad Bax, Marius Clore, Angela Gronenborn at the NIH, and Gerhard Wagner at Harvard University, among others.
Structural alignmentStructural alignment attempts to establish homology between two or more polymer structures based on their shape and three-dimensional conformation. This process is usually applied to protein tertiary structures but can also be used for large RNA molecules. In contrast to simple structural superposition, where at least some equivalent residues of the two structures are known, structural alignment requires no a priori knowledge of equivalent positions.
CryofixationCryofixation is a technique for fixation or stabilisation of biological materials as the first step in specimen preparation for electron microscopy and cryo-electron microscopy. Typical specimens for cryofixation include small samples of plant or animal tissue, cell suspensions of microorganisms or cultured cells, suspensions of viruses or virus capsids and samples of purified macromolecules, especially proteins. Cryo fixation Types 1.Freezing-drying 2.Freezing-substitution 3.
Allosteric regulationIn biochemistry, allosteric regulation (or allosteric control) is the regulation of an enzyme by binding an effector molecule at a site other than the enzyme's active site. The site to which the effector binds is termed the allosteric site or regulatory site. Allosteric sites allow effectors to bind to the protein, often resulting in a conformational change and/or a change in protein dynamics. Effectors that enhance the protein's activity are referred to as allosteric activators, whereas those that decrease the protein's activity are called allosteric inhibitors.
