Protéine fluorescente verte

vignette|Aequorea victoria. La protéine fluorescente verte (souvent abrégé GFP, de l'anglais « Green Fluorescent Protein ») est une protéine ayant la propriété d'émettre une fluorescence de couleur verte. Issue d'une méduse (Aequorea victoria), cette protéine est intrinsèquement fluorescente sous l'action d'une enzyme, l'aequoréine, une luciférase qui agit en présence de calcium. Son gène peut être fusionné in-vitro au gène d'une protéine que l'on souhaite étudier. Le gène recombinant est ensuite réintroduit dans des cellules ou un embryon, qui va alors synthétiser la protéine de fusion, alors fluorescente. On pourra alors l'observer à l'aide d'un microscope à fluorescence, par exemple. Cette méthode permet d'étudier les protéines dans leur environnement naturel : la cellule vivante. La découverte et les applications de la GFP ont été couronnées par le prix Nobel de chimie décerné à Osamu Shimomura, Martin Chalfie et Roger Tsien le . vignette|Structure de la GFP. vignette|Protéine GFP. La GFP a été décrite pour la première fois en 1962. Elle est constituée de 238 acides aminés pour une masse moléculaire d'environ . Le chromophore (centre actif responsable de la fluorescence) est constitué par les chaînes latérales d'une glycine, une tyrosine et une sérine. La GFP non modifiée, dite sauvage (wild type GFP, wGFP) a deux maxima d'excitation. Le premier se trouve avec une longueur d'onde de (lumière UV), le deuxième à (lumière bleue). La longueur d'onde d'émission maximale est à . Elle est également photo-excitable, ce qui signifie que l'intensité de la fluorescence émise est intensifiée par une exposition à des photons ultraviolets, caractéristique perdue dans la plupart des variants produits par la suite. Il existe maintenant différentes variantes de la GFP qui ont été obtenues en modifiant celle-ci par ingénierie génétique. Il existe également d'autre protéines fluorescentes issues d'autres organismes que A.