Protein engineeringProtein engineering is the process of developing useful or valuable proteins through the design and production of unnatural polypeptides, often by altering amino acid sequences found in nature. It is a young discipline, with much research taking place into the understanding of protein folding and recognition for protein design principles. It has been used to improve the function of many enzymes for industrial catalysis. It is also a product and services market, with an estimated value of $168 billion by 2017.
Protéines intrinsèquement désordonnéesLes protéines intrinsèquement désordonnées ou intrinsèquement non structurées sont des protéines qui manquent de structure tridimensionnelle stable, ce qui leur confère une forte plasticité qui est à l'origine de leur importance dans les phénomènes biologiques. Une protéine peut être totalement désordonnée, mais le cas le plus courant est celui où seulement une partie de la molécule, plus ou moins longue, est désordonnée (exemple : ).
Protein designProtein design is the rational design of new protein molecules to design novel activity, behavior, or purpose, and to advance basic understanding of protein function. Proteins can be designed from scratch (de novo design) or by making calculated variants of a known protein structure and its sequence (termed protein redesign). Rational protein design approaches make protein-sequence predictions that will fold to specific structures.
Peptidevignette|Exemple de peptide. vignette|Exemple de peptide. vignette|Exemple de peptide. Un peptide est un polymère d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques. Il existe une énorme variété de peptides différents. Par exemple, sachant qu'il existe distincts chez les mammifères, le nombre de peptides différents formés de seulement dix d'acides aminés vaut un peu moins de , soit près de . Les peptides constitués d’un faible nombre d’acides aminés (de deux à quelques dizaines) sont nommés oligopeptides.
Feuillet bêtaLes feuillets β ou feuillets β plissés est la deuxième forme de structure secondaire régulière observée dans les protéines, avec une fréquence de présence plus faible que les hélices α. Les feuillets β sont constitués de brins bêta (brins β) reliés latéralement par au moins deux ou trois liaisons hydrogène entre des atomes du squelette carboné de la chaine polypeptidique pour former un plan plissé (comme un accordéon), généralement tordu.
Feuillet alpharedresse=1.33|vignette|Distribution des liaisons hydrogène dans un feuillet α. Les atomes d'oxygène sont représentés en rouge et ceux d'azote en bleu, tandis que les liaisons hydrogène sont en pointillés. Les chaînes latérales des résidus d'acides aminés sont symbolisés par R. Un feuillet α est une structure secondaire atypique des protéines proposée pour la première fois par Linus Pauling et Robert Corey en 1951.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
CystéineLa cystéine (abréviations IUPAC-IUBMB : Cys et C), du grec ancien (« vessie »), est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons UGU et UGC. Elle n'est pas considérée comme essentielle pour l'homme mais peut être produite en quantité insuffisante par l'organisme selon l'état de santé des individus — notamment dans le cas de certaines maladies métaboliques et de syndromes de malabsorption — ainsi que chez les enfants et les personnes âgées.
Biologie de synthèseLa biologie de synthèse, ou biologie synthétique, est un domaine scientifique et biotechnologique émergeant qui combine biologie et principes d'ingénierie, dans le but de concevoir et construire (« synthétiser ») de nouveaux systèmes et fonctions biologiques, avec des applications notamment développées par les secteurs agropharmaceutique, chimique, agricole et énergétique. Les objectifs de la biologie de synthèse sont de deux types : Tester et améliorer notre compréhension des principes gouvernant la biologie (apprendre en construisant).
Amarrage (moléculaire)vignette|Petite molécule amarrée à une protéine. Dans le domaine de la modélisation moléculaire, l’amarrage (en anglais docking) est une méthode qui calcule l'orientation préférée d'une molécule vers une seconde lorsqu'elles sont liées pour former un complexe stable. Connaître l'orientation préférée sert à prévoir la solidité de l'union entre deux molécules. Les associations entre des molécules d'importance biologique, telles que les protéines, les acides nucléiques, les glucides et les matières grasses jouent un rôle essentiel dans la transduction de signal.
Synthèse peptidiqueEn chimie organique, la synthèse peptidique est la production de peptides, des composés organiques, dans lesquels des acides aminés sont liés par l'intermédiaire de liaisons amide, qui dans ce cas prennent le nom de liaisons peptidiques. Le processus biologique de la production de peptides longs (protéines) est connu comme la biosynthèse des protéines. Les peptides sont synthétisés par le couplage du groupe carboxyle d'un acide aminé avec le groupe amino de l'acide aminé suivant dans la molécule.
Conception de médicamentLa conception de médicament, plus précisément conception de substance pharmacologiquement active plus connue sous sa dénomination anglaise Drug design est l'ensemble des processus nécessaires à l'élaboration d'un médicament. Dans l'industrie pharmaceutique, ces processus peuvent-être subdivisés et répartis en quatre phases ou étapes : La phase de recherche La phase de développement La phase clinique La phase de mise sur le marché Remarque : Les phases de recherche et développement sont communément dénommées R&D.
LysineLa lysine (abréviations IUPAC-IUBMB : Lys et K) est un acide dont l'énantiomère L est l'un des aminés protéinogènes, et l'un des neuf acides aminés essentiels pour l'homme. Elle est codée sur les ARN messagers par les codons AAA et AAG. Elle est caractérisée par la présence d'une fonction amine primaire à l'extrémité de sa chaîne latérale, ce qui en fait un résidu basique dans les protéines, tout comme l'arginine et l'histidine. Le peptide poly-lysine est un polymère de plusieurs lysines.
Modification post-traductionnelleUne modification post-traductionnelle est une modification chimique d'une protéine, réalisée le plus souvent par une enzyme, après sa synthèse ou au cours de sa vie dans la cellule. Généralement cette modification entraîne un changement de la fonction de la protéine considérée, que ce soit au niveau de son action, de sa demi-vie, ou de sa localisation cellulaire.
Structure des protéinesLa structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.
Protein fold classIn molecular biology, protein fold classes are broad categories of protein tertiary structure topology. They describe groups of proteins that share similar amino acid and secondary structure proportions. Each class contains multiple, independent protein superfamilies (i.e. are not necessarily evolutionarily related to one another). Four large classes of protein that are generally agreed upon by the two main structure classification databases (SCOP and CATH).
Chimie supramoléculaireLa chimie supramoléculaire est une des branches de la chimie qui repose sur les interactions non-covalentes ou faibles entre atomes au sein d'une molécule ou entre molécules, au sein d'un ensemble moléculaire. Son objectif est de comprendre ou de construire des édifices de taille nanométrique. Le principe est d'utiliser des briques moléculaires qui, une fois mélangées en solution, dans des conditions contrôlées, s'autoassemblent pour donner des édifices plus complexes.
Artificial gene synthesisArtificial gene synthesis, or simply gene synthesis, refers to a group of methods that are used in synthetic biology to construct and assemble genes from nucleotides de novo. Unlike DNA synthesis in living cells, artificial gene synthesis does not require template DNA, allowing virtually any DNA sequence to be synthesized in the laboratory. It comprises two main steps, the first of which is solid-phase DNA synthesis, sometimes known as DNA printing. This produces oligonucleotide fragments that are generally under 200 base pairs.
Prédiction de la structure des protéinesLa prédiction de la structure des protéines est l'inférence de la structure tridimensionnelle des protéines à partir de leur séquences d'acides aminés, c'est-à-dire la prédiction de leur pliage et de leur structures secondaire et tertiaire à partir de leur structure primaire. La prédiction de la structure est fondamentalement différente du problème inverse de la conception des protéines. Elle est l'un des objectifs les plus importants poursuivis par la bioinformatique et la chimie théorique.
Extrémité N-terminaleL'extrémité N-terminale (ou terminaison amine, terminaison aminée, terminaison N ou terminaison NH2) réfère à l’extrémité d'une protéine ou d'un polypeptide se terminant par un acide aminé avec une fonction amine libre (-NH2). La convention d'écriture pour des séquences peptidiques place la terminaison amine à gauche, la séquence étant alors écrite de la terminaison N à la terminaison carboxyle. La traduction de l'ARN messager en protéine s'effectue de la terminaison N à la terminaison C.
