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Polymères de protéines: Biophysics Insights

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Description

Cette séance de cours explore la biophysique des polymères protéiques, en se concentrant sur la co-évolution des acides aminés, des structures protéiques et de la stabilité des protéines. L'instructeur discute des principes de diffusion, de la relation entre les séquences et les structures protéiques et du rôle des modèles polymères dans la compréhension du repliement des protéines. La séance de cours couvre également la signification des méthodes expérimentales comme la cristallographie aux rayons X et la RMN dans l'étude des structures protéiques.

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Proximité ontologique

Biologie

Génétique: Génétique moléculaire

Chimie

Biochimie: Protéine

Concepts associés (32)

Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).

Polymère de condensation

vignette|Le polytéréphtalate d'éthylène est un polymère de condensation courant. Les polymères de condensation concernent tout type de polymères formés par une réaction de condensation perdant de petites molécules, les sous-produits tels que l'eau ou le méthanol. Les polymères de condensation sont formés par polycondensation, lorsque le polymère est formé par des réactions de condensation entre des espèces de tous degrés de polymérisation, ou par polymérisation en chaîne par condensation, lorsque le polymère est formé par addition séquentielle (par réaction de condensation) de monomères à un site actif dans une réaction en chaîne.

Macromolécule

Une macromolécule (ou molécule polymère) est une très grande molécule, qui possède une masse moléculaire relativement élevée. La notion de macromolécule a été introduite en 1922 par le chimiste allemand Hermann Staudinger. Une macromolécule formée d'unités chimiques similaires assemblées par des liaisons covalentes peut être décrite comme une molécule polymère, un ensemble de telles molécules est un polymère. De nombreuses protéines peuvent également être considérées comme des macromolécules.

Structure des protéines

La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques.

Structure tertiaire

En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. . La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire.

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