Spectrométrie de massethumb|right|Spectromètre de masse La spectrométrie de masse est une technique physique d'analyse permettant de détecter et d'identifier des molécules d’intérêt par mesure de leur masse, et de caractériser leur structure chimique. Son principe réside dans la séparation en phase gazeuse de molécules chargées (ions) en fonction de leur rapport masse/charge (m/z). Elle est utilisée dans pratiquement tous les domaines scientifiques : physique, astrophysique, chimie en phase gazeuse, chimie organique, dosages, biologie, médecine, archéologie.
Tandem mass spectrometryTandem mass spectrometry, also known as MS/MS or MS2, is a technique in instrumental analysis where two or more mass analyzers are coupled together using an additional reaction step to increase their abilities to analyse chemical samples. A common use of tandem MS is the analysis of biomolecules, such as proteins and peptides. The molecules of a given sample are ionized and the first spectrometer (designated MS1) separates these ions by their mass-to-charge ratio (often given as m/z or m/Q).
ProtéomiqueLa protéomique désigne la science qui étudie les protéomes, c'est-à-dire l'ensemble des protéines d'une cellule, d'un organite, d'un tissu, d'un organe ou d'un organisme à un moment donné et sous des conditions données. Dans la pratique, la protéomique s'attache à identifier de manière globale les protéines extraites d'une culture cellulaire, d'un tissu ou d'un fluide biologique, leur localisation dans les compartiments cellulaires, leurs éventuelles modifications post-traductionnelles ainsi que leur quantité.
Ion-mobility spectrometry–mass spectrometryIon mobility spectrometry–mass spectrometry (IMS-MS) is an analytical chemistry method that separates gas phase ions based on their interaction with a collision gas and their masses. In the first step, the ions are separated according to their mobility through a buffer gas on a millisecond timescale using an ion mobility spectrometer. The separated ions are then introduced into a mass analyzer in a second step where their mass-to-charge ratios can be determined on a microsecond timescale.
Chromatographie en phase liquide à haute performancevignette|Un chromatographe en phase liquide à haute performance. De gauche à droite : un dispositif de pompage destiné à générer un gradient de deux solvants une colonne de chromatographie et un détecteur pour mesurer l'absorbance. vignette|Un chromatographe en phase liquide à haute performance moderne. La chromatographie en phase liquide à haute performance (CLHP) est une technique de séparation analytique et/ou préparatrice de molécules présentes dans un mélange.
Ion sourceAn ion source is a device that creates atomic and molecular ions. Ion sources are used to form ions for mass spectrometers, optical emission spectrometers, particle accelerators, ion implanters and ion engines. Electron ionization Electron ionization is widely used in mass spectrometry, particularly for organic molecules. The gas phase reaction producing electron ionization is M{} + e^- -> M^{+\bullet}{} + 2e^- where M is the atom or molecule being ionized, e^- is the electron, and M^{+\bullet} is the resulting ion.
Protein microarrayA protein microarray (or protein chip) is a high-throughput method used to track the interactions and activities of proteins, and to determine their function, and determining function on a large scale. Its main advantage lies in the fact that large numbers of proteins can be tracked in parallel. The chip consists of a support surface such as a glass slide, nitrocellulose membrane, bead, or microtitre plate, to which an array of capture proteins is bound. Probe molecules, typically labeled with a fluorescent dye, are added to the array.
Séquençage des protéinesLe séquençage des protéines est la détermination de la séquence polypeptidique. Elle est destinée à connaître le nombre, la nature chimique et l'ordre de tous les résidus d'acides aminés dans un polypeptide. Pour cela, si la protéine contient plus d'une chaîne polypeptidique, les chaînes doivent être d'abord séparées, puis purifiées. Généralement, toutes les liaisons disulfures seront réduites et les thiols ainsi obtenus alkylés.
IonisationL'ionisation est l'action qui consiste à ajouter ou enlever des charges à un atome ou une molécule électriquement neutre, qui devient ainsi un ion (chargé positivement ou négativement). Elle peut être due à : des causes physiques telles qu'un niveau élevé du potentiel électrique, la présence de radiations ou une température élevée ; des causes chimiques telles qu'une dissolution dans un solvant polaire ; la structure même de la matière, dans les sels fondus, les liquides ioniques et les cristaux ioniques.
Chemical ionizationChemical ionization (CI) is a soft ionization technique used in mass spectrometry. This was first introduced by Burnaby Munson and Frank H. Field in 1966. This technique is a branch of gaseous ion-molecule chemistry. Reagent gas molecules (often methane or ammonia) are ionized by electron ionization to form reagent ions, which subsequently react with analyte molecules in the gas phase to create analyte ions for analysis by mass spectrometry.
ChromatographieLa chromatographie est une méthode physico-chimique qui sert à séparer les différentes substances présentes dans un mélange (échantillon en phase homogène liquide ou gazeuse). vignette|458x458px|Chromatographie sur couche mince faisant apparaître les composants d'une plante verte, comme la chlorophylle. Il est probable que la séparation de pigments inspira le nom de la méthode. L'appareil utilisé pour effectuer certaines chromatographies se nomme chromatographe. L'image ou le diagramme obtenu par chromatographie est appelé chromatogramme.
Chromatographie en phase liquide-spectrométrie de masseLa chromatographie en phase liquide couplée à la spectrométrie de masse (en anglais Liquid chromatography-mass spectrometry ou LC-MS) est une méthode d'analyse qui combine les performances de la chromatographie en phase liquide et de la spectrométrie de masse afin d'identifier et/ou de quantifier précisément de nombreuses substances. Une unité LC-MS est composée de deux blocs principaux : un chromatographe en phase liquide et un spectromètre de masse. Catégorie:Méthode de la biochimie Catégorie:Chromatogra
Électrophorèse sur gelalt=Appareil à électrophorèse sur gel d'agarose|vignette|Appareil pour électrophorèse d'ADN en gel d'agarose. Le gel est horizontal baigne dans le tampon qui remplit la cuve. L'ADN est déposé dans des puits à une extrémité du gel. L'alimentation en arrière-plan fournit la tension électrique continue qui permet la migration des fragments d'ADN dans le gel. L'électrophorèse sur gel est une variante de l'électrophorèse de zones.
Chromatographie en phase gazeuseLa chromatographie en phase gazeuse (CPG) est une technique de chromatographie qui permet de séparer des molécules d'un mélange gazeux, éventuellement très complexe, de natures très diverses. Elle s'applique principalement aux composés gazeux ou susceptibles d'être vaporisés par chauffage sans décomposition. Elle est de plus en plus utilisée dans les principaux domaines de la chimie, ainsi qu'en parfumerie et en œnologie.
Ionisation par électronébuliseurthumb|Électronébuliseur L'ionisation par électronébuliseur ou ESI (de l'anglais en) est la dispersion d’un liquide sous forme de gouttelettes chargées électriquement. L'ionisation par électronébuliseur combine deux processus : formation des gouttelettes chargement des gouttelettes. La nébulisation des solutions par ESI est obtenue par une méthode électrostatique, i.e. en appliquant une différence de potentiel élevée (entre ±3 et ±5 kV) entre l’extrémité de l’émetteur (tube capillaire en acier inoxydable, jonction liquide) et un orifice situé à proximité.
Electron ionizationElectron ionization (EI, formerly known as electron impact ionization and electron bombardment ionization) is an ionization method in which energetic electrons interact with solid or gas phase atoms or molecules to produce ions. EI was one of the first ionization techniques developed for mass spectrometry. However, this method is still a popular ionization technique. This technique is considered a hard (high fragmentation) ionization method, since it uses highly energetic electrons to produce ions.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Électrophorèse sur gel d'agarosevignette|Cuve remplie de tampon et transformateur utilisés pour l'électrophorèse sur gel d'agarose. L'électrophorèse sur gel d'agarose est une méthode utilisée en biochimie et en biologie moléculaire pour séparer l'ADN, l'ARN ou des protéines en fonction de leur masse moléculaire. La technique de l'électrophorèse sur gel d'agarose est basée sur la séparation des acides nucléiques chargés négativement sous l'effet d'un champ électrique.
Sequence analysisIn bioinformatics, sequence analysis is the process of subjecting a DNA, RNA or peptide sequence to any of a wide range of analytical methods to understand its features, function, structure, or evolution. Methodologies used include sequence alignment, searches against biological databases, and others. Since the development of methods of high-throughput production of gene and protein sequences, the rate of addition of new sequences to the databases increased very rapidly.
Bio-informatiqueLa bioinformatique (ou bio-informatique), est un champ de recherche multidisciplinaire de la biotechnologie où travaillent de concert biologistes, médecins, informaticiens, mathématiciens, physiciens et bioinformaticiens, dans le but de résoudre un problème scientifique posé par la biologie. Plus généralement, la bio-informatique est l'application de la statistique et de l'informatique à la science biologique. Le spécialiste qui travaille à mi-chemin entre ces sciences et l'informatique est appelé bioinformaticien ou bionaute.
