Séance de cours

Enzymes: Stratégies catalytiques

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Dans cours

CH-210: Biochimie

Les constituants biochimiques de l'organisme, protéines, glucides, lipides, à la lumière de l'évolution des concepts et des progrès en biologie moléculaire et génétique, sont étudiés. ...

Description

Cette séance de cours couvre les stratégies catalytiques utilisées par les enzymes, en se concentrant sur les protéases et l'anhydrase carbonique. Il explique les mécanismes des protéases dans le clivage des liaisons peptidiques et la stabilisation des états de transition. La séance de cours explore également la spécificité de la chymotrypsine et de la trypsine, ainsi que le mécanisme catalytique de l'anhydrase carbonique. Différentes classes de protéases, telles que les protéases aspartyl et les métalloprotéases, sont discutées. Le rôle du pH dans la catalyse et les mécanismes catalytiques des protéases de sérine sont explorés. La séance de cours se termine par un aperçu de l'inhibition enzymatique et de la fonction des enzymes de restriction dans le clivage de l'ADN.

Enseignant·e

Christian Heinis

Enseignement et PhD Doctorant·es actuel·les Thomas Julien Denis Emel, Alessandro Scapozza, Nathan Moïse De Sadeleer, Florian Handel, Hugo André Clerc, Frédéric Brantschen, Grégoire Menoud, Ines Michrafy, Jonathan Schmitt, Laura Elena Massaad A dirigé les thèses EPFL de Jeremy Touati, Shiyu Chen, Sophie Venet-Bonnot, Lisa Pollaro, Inmaculada Rentero Rebollo, Philippe Diderich, Charlotte Urech-Varenne, Silvia Bellotto, Davide Bertoldo, Alessandro Zorzi, Camille Villequey, Jonas Alfred Karl Wilbs, Grigory Ka

Source officielle

Proximité ontologique

Chimie

Réaction chimique: Catalyse

Concepts associés (30)

Inhibiteur enzymatique

thumb|upright=1.2|Complexe d'une protéase du VIH (rubans rouges, bleus et jaunes) associée à l'inhibiteur qu'est le ritonavir (petite structure en bâtons et boules près du centre). Un inhibiteur enzymatique est une substance se liant à une enzyme et qui en diminue l'activité. Un inhibiteur peut empêcher la fixation du substrat sur le site actif en se fixant à sa place, ou provoquer une déformation de l'enzyme qui rend celle-ci inactive (inhibiteur allostérique).

Cinétique enzymatique

La cinétique enzymatique a pour objet d'identifier et de décrire les mécanismes des réactions biochimiques, catalysées par les enzymes (réaction enzymatique), en étudiant leur vitesse c'est-à-dire leur évolution en fonction du temps. En partant des enzymes isolées et en allant vers les systèmes métaboliques organisés et intégrés, la cinétique enzymatique permet de décrire quantitativement les propriétés catalytiques des enzymes et les mécanismes mis en place pour leur régulation.

Enzyme

redresse=1.5|vignette| Représentation d'une α-glucosidase () avec à sa droite le substrat au-dessus des produits de réaction . redresse=1.5|vignette|Diagramme d'une réaction catalysée montrant l'énergie E requise à différentes étapes suivant l'axe du temps t. Les substrats A et B en conditions normales requièrent une quantité d'énergie E1 pour atteindre l'état de transition A...B, à la suite duquel le produit de réaction AB peut se former. L'enzyme E crée un microenvironnement dans lequel A et B peuvent atteindre l'état de transition A.

Catalyse enzymatique

La catalyse enzymatique est le processus par lequel des réactions chimiques sont catalysées dans les systèmes vivants par des protéines spécialisées ou des ARN appelés enzymes. La catalyse enzymatique est indispensable aux organismes vivants pour l'accélération spécifique des réactions nécessaires à leur métabolisme et à la biosynthèse de l'ensemble des biomolécules qui les composent. Les principes de la catalyse enzymatique sont analogues à ceux de la catalyse chimique (voir théorie de l'état de transition).

Site de restriction

Un site de restriction est une séquence particulière de nucléotides qui est reconnue par une enzyme de restriction comme un site de coupure dans la molécule d'ADN. Les sites sont généralement palindromiques, et une enzyme de restriction spécifique pourra couper entre deux nucléotides dans le site en question (enzyme de type II) ou en un autre endroit de la molécule (type I et type III). Par exemple, l'enzyme de restriction reconnaît la séquence bamh1et coupe entre le G et le A sur le brin du dessus et celui du dessous, laissant ainsi à la fin une extrémité AATT.

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