MycMyc (c-myc) est un protooncogène qui est surexprimé dans certains cancers humains. Quand il est soumis à des mutations ou à une surexpression, il stimule la prolifération des cellules et se conduit comme un oncogène. Le gène MYC produit un facteur de transcription qui régule l'expression de 15 % de tous les gènes en se liant aux séquences Enhancer Box (les E-boxes) et en recrutant des enzymes capables d'acétyler les acides aminés lysine des histone (histone acetyltransferase).
ProtéasomeLes protéasomes sont des complexes enzymatiques multiprotéiques que l'on retrouve chez les eucaryotes, les archées ainsi que chez quelques bactéries de l'ordre Actinomycetales. Dans les cellules eucaryotes il se trouve dans le cytosol et est associé au réticulum endoplasmique ainsi que dans le noyau. Leur fonction principale est de dégrader les protéines mal repliées, dénaturées ou obsolètes de manière ciblée. Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptidiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases.
Chaîne de transport d'électronsredresse=1.75|vignette| Schéma d'une membrane de thylakoïde montrant la chaîne formée par le , la plastoquinone, le complexe , la plastocyanine, le et la réductase assurant les réactions de la photosynthèse dépendantes de la lumière, couplée à l'ATP synthase par un gradient de concentration de protons dans le cadre d'un processus global appelé photophosphorylation. redresse=1.75|vignette|Schéma d'une matrice mitochondriale montrant les complexes à de la chaîne respiratoire, couplés à l'ATP synthase par un gradient de concentration de protons dans le cadre d'un processus global appelé phosphorylation oxydative.
Micro-environnement tumorallien=//upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/0/04/Tumor_microenvironment.jpg/220px-Tumor_microenvironment.jpg|vignette| Plusieurs facteurs déterminent si les cellules tumorales sont éliminées par le système immunitaire ou échappent à sa détection. Le microenvironnement tumoral (TME, pour tumor microenvironment) est l'environnement autour des cellules tumorales qui comprend des vaisseaux sanguins des cellules immunitaires, des fibroblastes, des molécules de signalisation et la matrice extracellulaire (MEC).
Cellules souches cancéreusesLes cellules souches cancéreuses (CSCs) sont des cellules cancéreuses (présentes dans les tumeurs dites « solides » ou les cancers hématologiques) qui possèdent des caractéristiques associées aux cellules souches normales, notamment la capacité de donner naissance aux différentes populations de cellules présentes dans une tumeur particulière. Les CSCs sont donc tumorigènes (formant des tumeurs), peut-être à la différence d'autres cellules cancéreuses non tumorigènes.
Tumeur bénignethumb|Tumeur bénigne de la peau d'un chien Une tumeur bénigne est une tumeur sans gravité, c'est-à-dire ne pouvant donner lieu à des métastases et n'étant pas mortelle, par exemple une verrue. Néanmoins une telle tumeur peut évoluer vers une tumeur maligne, qui peut, elle, être fatale si elle n'est pas traitée. Une tumeur bénigne peut cependant être mortelle dans les cas où son environnement ne laisse pas suffisamment de place à son développement. Exemple : une tumeur bénigne au cerveau.
Ubiquitine ligaseL’ubiquitine ligase, ou ubiquitine ligase E3, est une ligase qui catalyse la réaction : ATP + ubiquitine + lysine–proteine AMP + diphosphate + N-ubiquityllysine–protéine. Cette enzyme recrute l' E2 chargée en ubiquitine, reconnaît une protéine substrat, et assiste ou catalyse directement le transfert de l'ubiquitine de l'enzyme E2 vers la protéine substrat. L'ubiquitine est liée à un résidu de lysine sur la protéine cible par une liaison isopeptidique.
Lymphome de BurkittLe lymphome de Burkitt ou leucémie de Burkitt, est une tumeur (lymphome non hodgkinien) qui provient de l'évolution maligne et de la prolifération de cellules lymphoïdes de type B. Elle est souvent d'origine virale. Classiquement, on définit trois variantes cliniques : la forme endémique, la forme associée à l'immunodéficience et la forme sporadique. Il s'agit du cancer le plus agressif à ce jour. En effet, le nombre des cellules infectées peut doubler toutes les 24h, amenant une dégradation très rapide de l'état du patient.
Cyclin-dependent kinase complexA cyclin-dependent kinase complex (CDKC, cyclin-CDK) is a protein complex formed by the association of an inactive catalytic subunit of a protein kinase, cyclin-dependent kinase (CDK), with a regulatory subunit, cyclin. Once cyclin-dependent kinases bind to cyclin, the formed complex is in an activated state. Substrate specificity of the activated complex is mainly established by the associated cyclin within the complex. Activity of CDKCs is controlled by phosphorylation of target proteins, as well as binding of inhibitory proteins.
Cyclin-dependent kinase 1Cyclin-dependent kinase 1 also known as CDK1 or cell division cycle protein 2 homolog is a highly conserved protein that functions as a serine/threonine protein kinase, and is a key player in cell cycle regulation. It has been highly studied in the budding yeast S. cerevisiae, and the fission yeast S. pombe, where it is encoded by genes cdc28 and cdc2, respectively. With its cyclin partners, Cdk1 forms complexes that phosphorylate a variety of target substrates (over 75 have been identified in budding yeast); phosphorylation of these proteins leads to cell cycle progression.
G2 phaseDISPLAYTITLE:G2 phase G2 phase, Gap 2 phase, or Growth 2 phase, is the third subphase of interphase in the cell cycle directly preceding mitosis. It follows the successful completion of S phase, during which the cell’s DNA is replicated. G2 phase ends with the onset of prophase, the first phase of mitosis in which the cell’s chromatin condenses into chromosomes. G2 phase is a period of rapid cell growth and protein synthesis during which the cell prepares itself for mitosis.
