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ND Biosciences

Description

ND Biosciences est un spinoff de l'Institut fédéral de technologie de Lausanne (EPFL), dédié au développement de thérapies de nouvelle génération pour les maladies neurodégénératives (ND) telles que la maladie de Parkinson et la maladie d'Alzheimer. Tirant parti de plus de 15 années de recherche, ND Biosciences a créé une suite intégrée de plateformes de découverte de médicaments nouvelles, validées et brevetées. Ces plates-formes reproduisent fidèlement la diversité, les propriétés structurales et biochimiques des agrégats de protéines pathogènes observés dans les cerveaux des patients, ce qui permet une génération d'antigènes plus précise pour le développement de médicaments. En utilisant des modèles cellulaires qui imitent différents stades de l'agrégation des protéines, y compris les stades précoces et terminaux menant à la neurodégénérescence, ND Biosciences peut évaluer l'efficacité et identifier les impacts de la prochaine génération à l'aide de modèles translationnels pertinents.

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Catégories associées (3)

Maladie neurodégénérative

Les maladies neurodégénératives, telles que la maladie d'Alzheimer, la maladie à corps de Lewy, la maladie de Parkinson, la maladie de Huntington, l'atrophie corticale postérieure ou encore la sclérose latérale amyotrophique sont des maladies chroniques invalidantes à évolution lente et discrète. Elles provoquent généralement une détérioration du fonctionnement des cellules nerveuses, en particulier les neurones, pouvant conduire à la mort cellulaire (ou neurodégénérescence).

Politique comparée

La politique comparée est un domaine d'étude de la science politique et plus largement des sciences sociales. Elle tente de répondre à des questions politiques en appliquant une méthode rigoureuse. La politique comparée emprunte une démarche typologique qui cherche à classifier et théoriser les différents phénomènes politiques. Selon le politiste Giovanni Sartori, "Classifier, c'est ordonner un univers donné en classes qui sont mutuellement exclusives et collectivement exhaustives.

Protéine

redresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.

Concepts associés (17)

Maladie neurodégénérative

Agrégation des protéines

L'agrégation des protéines (ou agrégation/agglomération protéique) est un phénomène biologique dans lequel les protéines mal repliées s'agrègent (c'est-à-dire qu'elles s'accumulent et se groupent entre elles), de façon intra- comme extra-cellulaire. Ces agrégats de protéines sont souvent corrélés avec des maladies. De fait, les agrégats de protéines ont été impliqués dans une grande variété de maladies qu'on a appelées amyloïdoses, parmi lesquelles on retrouve la SLA, les maladies d'Alzheimer et de Parkinson, ou encore les maladies à prions.

Prion (protéine)

Le est un type de protéine naturellement présent dans l'organisme dans sa forme cellulaire (PrPC) susceptible de donner une forme pathogène PrPSc par une mauvaise conformation ou repliement. Cette forme pathogène est capable de transmettre cette forme mal repliée à des variantes normales de la même protéine. Ces prions dits pathogènes caractérisent plusieurs maladies neurodégénératives mortelles et transmissibles chez l'homme et de nombreux autres animaux.

Substance amyloïde

droite|vignette| Micrographie montrant des dépôts de substance amyloïde (en rose) dans l'intestin grêle. La substance amyloïde est un agrégat de protéines qui se plient sous une forme permettant à de nombreuses copies de cette protéine de s'agglutiner les unes aux autres et de constituer ainsi des fibrilles. Dans le corps humain, la substance amyloïde est liée au développement de diverses maladies.

Repliement des protéines

thumb|right|300px|Repliement des protéines Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure).

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Personnes associées (2)

Henning Paul-Julius Stahlberg

Positions: Since 2020 Prof. Physics, IPHYS, SB, EPFL, Switzerland 2009 – 2021 Prof. Structural Biology, Biozentrum, University Basel, Switzerland 2009 – 2010 Adj. Assoc. Prof. Molecular & Cellular Biology, UC Davis, CA, USA 2007 – 2009 Assoc. Prof. Molecular & Cellular Biology, UC Davis, CA, USA 2003 – 2007 Assist. Prof. Molecular & Cellular Biology, UC Davis, CA, USA Education: 2002 Habilitation, Biozentrum, University Basel, Switzerland 1997 – 2003 Postdoctoral Fellow, Biozentrum, University Basel, Switzerland 1992 – 1997 PhD Student, EPFL, Lausanne, Switzerland 1990 – 1991 Diploma Thesis in Solid State Physics, TU Berlin, Germany 1987 – 1993 Study of Physics, TU Berlin, Germany Selected Awards & Honors: 2009 W.M.Keck Award 2004 CAREER award, NSF, USA 2002 Habilitation, University Basel, Switzerland Selected Memberships: 2008 – 2013 Chancellor’s Fellow Award, UC Davis, CA, USA 2004 – 2009 Faculty of 1000 Since 1992 Swiss Society for Optics and Microscopy (SSOM)

Paolo De Los Rios

Enseignement et PhD Doctorant·es actuel·les María Li López Bautista, Subhasis Dehury, Lisa Gennai A dirigé les thèses EPFL de Giovanni Salvi, Thomas Petermann, David Gfeller, Cécile Caretta Cartozo, David Morton de Lachapelle, Carlo Maffi, Lucio Floretta, Salvatore Assenza, Duccio Malinverni, Alberto Stefano Sassi, Andrea Martini, Solange Flatt, Adélaïde Alice Mohr, Shiling Liang, Alexandra Shelest, Davide Cois A co-dirigé les thèses EPFL de Lorenzo Talamanca Cours EDCB seminar series BIOENG-606

Publications associées (30)

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Unités associées (3)

Laboratoire de neurobiologie moléculaire et neuroprotéomique