Dual systemIn mathematics, a dual system, dual pair, or duality over a field is a triple consisting of two vector spaces and over and a non-degenerate bilinear map . Duality theory, the study of dual systems, is part of functional analysis. It is separate and distinct to Dual-system Theory in psychology. Pairings A or pair over a field is a triple which may also be denoted by consisting of two vector spaces and over (which this article assumes is the field either of real numbers or the complex numbers ).
Interaction protéine-protéinethumb|upright=1.2|L'inhibiteur de la ribonucléase en forme de fer à cheval (en représentation « fil de fer ») forme une interaction protéine–protéine avec la protéine de la ribonucléase. Les contacts entre les deux protéines sont représentés sous forme de taches colorées. Une Interaction protéine–protéine apparait lorsque deux ou plusieurs protéines se lient entre elles, le plus souvent pour mener à bien leur fonction biologique.
Strong dual spaceIn functional analysis and related areas of mathematics, the strong dual space of a topological vector space (TVS) is the continuous dual space of equipped with the strong (dual) topology or the topology of uniform convergence on bounded subsets of where this topology is denoted by or The coarsest polar topology is called weak topology. The strong dual space plays such an important role in modern functional analysis, that the continuous dual space is usually assumed to have the strong dual topology unless indicated otherwise.
Dual spaceIn mathematics, any vector space has a corresponding dual vector space (or just dual space for short) consisting of all linear forms on together with the vector space structure of pointwise addition and scalar multiplication by constants. The dual space as defined above is defined for all vector spaces, and to avoid ambiguity may also be called the . When defined for a topological vector space, there is a subspace of the dual space, corresponding to continuous linear functionals, called the continuous dual space.
Dualité (mathématiques)thumb|Dual d'un cube : un octaèdre. En mathématiques, le mot dualité a de nombreuses utilisations. Une dualité est définie à l'intérieur d'une famille d'objets mathématiques, c'est-à-dire qu'à tout objet de on associe un autre objet de . On dit que est le dual de et que est le primal de . Si (par = on peut sous-entendre des relations d'isomorphies complexes), on dit que est autodual. Dans de nombreux cas de dualité, le dual du dual est le primal. Ainsi, par exemple, le concept de complémentaire d'un ensemble pourrait être vu comme le premier des concepts de dualité.
Glycan-protein interactionsGlycan-Protein interactions represent a class of biomolecular interactions that occur between free or protein-bound glycans and their cognate binding partners. Intramolecular glycan-protein (protein-glycan) interactions occur between glycans and proteins that they are covalently attached to. Together with protein-protein interactions, they form a mechanistic basis for many essential cell processes, especially for cell-cell interactions and host-cell interactions.
Liaison hydrogènevignette|Liaison hydrogène entre des molécules d'eau. La liaison hydrogène ou pont hydrogène est une force intermoléculaire ou intramoléculaire impliquant un atome d'hydrogène et un atome électronégatif comme l'oxygène, l'azote et le fluor. L'intensité d'une liaison hydrogène est intermédiaire entre celle d'une liaison covalente et celle des forces de van der Waals (en général les liaisons hydrogène sont plus fortes que les interactions de van der Waals).
Structure quaternairevignette|Structure quaternaire de l'hémoglobine humaine. Deux sous-unités α et deux sous-unités β forment le tétramère fonctionnel de l'hémoglobine. Elles sont arrangées avec un enchaînement de type αβαβ. La structure quaternaire d'une protéine multimérique est la manière dont sont agencées les différentes chaînes protéiques, ou sous-unités, à l'état natif les unes par rapport aux autres. Ce qualificatif ne s'applique qu'aux protéines multimériques, c'est-à-dire ne contenant pas qu'une seule sous unité.
Protein complexA protein complex or multiprotein complex is a group of two or more associated polypeptide chains. Protein complexes are distinct from multidomain enzymes, in which multiple catalytic domains are found in a single polypeptide chain. Protein complexes are a form of quaternary structure. Proteins in a protein complex are linked by non-covalent protein–protein interactions. These complexes are a cornerstone of many (if not most) biological processes.
Domaine protéiqueredresse=1.15|vignette|Exemples de structures de protéines organisées en domaines distincts. Le domaine de couleur brique, appelé domaine PH, est commun aux deux protéines,. Sa fonction est de fixer le phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate (PIP3) Un domaine protéique est une partie d'une protéine capable d'adopter une structure de manière autonome ou partiellement autonome du reste de la molécule. C'est un élément modulaire de la structure des protéines qui peuvent ainsi être composées de l'assemblage de plusieurs de ces domaines.
Forme linéaireEn algèbre linéaire, une forme linéaire sur un espace vectoriel est une application linéaire sur son corps de base. En dimension finie, elle peut être représentée par une matrice ligne qui permet d’associer à son noyau une équation cartésienne. Dans le cadre du calcul tensoriel, une forme linéaire est aussi appelée covecteur, en lien avec l’action différente des matrices de changement de base.
Dualité de Pontriaguinevignette|La transformée de Fourier En mathématiques, notamment en analyse harmonique et dans la théorie des groupes topologiques, la dualité de Pontriaguine explique les principales propriétés de la transformée de Fourier.
Protéineredresse=1.36|vignette|Représentation d'une protéine, ici deux sous-unités d'une molécule d'hémoglobine. On observe les représentées en couleur, ainsi que deux des quatre molécules d'hème, qui sont les groupes prosthétiques caractéristiques de cette protéine. redresse=1.36|vignette|Liaison peptidique –CO–NH– au sein d'un polypeptide. Le motif constitue le squelette de la protéine, tandis que les groupes liés aux sont les chaînes latérales des résidus d'acides aminés.
Structure primairevignette|Structure des protéines, en particulier la structure primaire En biochimie, la structure primaire d'une biomolécule non-ramifiée comme une protéine ou un brin d'ADN ou d'ARN, est la séquence de nucléotides ou d'acides aminés du début à la fin de la molécule. Autrement dit, la structure primaire représente l'exacte composition chimique et la séquence de ses sous-unités monomériques. La structure primaire d'un polymère biologique détermine largement sa forme tridimensionnelle, connue sous le nom de structure tertiaire.
Liaison carbone-hydrogèneLa liaison C-H est une liaison chimique entre un atome de carbone et un atome d'hydrogène, qu'on trouve principalement dans les composés organiques. Les liaisons C-H ont une longueur de liaison de 1.09 Å et une énergie de liaison autour de 413 kJ/mol (voir tableau). En utilisant l'échelle de Pauling, la différence d'électronégativité entre les deux atomes est de 0.4. Cette valeur plutôt faible est le signe d'une liaison covalente. Les composés qui contiennent uniquement des liaisons C-H et C-C sont: les alcanes, les alcènes, les alcynes et les composés aromatiques.
HydrogèneLhydrogène est l'élément chimique de numéro atomique 1, de symbole H. L'hydrogène présent sur Terre est presque entièrement constitué de l'isotope H (ou protium, comportant un proton et zéro neutron) et d'environ 0,01 % de deutérium H (un proton, un neutron). Ces deux isotopes de l'hydrogène sont stables. Un troisième isotope, le tritium H (un proton, deux neutrons), instable, est produit dans les réactions de fission nucléaire (réacteurs nucléaires ou bombes).
Différenciation cellulaireLa différenciation cellulaire est un concept de biologie du développement décrivant le processus par lequel les cellules se spécialisent en un « type » cellulaire avec une structure et une composition spécifiques permettant d'accomplir une ou plusieurs fonctions particulières. La morphologie d'une cellule peut changer radicalement durant la différenciation, mais le matériel génétique reste le même, à quelques exceptions près. Une cellule capable de se différencier en plusieurs types de cellules est appelée pluripotente.
Gène essentielUn gène essentiel est un gène supposé crucial pour la survie de l'organisme qui le contient. Cependant, le fait d'être essentiel est largement dépendant des conditions dans lesquelles ledit organisme vit. Par exemple, un gène nécessaire à la digestion de l'amidon n'est essentiel seulement si l'amidon est la seule source d'énergie disponible. Ces derniers temps, des expériences méthodiques ont été conduites afin d'identifier ces gènes absolument nécessaires pour maintenir l'organisme en vie, pourvu que tous les nutriments soient disponibles.
Liaison chimiqueUne liaison chimique est une interaction durable entre plusieurs atomes, ions ou molécules, à une distance permettant la stabilisation du système et la formation d'un agrégat ou d'une substance chimique. Les électrons, chargés négativement, gravitent autour d’un noyau constitué de protons chargés positivement. Les deux corps s’attirent du fait de la force électrostatique s’exerçant entre les électrons et les protons. Ainsi, un électron positionné entre deux noyaux sera attiré par les deux corps chargés positivement, et les noyaux seront attirés par l’électron.
Affinité chimiqueL'affinité chimique en thermodynamique est une fonction d'état permettant de prévoir le sens de l'évolution d'une réaction chimique. La notion d'affinité chimique, héritée de l'alchimie (elle est mentionnée au dans les travaux d'Albert le Grand), est longtemps évoquée sans être formellement définie par les savants étudiant les réactions chimiques. En 1718 et 1720, Geoffroy présente à l'Académie des sciences sa table des rapports, listes d'affinités chimiques obtenues par l'observation des réactions des substances les unes avec les autres.
