Microscopie à super-résolutionLa microscopie à super-résolution est un ensemble de techniques permettant d'imager en microscopie optique des objets à une résolution à l’échelle nanométrique. Elle se démarque par le fait que la résolution obtenue n'est plus limitée par le phénomène de diffraction. Du fait de la diffraction de la lumière, la résolution d’un microscope optique conventionnel est en principe limitée, indépendamment du capteur utilisé et des aberrations ou imperfections des lentilles.
Transmission electron cryomicroscopyTransmission electron cryomicroscopy (CryoTEM), commonly known as cryo-EM, is a form of cryogenic electron microscopy, more specifically a type of transmission electron microscopy (TEM) where the sample is studied at cryogenic temperatures (generally liquid-nitrogen temperatures). Cryo-EM is gaining popularity in structural biology. The utility of transmission electron cryomicroscopy stems from the fact that it allows the observation of specimens that have not been stained or fixed in any way, showing them in their native environment.
Cryomicroscopie électroniquevignette|Un microscope électronique en transmission (2003). La cryomicroscopie électronique (cryo-ME) correspond à une technique particulière de préparation d’échantillons biologiques utilisée en microscopie électronique en transmission. Développée au début des années 1980, cette technique permet de réduire les dommages d’irradiation causés par le faisceau d’électrons. Elle permet également de préserver la morphologie et la structure des échantillons.
Biologie structuralevignette|droite|Structure 3D de la myoglobine du grand cachalot (PDB ID 1MBO), la première protéine dont la structure a été résolue par cristallographie aux rayons X par John Kendrew et al. en 1958. La biologie structurale est la branche de la biologie qui étudie la structure et l'organisation spatiale des macromolécules biologiques, principalement les protéines et les acides nucléiques.
Centriolethumb|250px|Détail d'une coupe de cellule observée en microscopie électronique en transmission montrant un centriole. Le centriole est une structure cellulaire intracytoplasmique constituée de 9 triplets inclinés de microtubules, entourés par un certain nombre de protéines collectivement appelé matrice péricentriolaire de MAP (microtubule associated protein). Certaines cellules animales peuvent posséder de nombreux centrioles comme dans le cas des cellules épithéliales ciliées (surtout dans le système pulmonaire) qui possèdent une paire de centrioles pour chaque cil.
Bioinformatique structuralevignette|262x262px| Structure tridimensionnelle d'une protéine La bioinformatique structurale est la branche de la bio-informatique liée à l'analyse et à la prédiction de la structure tridimensionnelle des macromolécules biologiques telles que les protéines, l'ARN et l'ADN. Elle traite des généralisations sur les structures tridimensionnelles des macromolécules, telles que les comparaisons des repliements globaux et des motifs locaux, les principes du repliement moléculaire, l'évolution, les interactions de liaison et les relations structure/fonction, en travaillant à la fois à partir de structures résolues expérimentalement et de modèles informatiques.
Microscope électroniquethumb|Microscope électronique construit par Ernst Ruska en 1933.thumb|Collection de microscopes électroniques anciens (National Museum of Health & Medicine). Un microscope électronique (ME) est un type de microscope qui utilise un faisceau d'électrons pour illuminer un échantillon et en créer une très agrandie. Il est inventé en 1931 par des ingénieurs allemands. Les microscopes électroniques ont un pouvoir de résolution supérieur aux microscopes optiques qui utilisent des rayonnements électromagnétiques visibles.
Modélisation de protéines par enfilageLa modélisation d'une protéine par enfilage ou modélisation par reconnaissance des repliements est une technique utilisée pour modéliser des protéines dont on souhaite qu'elles présentent les mêmes coudes que des structures de protéines connues, mais qui ne possèdent pas de protéines homologues recensées dans la banque de données sur les protéines (PDB). Elle s'oppose donc à la méthode de prédiction de structure basée sur la modélisation par homologie.
Single particle analysisSingle particle analysis is a group of related computerized image processing techniques used to analyze images from transmission electron microscopy (TEM). These methods were developed to improve and extend the information obtainable from TEM images of particulate samples, typically proteins or other large biological entities such as viruses. Individual images of stained or unstained particles are very noisy, and so hard to interpret. Combining several digitized images of similar particles together gives an image with stronger and more easily interpretable features.
Structural genomicsStructural genomics seeks to describe the 3-dimensional structure of every protein encoded by a given genome. This genome-based approach allows for a high-throughput method of structure determination by a combination of experimental and modeling approaches. The principal difference between structural genomics and traditional structural prediction is that structural genomics attempts to determine the structure of every protein encoded by the genome, rather than focusing on one particular protein.
Microscope électronique en transmission à balayagevignette|Exemple de Microscope électronique en transmission à balayage VG501 Un microscope électronique en transmission à balayage (METB ou en anglais STEM pour scanning transmission electron microscope) est un type de microscope électronique dont le principe de fonctionnement allie certains aspects du microscope électronique à balayage et du microscope électronique en transmission. Une source d'électrons focalise un faisceau d'électrons qui traverse l'échantillon.
Microscopie électronique en transmissionvignette|upright=1.5|Principe de fonctionnement du microscope électronique en transmission. vignette|Un microscope électronique en transmission (1976). La microscopie électronique en transmission (MET, ou TEM pour l'anglais transmission electron microscopy) est une technique de microscopie où un faisceau d'électrons est « transmis » à travers un échantillon très mince. Les effets d'interaction entre les électrons et l'échantillon donnent naissance à une image, dont la résolution peut atteindre 0,08 nanomètre (voire ).
Centrosomethumb|right|upright=1.6|Schéma d'un centrosome. droite Animal Cell.svg Dans les cellules animales, le centrosome est le centre cellulaire organisateur des microtubules, COMT (MTOC en anglais pour « Microtubule Organizing Center »). Un centrosome est un organite non membrané qui se compose d'une paire de centrioles, entourée par un nuage de matériel amorphe appelé matériel péricentriolaire. Il s'agit d'un édifice composé de deux fois neuf triplets de microtubules (avec treize protofilaments entre chaque microtubule), formant la paroi d'un cylindre.
Prédiction de la structure des protéinesLa prédiction de la structure des protéines est l'inférence de la structure tridimensionnelle des protéines à partir de leur séquences d'acides aminés, c'est-à-dire la prédiction de leur pliage et de leur structures secondaire et tertiaire à partir de leur structure primaire. La prédiction de la structure est fondamentalement différente du problème inverse de la conception des protéines. Elle est l'un des objectifs les plus importants poursuivis par la bioinformatique et la chimie théorique.
Protein function predictionProtein function prediction methods are techniques that bioinformatics researchers use to assign biological or biochemical roles to proteins. These proteins are usually ones that are poorly studied or predicted based on genomic sequence data. These predictions are often driven by data-intensive computational procedures. Information may come from nucleic acid sequence homology, gene expression profiles, protein domain structures, text mining of publications, phylogenetic profiles, phenotypic profiles, and protein-protein interaction.
Super-famille de protéinesUne superfamille (ou super-famille) de protéines est le regroupement le plus large (clade) de protéines pour lesquelles il est possible d'identifier un ancêtre commun par homologie. Cet ancêtre commun est généralement déduit par et similitude mécanique, même lorsque aucune similitude entre les séquences n'est détectable. Les super-familles contiennent généralement plusieurs familles de protéines présentant des similitudes de séquences au sein de ces familles.
Protein designProtein design is the rational design of new protein molecules to design novel activity, behavior, or purpose, and to advance basic understanding of protein function. Proteins can be designed from scratch (de novo design) or by making calculated variants of a known protein structure and its sequence (termed protein redesign). Rational protein design approaches make protein-sequence predictions that will fold to specific structures.
Basal bodyA basal body (synonymous with basal granule, kinetosome, and in older cytological literature with blepharoplast) is a protein structure found at the base of a eukaryotic undulipodium (cilium or flagellum). The basal body was named by Theodor Wilhelm Engelmann in 1880. It is formed from a centriole and several additional protein structures, and is, essentially, a modified centriole. The basal body serves as a nucleation site for the growth of the axoneme microtubules.
Protein complexA protein complex or multiprotein complex is a group of two or more associated polypeptide chains. Protein complexes are distinct from multidomain enzymes, in which multiple catalytic domains are found in a single polypeptide chain. Protein complexes are a form of quaternary structure. Proteins in a protein complex are linked by non-covalent protein–protein interactions. These complexes are a cornerstone of many (if not most) biological processes.
Matériel péricentriolairePericentriolar material (PCM, sometimes also called pericent matrix) is a highly structured, dense mass of protein which makes up the part of the animal centrosome that surrounds the two centrioles. The PCM contains proteins responsible for microtubule nucleation and anchoring including γ-tubulin, pericentrin and ninein. Although the PCM appears amorphous by electron microscopy, super-resolution microscopy finds that it is highly organized. The PCM have 9-fold symmetry that mimics the symmetry of the centriole.
